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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3czu | |||||||||
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Title | Crystal structure of the human ephrin A2- ephrin A1 complex | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / ATP-BINDING / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / RECEPTOR / TRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / GLYCOPROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / PHOSPHOPROTEIN / GPI-anchor / Lipoprotein / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX | |||||||||
Function / homology | ![]() endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / mitral valve morphogenesis / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis ...endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / mitral valve morphogenesis / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / response to growth factor / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of thymocyte apoptotic process / tight junction / activation of GTPase activity / aortic valve morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vasculogenesis / regulation of angiogenesis / side of membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / ephrin receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / skeletal system development / molecular function activator activity / axon guidance / protein localization to plasma membrane / cell motility / positive regulation of protein localization to plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / ruffle membrane / osteoblast differentiation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cell migration / lamellipodium / cell-cell signaling / virus receptor activity / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / receptor complex / protein stabilization / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / inflammatory response / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / signaling receptor binding / focal adhesion / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular region / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Bountra, C. / Wikstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
![]() | ![]() Title: Architecture of Eph receptor clusters. Authors: Himanen, J.P. / Yermekbayeva, L. / Janes, P.W. / Walker, J.R. / Xu, K. / Atapattu, L. / Rajashankar, K.R. / Mensinga, A. / Lackmann, M. / Nikolov, D.B. / Dhe-Paganon, S. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 149.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 116.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3c8xSC ![]() 3fl7C ![]() 3mbwC ![]() 3mx0C ![]() 1shwS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 23639.592 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Ligand binding domain: Residues 23-202 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase |
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#2: Protein | Mass: 21469.766 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Residues 17-171 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | AUTHORS STATE THAT THE CORRECT SEQUENCE IS PROVIDED IN GENBANK ENTRY NP_004422. |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.24 Å3/Da / Density % sol: 62.04 % |
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Crystal grow | Temperature: 290.9 K / pH: 5.6 Details: 14.9% PEG 4000, 0.1M Sodium citrate pH 5.6, 20% Isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.9K, pH 5.60 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 10, 2008 |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→25 Å / Num. obs: 18122 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 20.8 % / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 35.74 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.74 Å / Redundancy: 21.2 % / Mean I/σ(I) obs: 5.509 / Rsym value: 0.714 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRIES 3C8X, 1SHW Resolution: 2.65→24.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 17.245 / SU ML: 0.177 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.325 / ESU R Free: 0.237 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 42.445 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→24.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.65→2.721 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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