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- PDB-3czu: Crystal structure of the human ephrin A2- ephrin A1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3czu
タイトルCrystal structure of the human ephrin A2- ephrin A1 complex
要素
  • Ephrin type-A receptor 2
  • Ephrin-A1
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / ATP-BINDING / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / RECEPTOR / TRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / GLYCOPROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / PHOSPHOPROTEIN / GPI-anchor / Lipoprotein / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / notochord cell development / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / notochord formation / mitral valve morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis ...endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / notochord cell development / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / notochord formation / mitral valve morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of thymocyte apoptotic process / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / aortic valve morphogenesis / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / tight junction / neural tube development / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / mammary gland epithelial cell proliferation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of axonogenesis / RHOV GTPase cycle / positive regulation of amyloid-beta formation / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / positive regulation of intracellular signal transduction / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / side of membrane / keratinocyte differentiation / ephrin receptor binding / negative regulation of MAPK cascade / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / molecular function activator activity / negative regulation of angiogenesis / skeletal system development / cell chemotaxis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / cell-cell signaling / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / defense response to Gram-positive bacterium / protein stabilization / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / signaling receptor binding / focal adhesion / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A1 / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Bountra, C. / Wikstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Architecture of Eph receptor clusters.
著者: Himanen, J.P. / Yermekbayeva, L. / Janes, P.W. / Walker, J.R. / Xu, K. / Atapattu, L. / Rajashankar, K.R. / Mensinga, A. / Lackmann, M. / Nikolov, D.B. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2008年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6963
ポリマ－45,1092
非ポリマー5871
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-10.6 kcal/mol
Surface area15040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.431, 99.431, 204.879
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 23639.592 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand binding domain: Residues 23-202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: PFHMSP-LIC-N
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ephrin-A1 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 1 / LERK-1 / Immediate early response protein B61 / ...EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 1 / LERK-1 / Immediate early response protein B61 / Tumor necrosis factor / alpha-induced protein 4


分子量: 21469.766 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 17-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNA1, EPLG1, LERK1, TNFAIP4 / プラスミド: PFHMSP-LIC-N
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P20827
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE CORRECT SEQUENCE IS PROVIDED IN GENBANK ENTRY NP_004422.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化温度: 290.9 K / pH: 5.6
詳細: 14.9% PEG 4000, 0.1M Sodium citrate pH 5.6, 20% Isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.9K, pH 5.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月10日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→25 Å / Num. obs: 18122 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 20.8 % / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 35.74
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 21.2 % / Mean I/σ(I) obs: 5.509 / Rsym value: 0.714 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3C8X, 1SHW

