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- PDB-5buu: Crystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (L483Y-N754S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5buu
タイトルCrystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (L483Y-N754S) in complex with glutamate and BPAM-321 at 2.07 A resolution
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor ligand-binding domain / GluA2 L483Y-N754S / BPAM-321 positive allosteric modulation
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4V6 / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Larsen, A.P. / Tapken, D. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Acs Chem Neurosci / 年: 2016
タイトル: Synthesis and Pharmacology of Mono-, Di-, and Trialkyl-Substituted 7-Chloro-3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-Dioxides Combined with X-ray Structure Analysis to Understand the ...タイトル: Synthesis and Pharmacology of Mono-, Di-, and Trialkyl-Substituted 7-Chloro-3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-Dioxides Combined with X-ray Structure Analysis to Understand the Unexpected Structure-Activity Relationship at AMPA Receptors.
著者: Larsen, A.P. / Francotte, P. / Frydenvang, K. / Tapken, D. / Goffin, E. / Fraikin, P. / Caignard, D.H. / Lestage, P. / Danober, L. / Pirotte, B. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2013
タイトル: Synthesis, pharmacological and structural characterization, and thermodynamic aspects of GluA2-positive allosteric modulators with a 3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-dioxide scaffold.
著者: Norholm, A.B. / Francotte, P. / Olsen, L. / Krintel, C. / Frydenvang, K. / Goffin, E. / Challal, S. / Danober, L. / Botez-Pop, I. / Lestage, P. / Pirotte, B. / Kastrup, J.S.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Probing the allosteric modulator binding site of GluR2 with thiazide derivatives.
著者: Ptak, C.P. / Ahmed, A.H. / Oswald, R.E.
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,09616
ポリマ－58,4892
非ポリマー1,60614
水4,954275
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area23470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.209, 122.270, 47.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29244.678 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 413-527,UNP residues 653-796 / 変異: L483Y, N754S,L483Y, N754S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Ligand-binding domain, UNP residues 392-506 and 632-775 connected by a GT linker (numbering without signal peptide)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 5種, 289分子

#2: 化合物 ChemComp-4V6 / (3R)-7-chloro-2,3,4-trimethyl-3,4-dihydro-2H-1,2,4-benzothiadiazine 1,1-dioxide / BPAM-321


分子量: 260.740 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13ClN2O2S
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.22 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 15.2 % PEG4000, 0.2 M ammonium-sulfate, 0.1 M phosphate-citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.91 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→47.652 Å / Num. all: 36199 / Num. obs: 36199 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 27.45 Å2 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.065 / Rsym value: 0.057 / Net I/av σ(I): 8.977 / Net I/σ(I): 13.9 / Num. measured all: 147486
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.07-2.184.10.3322.12137551840.180.3324.1100
2.18-2.314.10.2822.32011849150.1550.2825.3100
2.31-2.474.10.174.31917846330.0920.176.8100
2.47-2.674.10.11661794643560.0630.1169100
2.67-2.934.10.0778.71643739950.0430.07712.5100
2.93-3.274.10.05213.21491436340.0290.05217.2100
3.27-3.7840.04115.11312932420.0230.04125100
3.78-4.6340.027211112927660.0150.02731.5100
4.63-6.553.90.02221.4862021920.0130.02229.3100
6.55-47.6523.60.0310.8464012820.0190.0330.599.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.63 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.65 Å
Translation2.5 Å47.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3tkd, molA

3tkd


解像度: 2.07→47.652 Å / FOM work R set: 0.8118 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2499 1793 5 %Random selection
Rwork0.2037 34101 --
obs0.206 35894 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.79 Å2 / Biso mean: 44.3 Å2 / Biso min: 10.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→47.652 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 97 275 4396
Biso mean--43.43 42.12 -
残基数----514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6995718
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003706
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0321619
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.07-2.1260.29411470.243125612708100
2.126-2.18850.25881230.233626292752100
2.1885-2.25920.46081180.3942484260295
2.2592-2.33990.29611410.28332489263096
2.3399-2.43360.27441330.222125972730100
2.4336-2.54440.30041330.219126422775100
2.5444-2.67850.27261570.220426122769100
2.6785-2.84630.28881320.212926022734100
2.8463-3.0660.25531400.213626472787100
3.066-3.37450.2531450.190626422787100
3.3745-3.86260.2021440.180426572801100
3.8626-4.86570.19451370.148827152852100
4.8657-47.66460.21761430.18162824296799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4884-0.48390.48443.79380.0932.25780.24960.04440.48890.2635-0.05650.3884-0.6345-0.3001-0.12230.32150.04480.09320.18740.04030.2934-29.95296.61589.8577
21.52320.0167-0.65832.09150.35724.26220.113-0.22120.04420.17940.0135-0.1741-0.18320.3218-0.11790.2026-0.017-0.02320.1640.00890.2166-17.9023-7.05869.3578
34.2877-0.6053-0.82974.9926-1.08973.1391-0.0652-0.1276-0.0966-0.26510.0113-0.75840.15530.36990.05320.1836-0.00470.02690.18890.00190.3541-7.445-10.721-4.551
46.7394-0.6513-1.99934.7512-2.83466.6386-0.08410.35230.2182-0.70660.32580.04180.0417-0.5213-0.21590.3491-0.0753-0.02930.1853-0.01710.2407-18.0484-2.7015-10.7813
52.66690.0693-0.55692.7765-0.72063.1125-0.09180.1187-0.050.02160.11850.4332-0.1443-0.3286-0.03880.195-0.02060.010.19880.03380.2911-31.8458-8.16356.5162
66.9945-1.431-4.83861.50990.23383.85690.79570.0848-0.43230.4594-0.3917-0.1316-1.063-1.4075-0.25750.6974-0.040.01410.87080.12630.4951-31.36262.1064-11.6548
73.5413-0.7583-0.02094.07680.43162.8413-0.1174-0.094-0.59460.33360.09450.09430.4471-0.07640.00040.4077-0.07180.04060.18870.05120.2109-33.6495-37.304510.8867
83.951-0.9264-1.17612.6490.48131.4336-0.10840.2904-0.01010.01130.02720.2360.2175-0.5703-0.01170.2329-0.07570.03210.32520.00530.1886-40.0202-24.27726.325
94.761-1.04670.76092.21671.17071.96210.18711.4729-0.2726-0.3182-0.80810.82670.1749-1.01030.53380.4101-0.09890.00820.9315-0.20920.5387-49.6002-24.9788-4.8694
104.1042-1.0424-0.49082.90411.00442.8858-0.07610.4760.1497-0.08790.0442-0.13990.3532-0.2129-0.02660.2681-0.10260.06240.22430.01890.1698-29.1394-26.30082.877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 392:444)A392 - 444
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 445:632)A445 - 632
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 633:694)A633 - 694
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 695:722)A695 - 722
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 723:767)A723 - 767
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 768:774)A768 - 774
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 393:459)B393 - 459
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 460:637)B460 - 637
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 638:715)B638 - 715
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 716:769)B716 - 769

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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