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万見
- PDB-3cik: Human GRK2 in Complex with Gbetagamma subunits -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cik
タイトルHuman GRK2 in Complex with Gbetagamma subunits
要素
  • Beta-adrenergic receptor kinase 1
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
キーワードTransferase/Signaling protein / protein kinase / complex / G protein / receptor / WD40 repeat / ATP-binding / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Transducer / WD repeat / Lipoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Prenylation / Transferase-Signaling protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic-receptor kinase / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of catecholamine secretion / Olfactory Signaling Pathway ...negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic-receptor kinase / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of catecholamine secretion / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / negative regulation of striated muscle contraction / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Activation of SMO / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / regulation of the force of heart contraction / Activation of the phototransduction cascade / Calmodulin induced events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cardiac muscle contraction / viral genome replication / G protein-coupled receptor binding / receptor internalization / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / photoreceptor disc membrane / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / presynapse / peptidyl-serine phosphorylation / heart development / GTPase binding / retina development in camera-type eye / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / cell population proliferation / postsynapse / protein kinase activity / cilium / G protein-coupled receptor signaling pathway / symbiont entry into host cell / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain ...Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Helix Hairpins / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Roll / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / WD40 repeats / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G. / Lodowski, D.T.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure of human G protein-coupled receptor kinase 2 in complex with the kinase inhibitor balanol.
著者: Tesmer, J.J. / Tesmer, V.M. / Lodowski, D.T. / Steinhagen, H. / Huber, J.
履歴
登録2008年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年3月7日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-adrenergic receptor kinase 1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,5414
ポリマ－125,5163
非ポリマー241
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6840 Å2
ΔGint-44.6 kcal/mol
Surface area48040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.736, 73.604, 122.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.220, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Beta-ARK-1 / G-protein coupled receptor kinase 2


分子量: 79692.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRBK1, BARK, BARK1, GRK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25098, beta-adrenergic-receptor kinase
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 8406.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63212
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25
詳細: 200 mM NaCl, 5% ethylene glycol, 6.3% PEG 3350, pH 5.25, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.033 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2005年2月23日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 38796 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1.286 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.75-2.850.54538400.635198.8
2.85-2.960.41638540.648199
2.96-3.10.33338780.773199.2
3.1-3.260.23138630.93199.5
3.26-3.460.15638941.049199.5
3.46-3.730.11838891.337199.3
3.73-4.110.09339091.649199.3
4.11-4.70.07338981.971199.5
4.7-5.920.06639551.838199.6
5.92-500.05638162.173194.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 2.75→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / SU B: 19.966 / SU ML: 0.183 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / σ(F): 0 / ESU R: 0.668 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 1949 -
Rwork0.208 --
all0.208 38772 -
obs0.208 38772 98.79 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å20 Å2-2.18 Å2
2--3.35 Å20 Å2
3----4.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8165 0 1 19 8185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0228337
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.95711223
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86314168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63851013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.01823.663404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.585151518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4371567
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21209
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029231
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.25871
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.23932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.24525
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2070.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.17226545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.10522064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74358138
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.89553834
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.238103085
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 152 -
Rwork0.311 2780 -
obs-2780 97.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6168-0.10010.08882.19020.66253.87970.0193-0.1444-0.23250.2395-0.1960.01990.5964-0.00020.1767-0.0782-0.0589-0.1211-0.1472-0.0357-0.064243.261-5.27147.423
22.20150.0010.85561.04480.04012.5809-0.06430.13470.1827-0.06520.0657-0.1747-0.21020.3488-0.0014-0.0991-0.1120.0059-0.0954-0.0482-0.187567.11943.43113.012
32.11480.0637-0.34172.04610.0674.90830.11610.33420.3344-0.1558-0.1158-0.1041-0.47850.0406-0.0003-0.04690.0631-0.0601-0.0869-0.0446-0.130750.88529.33453.618
45.16110.45061.9023.53091.40737.27530.3342-0.4334-0.20440.3678-0.30880.20950.9071-0.8172-0.02540.031-0.14630.0226-0.0208-0.0955-0.314548.77123.42890.601
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA185 - 513185 - 513
2X-RAY DIFFRACTION1AD - E690 - 7001 - 10
3X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 3402 - 340
4X-RAY DIFFRACTION2GC8 - 6814 - 74
5X-RAY DIFFRACTION2BF341 - 3421 - 2
6X-RAY DIFFRACTION2BF343 - 3473 - 7
7X-RAY DIFFRACTION3AA29 - 18429 - 184
8X-RAY DIFFRACTION3AA514 - 545514 - 545
9X-RAY DIFFRACTION3AE70111
10X-RAY DIFFRACTION4AA546 - 669546 - 669

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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