3c8x

1shw


解像度: 2.65→24.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 17.245 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.325 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22533 938 5.2 %RANDOM
Rwork0.19343 ---
obs0.19507 17120 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.445 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.09 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2473 0 39 72 2584
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212606
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2251.9493542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.595306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.8923.985133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.55715415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.661514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2972
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21732
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.00631565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.70342466
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20651198
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5971076
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.721 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 62 -
Rwork0.249 1212 -
obs--99.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3913-6.5392-1.006812.71921.0797.04820.6961-0.3725-1.3543-0.50380.04841.21960.3602-0.5992-0.74450.2015-0.09150.06450.1889-0.0280.3155-58.1074-6.609812.2467
29.795-0.78840.633413.0796-1.38984.5110.28070.71980.3649-0.8784-0.0942-0.9349-0.01680.6224-0.18660.29630.0450.13080.2449-0.06470.1596-41.0256-1.08448.6363
313.173-7.6568-3.1975.65755.274410.4444-0.8329-0.3386-1.1570.37860.67140.77720.6939-0.63130.16150.2841-0.06170.06890.1342-0.0420.1587-44.8404-16.921718.66
43.2395-1.87542.48246.7864-3.93146.47020.06550.27690.61570.7532-0.1249-0.3638-0.57780.75530.05940.2541-0.06860.12140.1541-0.08630.2018-37.76611.405916.6161
52.6589-0.8529-0.29312.4419-0.4493.20060.11890.21560.17760.0225-0.08150.568-0.284-0.7301-0.03740.19820.03290.10430.2147-0.03360.272-54.51381.659615.1282
612.35814.634220.34310.763516.768542.743-1.3111.04061.8369-1.32460.2845-2.4803-2.40733.61131.02650.59-0.03880.01640.6596-0.07570.5702-30.15251.525930.7857
73.0808-1.66152.67853.0902-3.0411.2399-0.0735-0.09150.5740.23550.0943-0.0464-0.797-0.293-0.02080.2363-0.02990.10510.0067-0.08360.2551-47.51627.684215.3629
84.3884-0.88713.21137.3115-2.99610.1233-0.113-0.6685-0.40421.36720.0492-0.33310.30080.3730.06380.2895-0.06410.06250.1002-0.01880.1057-43.2074-9.494630.6354
96.2965-4.47190.28646.60671.34320.71030.3164-0.39210.21780.0650.55381.3658-1.7703-1.4517-0.87020.26280.10120.16860.2055-0.01470.3701-60.87769.110813.0299
104.2582-1.82070.45124.9406-0.94832.91590.1409-0.1205-0.00260.09990.090.4754-0.2401-0.5194-0.23090.22590.03770.12580.2002-0.0740.2058-53.22731.317115.5057
115.4551-0.27260.39899.66867.18257.8113-0.17910.63280.1007-0.85230.3557-0.6125-0.2390.4141-0.17660.1868-0.00260.18420.2668-0.06130.1518-29.0548-20.68084.4233
123.1405-0.3241.653124.279214.775210.08310.0195-0.0786-0.1378-0.84360.1714-1.69190.34861.154-0.1910.1627-0.05520.24220.3399-0.09230.2854-21.6639-25.66668.3968
132.01830.55321.13162.91271.51135.55990.20790.62150.5135-0.6241-0.0536-0.5588-0.23170.7008-0.15430.1832-0.06010.1160.1656-0.05680.2334-30.7129-14.46338.5813
1410.42664.25160.209510.84052.755315.39410.21451.0351-0.216-1.63270.09220.38290.5432-0.8853-0.30680.31730.0601-0.07060.1509-0.02870.102-41.9904-31.05281.0843
1512.1341-3.0962-3.505513.8983-0.68571.20320.0822-1.99920.16480.54960.0526-1.38720.2612-0.3032-0.13490.15030.0024-0.00130.2484-0.04160.1402-29.5248-25.474121.5982
164.0695-2.2309-1.226410.9653-2.7734.90570.1587-0.27920.02670.5904-0.0289-0.22250.06910.2817-0.12980.1612-0.06260.01310.1645-0.10360.1353-34.237-26.409420.5791
1710.634-1.097-0.70298.0814-7.85257.92860.19950.08071.0434-0.5520.05680.805-0.9114-0.1234-0.25630.37830.0356-0.02720.0345-0.03530.2437-45.0779-22.41132.9885
1810.95489.12425.148316.004611.384711.3982-0.1606-0.45970.7622-0.29140.0540.2411-0.3560.2640.10650.1690.02230.06290.1481-0.06130.2538-33.3563-12.523913.7938
1923.1796.3562-10.00351.8734-2.23456.3017-0.4075-0.9039-0.4803-0.33270.4891-0.5081-0.56010.3747-0.08150.2739-0.08420.00090.2103-0.11530.1863-35.6191-10.162524.1578
204.26342.1371-0.12368.62550.31261.7810.00120.11350.0052-0.08710.2285-0.8577-0.00920.5573-0.22970.13730.00110.04950.3179-0.03410.1896-28.2023-24.467115.2514
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA27 - 3932 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2AA40 - 5445 - 59
3X-RAY DIFFRACTION3AA55 - 6460 - 69
4X-RAY DIFFRACTION4AA65 - 8170 - 86
5X-RAY DIFFRACTION5AA82 - 10587 - 110
6X-RAY DIFFRACTION6AA106 - 113111 - 118
7X-RAY DIFFRACTION7AA114 - 152119 - 157
8X-RAY DIFFRACTION8AA153 - 166158 - 171
9X-RAY DIFFRACTION9AA167 - 176172 - 181
10X-RAY DIFFRACTION10AA177 - 201182 - 206
11X-RAY DIFFRACTION11BB18 - 3029 - 41
12X-RAY DIFFRACTION12BB31 - 4042 - 51
13X-RAY DIFFRACTION13BB41 - 5352 - 64
14X-RAY DIFFRACTION14BB54 - 6865 - 79
15X-RAY DIFFRACTION15BB69 - 7680 - 87
16X-RAY DIFFRACTION16BB77 - 9188 - 102
17X-RAY DIFFRACTION17BB92 - 101103 - 112
18X-RAY DIFFRACTION18BB102 - 110113 - 121
19X-RAY DIFFRACTION19BB111 - 119122 - 130
20X-RAY DIFFRACTION20BB120 - 149131 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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