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- PDB-3ddx: HK97 bacteriophage capsid Expansion Intermediate-II model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ddx
タイトルHK97 bacteriophage capsid Expansion Intermediate-II model
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS / Bacteriophage / HK97 / Capsid Protein / Expansion Intermediate / Virion / icosahedral virus
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Bacteriophage HK97 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Lee, K.K. / Gan, L. / Conway, J.F. / Hendrix, R.W. / Steven, A.C. / Johnson, J.E.
引用ジャーナル: Structure / : 2008
タイトル: Virus capsid expansion driven by the capture of mobile surface loops.
著者: Kelly K Lee / Lu Gan / Hiro Tsuruta / Crystal Moyer / James F Conway / Robert L Duda / Roger W Hendrix / Alasdair C Steven / John E Johnson /
要旨: The capsids of tailed-DNA bacteriophages first assemble as procapsids, which mature by converting into a new form that is strong enough to contain a densely packed viral chromosome. We demonstrate ...The capsids of tailed-DNA bacteriophages first assemble as procapsids, which mature by converting into a new form that is strong enough to contain a densely packed viral chromosome. We demonstrate that the intersubunit crosslinking that occurs during maturation of HK97 capsids actually promotes the structural transformation. Small-angle X-ray scattering and crosslinking assays reveal that a shift in the crosslink pattern accompanies conversion of a semimature particle, Expansion Intermediate-I/II, to a more mature state, Balloon. This transition occurs in a switch-like fashion. We find that crosslink formation shifts the global conformational balance to favor the balloon state. A pseudoatomic model of EI-I/II derived from cryo-EM provides insight into the relationship between crosslink formation and conformational switching.
履歴
登録2008年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.42025年3月5日Group: Data processing / Structure summary / カテゴリ: em_3d_reconstruction / pdbx_entry_details / Item: _em_3d_reconstruction.resolution

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,6327
ポリマ-215,6327
非ポリマー00
00
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,937,935420
ポリマ-12,937,935420
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.08 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,078,16135
ポリマ-1,078,16135
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.29 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,293,79342
ポリマ-1,293,79342
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Gp5 / Head protein


分子量: 30804.607 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage HK97 (ファージ) / 遺伝子: 5 / プラスミド: PT7-HD2.9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P49861
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacteriophage HK97 Expansion Intermediate II / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 50mM Na-Acetate, 200mM KCl / pH: 4.18 / 詳細: 50mM Na-Acetate, 200mM KCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 38000 X

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CNSモデルフィッティング
2Oモデルフィッティング
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 14 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Vector Reciprocal Space Target
詳細: METHOD--manual and rigid body fitting. THE COORDINATES CONTAIN ONLY THE BACKBONE ATOMS. DURING RIGID BODY DOCKING OF THE PROTEIN MODEL INTO THE EM DENSITY, THE TWO SUBDOMAINS 104-125 AND 155- ...詳細: METHOD--manual and rigid body fitting. THE COORDINATES CONTAIN ONLY THE BACKBONE ATOMS. DURING RIGID BODY DOCKING OF THE PROTEIN MODEL INTO THE EM DENSITY, THE TWO SUBDOMAINS 104-125 AND 155-175 OF EACH SUBUNIT WERE ALLOWED TO MOVE INDEPENDENTLY FROM THE REMAINDER OF THE RESIDUES (THE CORE OF EACH SUBUNIT). THAT IS WHY THE CONNECTIVITY OF THOSE SEGMENTS WITH THE REST OF THE SUBUNIT IS NOT WELL-PRESERVED. REFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body, Magnification Optimized using Van Der Waals Constraints and Real-space Correlation Coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 1OHG
Accession code: 1OHG / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9653 0 0 0 9653

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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