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Yorodumi- PDB-3d32: Complex of GABA(A) receptor-associated protein (GABARAP) with a s... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d32 | |||||||||
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Title | Complex of GABA(A) receptor-associated protein (GABARAP) with a synthetic peptide | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSPORT PROTEIN / alpha-beta / beta-grasp fold / Cytoskeleton / Golgi apparatus / Membrane / Microtubule / Transport | |||||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / beta-tubulin binding ...positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / beta-tubulin binding / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / sperm midpiece / autophagosome / microtubule cytoskeleton organization / protein transport / actin cytoskeleton / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / synapse / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.3 Å | |||||||||
Authors | Weiergraeber, O.H. / Stangler, T. / Willbold, D. | |||||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: Ligand Binding Mode of GABA(A) Receptor-Associated Protein. Authors: Weiergraber, O.H. / Stangler, T. / Thielmann, Y. / Mohrluder, J. / Wiesehan, K. / Willbold, D. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d32.cif.gz | 81.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d32.ent.gz | 62.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d32.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d32_validation.pdf.gz | 448 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3d32_full_validation.pdf.gz | 450.7 KB | Display | |
Data in XML | 3d32_validation.xml.gz | 15.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3d32_validation.cif.gz | 22.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/3d32 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/3d32 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1gnuS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14086.176 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Product contains an N-terminal cloning artifact (glycine-serine) preceding the sequence of native GABARAP. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GABARAP, FLC3B, HT004 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: O95166 #2: Protein/peptide | Mass: 1488.601 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | ChemComp-NA / | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 285 K / Method: vapor diffusion / pH: 5.9 Details: 30 % (w/v) PEG3350 800 mM NaCl 50 mM MES, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, temperature 285K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.934 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Nov 23, 2006 / Details: monochromators, mirrors |
Radiation | Monochromator: diamond, germanium / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.3→63.5 Å / Num. all: 60022 / Num. obs: 60022 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 16.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.3→1.37 Å / Redundancy: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 8554 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 92.3 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1GNU Resolution: 1.3→27.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 1.604 / SU ML: 0.036 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic + tls / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.056 / Stereochemistry target values: Engh & Huber Details: The B factor column contains residual B values after TLS refinement.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.922 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.3→27.17 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Highest resolution: 1.3 Å / Num. reflection Rwork: 4311 / Num. reflection all: 4312 / Total num. of bins used: 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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