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- PDB-5lnc: Structure of SPX domain of the yeast inorganic polyphophate polym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lnc
タイトルStructure of SPX domain of the yeast inorganic polyphophate polymerase Vtc4 crystallized by carrier-driven crystallization in fusion with the macro domain of human histone macroH2A1.1
要素Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
キーワードHYDROLASE / macro domain / spx domain / inositol polyphosphate binding / carrier-driven crystallization
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / vacuolar transporter chaperone complex / positive regulation of response to oxidative stress / ATP-polyphosphate phosphotransferase / regulation of NAD metabolic process / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress ...negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / vacuolar transporter chaperone complex / positive regulation of response to oxidative stress / ATP-polyphosphate phosphotransferase / regulation of NAD metabolic process / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / ADP-D-ribose binding / polyphosphate kinase activity / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / microautophagy / sex-chromosome dosage compensation / polyphosphate metabolic process / positive regulation of endodermal cell differentiation / double-stranded methylated DNA binding / establishment of protein localization to chromatin / regulation of oxidative phosphorylation / sex chromatin / Barr body / vacuolar transport / rDNA binding / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / positive regulation of keratinocyte differentiation / fungal-type vacuole membrane / inositol hexakisphosphate binding / vacuolar membrane / negative regulation of response to oxidative stress / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / negative regulation of gene expression, epigenetic / regulation of lipid metabolic process / autophagosome membrane / site of DNA damage / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / epigenetic regulation of gene expression / cell periphery / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / calmodulin binding / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF202 / VTC domain / VTC domain superfamily / : / Domain of unknown function (DUF202) / VTC domain / Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPX domain / SPX domain profile. ...Domain of unknown function DUF202 / VTC domain / VTC domain superfamily / : / Domain of unknown function (DUF202) / VTC domain / Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPX domain / SPX domain profile. / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Core histone macro-H2A.1 / Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Wild, R. / Hothorn, M.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
European Research Council310856 スイス
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: The macro domain as fusion tag for carrier-driven crystallization.
著者: Wild, R. / Hothorn, M.
履歴
登録2016年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
B: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4702
ポリマ－84,4702
非ポリマー00
水00
1
A: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2351
ポリマ－42,2351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2351
ポリマ－42,2351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.020, 130.050, 158.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1 / Phosphate metabolism protein 3 / mH2A1 / Histone H2A.y / H2A/y / Medulloblastoma antigen MU-MB-50.205


分子量: 42234.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: VTC4, PHM3, YJL012C, J1345, H2AFY, MACROH2A1 / 器官: vacuole / プラスミド: pMH-macroHC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 RIL / 参照: UniProt: P47075, UniProt: O75367

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 8.75% PEG 6000, 2.75M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97963 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97963 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→48.9 Å / Num. obs: 17957 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 192.94 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 15.37
反射 シェル解像度: 3.29→3.38 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / CC1/2: 0.253 / % possible all: 82.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1yd9

1yd9


解像度: 3.29→48.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.496
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 909 5.06 %RANDOM
Rwork0.279 ---
obs0.28 17956 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 179.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-49.6938 Å20 Å20 Å2
2---74.8976 Å20 Å2
3---25.2038 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.02 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.29→48.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4673 0 0 0 4673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0114746HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.136523HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1312SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes85HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes787HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4746HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.54
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.22
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion733SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5488SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.29→3.49 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 144 5.46 %
Rwork0.377 2492 -
all0.381 2636 -
obs--90.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.80370.29832.1864.19711.62730.6086-0.0518-0.1087-0.2087-0.21180.0136-0.09760.2560.10780.03810.2955-0.1517-0.01560.1624-0.1109-0.30454.1821-82.78429.0779
202.91040.88491.9853-0.60643.19410.05220.007-0.0050.14650.40840.2035-0.2005-0.1094-0.46070.1744-0.152-0.1441-0.13280.0312-0.282436.0038-66.028810.3698
38.3147-1.03372.91048.3155-2.91048.11120.0866-0.1090.5442-0.1713-0.05020.0206-0.5442-0.2963-0.0363-0.29930.1520.0998-0.02320.1520.13215.1236-27.774232.7189
46.5176-0.53642.76685.5839-2.91047.0934-0.0527-0.09920.1270.45160.1592-0.0283-0.02160.1045-0.1065-0.2784-0.00910.14970.11630.1520.036226.4935-35.968936.9831
56.29732.4782-1.82013.2537-2.54317.76740.13430.1567-0.23-0.1458-0.12780.03880.054-0.3561-0.0065-0.1550.1025-0.0673-0.19370.152-0.128610.8901-52.350860.9117
61.6714-0.5944-2.91040.97930.79227.8418-0.1513-0.25270.16140.38280.3861-0.0748-0.1913-0.2872-0.23490.1862-0.05320.03110.13150.152-0.220932.4955-44.073743.2392
74.56242.9104-0.89197.3466-0.9078.30910.02820.2947-0.1497-0.4380.4879-0.1990.5301-0.2104-0.5161-0.0874-0.152-0.05170.00490.0091-0.301450.6758-45.63317.9924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|2 - 69}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|70 - 190}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|191 - 321}
4X-RAY DIFFRACTION4{A|322 - 371}
5X-RAY DIFFRACTION5{B|3 - 149}
6X-RAY DIFFRACTION6{B|150 - 212}
7X-RAY DIFFRACTION7{B|213 - 369}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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