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- PDB-3bat: Crystal structure of the N-terminal region of the scallop myosin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bat
タイトルCrystal structure of the N-terminal region of the scallop myosin rod, monoclinic (P21) form
要素Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Alpha-helical coiled coil / disorder / salt links / Actin-binding / ATP-binding / Calmodulin-binding / Cytoplasm / Motor protein / Muscle protein / Myosin / Nucleotide-binding / Thick filament
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / myosin filament / Oxidative Stress Induced Senescence / myosin II complex ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / myosin filament / Oxidative Stress Induced Senescence / myosin II complex / microfilament motor activity / myofibril / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / actin filament binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Myosin heavy chain, striated muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Argopecten irradians (無脊椎動物)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brown, J.H. / Cohen, C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: An unstable head-rod junction may promote folding into the compact off-state conformation of regulated myosins.
著者: Brown, J.H. / Yang, Y. / Reshetnikova, L. / Gourinath, S. / Suveges, D. / Kardos, J. / Hobor, F. / Reutzel, R. / Nyitray, L. / Cohen, C.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Visualization of an unstable coiled coil from the scallop myosin rod.
著者: Li, Y. / Brown, J.H. / Reshetnikova, L. / Blazsek, A. / Farkas, L. / Nyitray, L. / Cohen, C.
#2: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2006
タイトル: Crystal structures of human cardiac beta-myosin II S2-Delta provide insight into the functional role of the S2 subfragment.
著者: Wulf Blankenfeldt / Nicolas H Thomä / John S Wray / Mathias Gautel / Ilme Schlichting /
要旨: Myosin II is the major component of the muscle thick filament. It consists of two N-terminal S1 subfragments ("heads") connected to a long dimeric coiled-coil rod. The rod is in itself twofold ...Myosin II is the major component of the muscle thick filament. It consists of two N-terminal S1 subfragments ("heads") connected to a long dimeric coiled-coil rod. The rod is in itself twofold symmetric, but in the filament, the two heads point away from the filament surface and are therefore not equivalent. This breaking of symmetry requires the initial section of the rod, subfragment 2 (S2), to be relatively flexible. S2 is an important functional element, involved in various mechanisms by which the activity of smooth and striated muscle is regulated. We have determined crystal structures of the 126 N-terminal residues of S2 from human cardiac beta-myosin II (S2-Delta), of both WT and the disease-associated E924K mutant. S2-Delta is a straight parallel dimeric coiled coil, but the N terminus of one chain is disordered in WT-S2-Delta due to crystal contacts, indicative of unstable local structure. Bulky noncanonical side chains pack into a/d positions of S2-Delta's N terminus, leading to defined local asymmetry and axial stagger, which could induce nonequivalence of the S1 subfragments. Additionally, S2 possesses a conserved charge distribution with three prominent rings of negative potential within S2-Delta, the first of which may provide a binding interface for the "blocked head" of smooth muscle myosin in the OFF state. The observation that many disease-associated mutations affect the second negatively charged ring further suggests that charge interactions play an important role in regulation of cardiac muscle activity through myosin-binding protein C.
履歴
登録2007年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE THE PEPTIDE CONTAINS A GSHM TETRAPEPTIDE, FOLLOWED BY THE N-TERMINAL 51 RESIDUES OF THE ... SEQUENCE THE PEPTIDE CONTAINS A GSHM TETRAPEPTIDE, FOLLOWED BY THE N-TERMINAL 51 RESIDUES OF THE BAY SCALLOP MYOSIN ROD (RESIDUES 835-885 OF THE BAY SCALLOP MYOSIN HEAVY CHAIN, GI:5612), FOLLOWED BY A GS LINKER, FOLLOWED BY THE LEUCINE ZIPPER OF THE YEAST GCN4 TRANSCRIPTION FACTOR (RESIDUES 250-281 OF GI:171584 DENOTED AS RESIDUES 888-919 IN THE SUBMITTED COORDINATES).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
B: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
C: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
D: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2374
ポリマ－42,2374
非ポリマー00
水1,78399
1
A: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
B: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1182
ポリマ－21,1182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
手法PISA
2
C: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4
D: Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1182
ポリマ－21,1182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.782, 40.217, 77.404
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.540, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Myosin heavy chain, striated muscle/General control protein GCN4 / -/Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 10559.174 Da / 分子数: 4
断片: Bay Scallop Myosin (Residues 835-885)/Yeast GCN4 Transcription Factor (Residues 250-281)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Argopecten irradians (無脊椎動物), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
属: Argopecten, Saccharomyces / 生物種: , / 株: , / 組織: Adductor muscle/- / 遺伝子: -/GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P24733, UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 2 microliters of protein solution (4 mg/ml protein in 30 mM MOPS buffer pH 7.2, 40 mM NaCl, 2 mM NaN3) mixed with 2 microliters of (25% PEG 3350, 50 mM NH4I) and equilibrated against 1 ml of ...詳細: 2 microliters of protein solution (4 mg/ml protein in 30 mM MOPS buffer pH 7.2, 40 mM NaCl, 2 mM NaN3) mixed with 2 microliters of (25% PEG 3350, 50 mM NH4I) and equilibrated against 1 ml of (17.5% PEG 3350, 35 mM NH4I, 28 mM NaCl, 2 mM NaN3, 20 mM MOPS pH 6.2). Harvested crystals were cryoprotected in 25.5% PEG 3350 and 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
詳細: channel-cut Si(111) crystal monochromator followed by a doubly focusing toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 27340 / % possible obs: 98.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.085 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-2.020.2926320.89795.5
2.02-2.10.24127150.98798.7
2.1-2.20.17627580.98399.9
2.2-2.310.14227321.07100
2.31-2.460.10327361.062100
2.46-2.650.07727901.048100
2.65-2.910.05827551.096100
2.91-3.330.04727841.33499.9
3.33-4.20.03627311.21298.4
4.2-300.03727071.10993.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NKN

1nkn


解像度: 2.3→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1704 10 %Random
Rwork0.253 ---
obs0.253 16835 98.4 %-
溶媒の処理Bsol: 38.499 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 53.827 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.384 Å20 Å2-5.532 Å2
2---23.634 Å20 Å2
3---14.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2694 0 0 99 2793
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.8642
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.42
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.142.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 302 -
Rwork0.262 --
obs-2819 99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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