[日本語] English
万見
- PDB-3drg: Lactococcal OppA complexed with bradykinin in the closed conformation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3drg
タイトルLactococcal OppA complexed with bradykinin in the closed conformation
要素
  • Bradykinin
  • Oligopeptide-binding protein oppA
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / oligo-peptide binding / voluminous binding cavity / venus fly-trap
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oligopeptide-binding protein oppA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Berntsson, R.P.-A. / Doeven, M.K. / Duurkens, R.H. / Sengupta, D. / Marrink, S.-J. / Thunnissen, A.-M. / Poolman, B. / Slotboom, D.-J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The structural basis for peptide selection by the transport receptor OppA
著者: Berntsson, R.P.-A. / Doeven, M.K. / Fusetti, F. / Duurkens, R.H. / Sengupta, D. / Marrink, S.-J. / Thunnissen, A.-M. / Poolman, B. / Slotboom, D.-J.
履歴
登録2008年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Oligopeptide-binding protein oppA
B: Bradykinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1563
ポリマ－66,1212
非ポリマー351
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.175, 58.636, 61.277
Angle α, β, γ (deg.)100.970, 101.120, 103.020
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Oligopeptide-binding protein oppA


分子量: 65144.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Construct lacking N-terminal signal sequence and cysteine used for lipid modification
由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株: subsp. cremoris MG1363 / 遺伝子: oppA, llmg_0701 / プラスミド: pAMP21 / 発現宿主: Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株 (発現宿主): MG1363 / 参照: UniProt: A2RJ53
#2: タンパク質・ペプチド Bradykinin


分子量: 976.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesis
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.38 % / Mosaicity: 0.97 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Na-Hepes, 20% PEG 6000, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC Q4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 1.9 % / Av σ(I) over netI: 2 / 数: 35303 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / D res high: 2.5 Å / D res low: 58.321 Å / Num. obs: 18131 / % possible obs: 96.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.9158.3296.910.0460.0461.9
5.597.9197.110.0360.0361.9
4.565.5996.410.0380.0381.9
3.954.5696.710.0550.0552
3.543.9596.310.050.051.9
3.233.549610.0690.0692
2.993.2396.310.0940.0942
2.82.999610.1410.1412
2.642.89610.1970.1972
2.52.6495.710.2590.2591.9
反射解像度: 2.5→58.321 Å / Num. all: 35303 / Num. obs: 18131 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.641.90.2592.7517226600.25995.7
2.64-2.820.1973.7488824980.19796
2.8-2.9920.1415.2457623380.14196
2.99-3.2320.0947.5434022210.09496.3
3.23-3.5420.06910.1388919890.06996
3.54-3.951.90.0513.4351618060.0596.3
3.95-4.5620.0551.2315516160.05596.7
4.56-5.591.90.03818265413670.03896.4
5.59-7.911.90.03618.8202410530.03697.1
7.91-58.321.90.0466.610895830.04696.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å58.3 Å
Translation2.5 Å58.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DRF

3drf


解像度: 2.5→58.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 13.901 / SU ML: 0.298 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 927 5.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.22 18131 96.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.656 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0.05 Å20.03 Å2
2--0.01 Å20.07 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→58.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4441 0 1 137 4579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0011.9546158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0645569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.71725.6200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.3515770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9851510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2657
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213464
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1571.52837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.28924561
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.27531709
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4824.51597
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 64 -
Rwork0.278 1289 -
all-1353 -
obs--95.48 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る