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万見
- PDB-3c5j: Crystal structure of HLA DR52c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c5j
タイトルCrystal structure of HLA DR52c
要素
  • Elongation factor 1-alpha 2
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • MHC class II antigen
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HLA / MHC class II / Glycoprotein / Immune response / Membrane / MHC II / Transmembrane / Elongation factor / GTP-binding / Methylation / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytoplasmic side of lysosomal membrane / Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of chaperone-mediated autophagy / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation ...positive regulation of lipid kinase activity / cytoplasmic side of lysosomal membrane / Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of chaperone-mediated autophagy / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / translation factor activity, RNA binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of memory T cell differentiation / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / polysaccharide binding / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / translational elongation / Co-inhibition by PD-1 / translation elongation factor activity / T cell receptor binding / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cognition / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / Downstream TCR signaling / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / early endosome membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / adaptive immune response / endosome membrane / lysosome / immune response / positive regulation of apoptotic process / translation / Golgi membrane / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / GTP binding / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal ...Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MHC class II antigen / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / Elongation factor 1-alpha 2 / HLA class II histocompatibility antigen, DR beta 3 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dai, S. / Kappler, J.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: The structure of HLA-DR52c: comparison to other HLA-DRB3 alleles.
著者: Dai, S. / Crawford, F. / Marrack, P. / Kappler, J.W.
履歴
登録2008年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: MHC class II antigen
C: Elongation factor 1-alpha 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1366
ポリマ－44,5973
非ポリマー5383
水8,179454
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7400 Å2
手法PISA
2
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: MHC class II antigen
C: Elongation factor 1-alpha 2
ヘテロ分子

A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: MHC class II antigen
C: Elongation factor 1-alpha 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,27112
ポリマ－89,1946
非ポリマー1,0776
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+3/41
Buried area17090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.380, 83.380, 132.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 21084.826 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-206 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 MHC class II antigen


分子量: 22121.693 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q6YJU6, UniProt: B8YAC7*PLUS

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 3分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Elongation factor 1-alpha 2 / EF-1-alpha-2 / Elongation factor 1 A-2 / eEF1A-2 / Statin S1


分子量: 1390.607 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 343-355 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF1A2, EEF1AL, STN
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q05639
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 455分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細CHAIN C AND CHAIN B ARE FUSED TOGETHER THROUGH A LINKER ( GGGGSLVPRGSGGGGS ). HOWEVER THIS LINKER ...CHAIN C AND CHAIN B ARE FUSED TOGETHER THROUGH A LINKER ( GGGGSLVPRGSGGGGS ). HOWEVER THIS LINKER IS DISORDERED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月11日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 42787 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.457 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.803 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3832 / Χ2: 1.553 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化解像度: 1.8→41.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / FOM work R set: 0.84 / Data cutoff high absF: 2282868.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 2141 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs-42672 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.166 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å20 Å2
2--1.37 Å20 Å2
3----2.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3066 0 33 454 3553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 351 5.5 %
Rwork0.279 6084 -
all-6435 -
obs-6084 89 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3ion.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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