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- PDB-3bu8: Crystal Structure of TRF2 TRFH domain and TIN2 peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bu8
タイトルCrystal Structure of TRF2 TRFH domain and TIN2 peptide complex
要素
  • TERF1-interacting nuclear factor 2
  • Telomeric repeat-binding factor 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / TRF2 TRFH domain TRF2 dimerization domain TIN2 peptide / Alternative splicing / Cell cycle / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Telomere
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / perinucleolar chromocenter / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / telomere assembly / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity ...regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / perinucleolar chromocenter / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / telomere assembly / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere capping / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / anterograde axonal transport / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / axon cytoplasm / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere maintenance / Meiotic synapsis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / male germ cell nucleus / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / nuclear matrix / negative regulation of epithelial cell proliferation / cellular senescence / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
TERF1-interacting nuclear factor 2, N-terminal domain / TERF1-interacting nuclear factor 2 / TERF1-interacting nuclear factor 2 N-terminus / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain ...TERF1-interacting nuclear factor 2, N-terminal domain / TERF1-interacting nuclear factor 2 / TERF1-interacting nuclear factor 2 N-terminus / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Homeobox-like domain superfamily / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / TERF1-interacting nuclear factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Chen, Y. / Yang, Y. / van Overbeek, M. / Donigian, J.R. / Baciu, P. / de Lange, T. / Lei, M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: A shared docking motif in TRF1 and TRF2 used for differential recruitment of telomeric proteins.
著者: Chen, Y. / Yang, Y. / van Overbeek, M. / Donigian, J.R. / Baciu, P. / de Lange, T. / Lei, M.
履歴
登録2008年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: TERF1-interacting nuclear factor 2
D: TERF1-interacting nuclear factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2694
ポリマ－58,2694
非ポリマー00
水3,783210
1
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: TERF1-interacting nuclear factor 2
D: TERF1-interacting nuclear factor 2

A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: TERF1-interacting nuclear factor 2
D: TERF1-interacting nuclear factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,5398
ポリマ－116,5398
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
2
A: Telomeric repeat-binding factor 2
C: TERF1-interacting nuclear factor 2

B: Telomeric repeat-binding factor 2
D: TERF1-interacting nuclear factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2694
ポリマ－58,2694
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_454y-1/2,-x+1/2,z-1/41
Buried area5820 Å2
手法PISA
3
A: Telomeric repeat-binding factor 2
C: TERF1-interacting nuclear factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1352
ポリマ－29,1352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
手法PISA
4
B: Telomeric repeat-binding factor 2
D: TERF1-interacting nuclear factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1352
ポリマ－29,1352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.235, 75.235, 181.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2 / TTAGGG repeat-binding factor 2 / Telomeric DNA-binding protein


分子量: 26957.195 Da / 分子数: 2 / 断片: TRFH domain, Dimerization domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF2, TRBF2, TRF2 / プラスミド: PET28B-sumo / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q15554
#2: タンパク質・ペプチド TERF1-interacting nuclear factor 2 / TRF1-interacting nuclear protein 2


分子量: 2177.446 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-19 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TINF2, TIN2 / プラスミド: PET28b-sumo / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9BSI4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUE SER 257 C AND SER 257 D CAME FROM A PROTEASE SPECIFIC DIGESTION. IT IS A RESIDUAL ...THE RESIDUE SER 257 C AND SER 257 D CAME FROM A PROTEASE SPECIFIC DIGESTION. IT IS A RESIDUAL RESIDUE AFTER DIGESTION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG550 MME 14%, HEPES.Na 50 mM Tris.HCl 40 mM, MgCl2 5 mM, DTT 2 mM, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→500 Å / Num. all: 28812 / Num. obs: 28753 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 47.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 41.78
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 5.63 / Num. unique all: 2828 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceGUI interface to EPICS controlデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H6P

1h6p


解像度: 2.15→500 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2564 2700 -
Rwork0.2381 --
all-29251 -
obs-27266 93.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 51.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3554 0 0 210 3764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007356
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56759
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8295
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.90318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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