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- PDB-3bbr: Crystal structure of the iGluR2 ligand binding core (S1S2J-N775S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bbr
タイトルCrystal structure of the iGluR2 ligand binding core (S1S2J-N775S) in complex with a dimeric positive modulator as well as glutamate at 2.25 A resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA RECEPTOR / GLUR2 / S1S2 / LIGAND BINDING CORE / POINT MUTATION / N775S / DIMERIC POSITIVE MODULATOR / AGONIST / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Phosphorylation / Postsynaptic cell membrane / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BHY / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Kastrup, J.S. / Gajhede, M.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural proof of a dimeric positive modulator bridging two identical AMPA receptor-binding sites
著者: Kaae, B.H. / Harpsoe, K. / Kastrup, J.S. / Sanz, A.C. / Pickering, D.S. / Metzler, B. / Clausen, R.P. / Gajhede, M. / Sauerberg, P. / Liljefors, T. / Madsen, U.
履歴
登録2007年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,80813
ポリマ－58,3892
非ポリマー1,41911
水9,440524
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area24000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.080, 121.780, 47.427
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 29194.658 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand binding core / 変異: N775S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pETGQ KanR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 6種, 535分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-BHY / N,N'-[biphenyl-4,4'-diyldi(2R)propane-2,1-diyl]dimethanesulfonamide / (R,R)-N,N-(2,2'-(biphenyl-4-4'-diyl)bis(propane-2,1-diyl))dimethanesulfonamide


分子量: 424.577 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N2O4S2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 524 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE NATIVE GLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED ...THE NATIVE GLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.3M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 25% PEG 4000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.043
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.043 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→122.169 Å / Num. obs: 27875 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. measured all: 25558 / Num. unique all: 3992 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化開始モデル: 1LB8

1lb8


解像度: 2.25→38.428 Å / Num. restraintsaints: 57427 / FOM work R set: 0.829 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1394 5.01 %Random
Rwork0.169 ---
obs-27839 99.4 %-
溶媒の処理Bsol: 50.056 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 34.51 Å2 / Biso mean: 11.5 Å2 / Biso min: 2.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9 Å20 Å20 Å2
2--5.305 Å20 Å2
3---5.459 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→38.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4046 0 86 524 4656
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6981
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.0721

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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