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- PDB-3c5s: Crystal Structure of monoclonal Fab F22-4 specific for Shigella f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c5s
タイトルCrystal Structure of monoclonal Fab F22-4 specific for Shigella flexneri 2a O-Ag
要素
  • Fab F22-4 heavy chain
  • Fab F22-4 light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / O-Antigen / LPS / Shigella flexneri
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Saul, F.A. / Vulliez-le-Normand, B. / Bentley, G.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structures of synthetic O-antigen fragments from serotype 2a Shigella flexneri in complex with a protective monoclonal antibody
著者: Vulliez-Le Normand, B. / Saul, F.A. / Phalipon, A. / Belot, F. / Guerreiro, C. / Mulard, L.A. / Bentley, G.A.
履歴
登録2008年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab F22-4 light chain
B: Fab F22-4 heavy chain
C: Fab F22-4 light chain
D: Fab F22-4 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5534
ポリマ－95,5534
非ポリマー00
水7,224401
1
A: Fab F22-4 light chain
B: Fab F22-4 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7762
ポリマ－47,7762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19160 Å2
手法PISA
2
C: Fab F22-4 light chain
D: Fab F22-4 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7762
ポリマ－47,7762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.260, 59.830, 74.380
Angle α, β, γ (deg.)77.530, 83.970, 80.890
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 Fab F22-4 light chain


分子量: 24141.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c
#2: 抗体 Fab F22-4 heavy chain


分子量: 23634.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE FOR CHAINS A,C RESIDUES 1-107 IS CAH04481.2, AND FOR CHAINS B,D RESIDUES 1- ...THE SEQUENCE DATABASE FOR CHAINS A,C RESIDUES 1-107 IS CAH04481.2, AND FOR CHAINS B,D RESIDUES 1-113 IS CAH04480.1. RESIDUE NUMBERING OF ANTIBODY VARIABLE REGIONS FOLLOWS THE KABAT CONVENTION (E.A. KABAT, T.T. WU, H.M. PERRY, K.S. GOTTESMAN, C. FOELLER. SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, 5TH ED. (1991). NIH PUBLICATION NO. 91-3242, NATIONAL INSTITUTES OF HEALTH, BETHESDA, MD). DISCREPANCIES BETWEEN THE DATABASE SEQUENCE CAH04481.2 AND THIS PDB ENTRY OCCUR AT POSITIONS ASP 1, ILE 2, ALA 7, ALA 8, AND PHE 9 (CHAINS A,C), AND BETWEEN DATABASE SEQUENCE CAH04480.1 AND THIS ENTRY AT POSITION VAL 4 (CHAINS B,D). THESE N-TERMINAL SEQUENCE DISCREPANCIES ARE DUE TO THE PRIMERS USED FOR NUCLEOTIDE SEQUENCE DETERMINATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 24% PEG 2000 MME, 190mM MgCl2, 50mM sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月14日 / 詳細: bent mirror
放射モノクロメーター: Diamond(111), Ge(220), sagitally focusing Ge(220), multilayer
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→72.36 Å / Num. all: 50673 / Num. obs: 50673 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 7292 / Rsym value: 0.144 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0003精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: VL/VH dimer: pdb entry 1ejo residues 2002L-2109L; pdb entry 1aj4 residues 1H-99H; CL/CH dimer: pdb entry 1f11 residues 108A-211A and 114B-227B.

1ejo

1aj4

1f11

108a

211a

114b

227b


解像度: 2→72.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 5.549 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.229 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1307 2.6 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.201 50671 --
obs0.201 50671 95.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.559 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å21.93 Å2-1.83 Å2
2---0.4 Å2-0.88 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→72.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6482 0 0 401 6883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0226652
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025812
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.9529059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.783313604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.545833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88723.846260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.807151074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2611530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.21124
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.25885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.23156
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.24049
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2480.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2560.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.39324460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.26821700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.12336815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.78132789
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.39742244
LS精密化 シェル解像度: 2→2.026 Å / Total num. of bins used: 40
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 35 -
Rwork0.246 1737 -
all-1772 -
obs-1772 91.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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