[日本語] English
万見
- PDB-2yho: The IDOL-UBE2D complex mediates sterol-dependent degradation of t... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yho
タイトルThe IDOL-UBE2D complex mediates sterol-dependent degradation of the LDL receptor
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
キーワードLIGASE / E2 LIGASE-E3 LIGASE COMPLEX / RING ZINC-FINGER / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of BMP signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / protein K48-linked ubiquitination / VLDLR internalisation and degradation / cytoskeletal protein binding / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of protein ubiquitination / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Peroxisomal protein import / cholesterol homeostasis / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / protein destabilization / FCERI mediated NF-kB activation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Separation of Sister Chromatids / Ovarian tumor domain proteases / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nervous system development / Neddylation / negative regulation of neuron projection development / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / protein ubiquitination / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MYLIP, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / FERM central domain ...MYLIP, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / FERM central domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / FERM central domain / Herpes Virus-1 / FERM superfamily, second domain / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fairall, L. / Goult, B.T. / Millard, C.J. / Tontonoz, P. / Schwabe, J.W.R.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: The Idol-Ube2D Complex Mediates Sterol-Dependent Degradation of the Ldl Receptor.
著者: Zhang, L. / Fairall, L. / Goult, B.T. / Calkin, A.C. / Hong, C. / Millard, C.J. / Tontonoz, P. / Schwabe, J.W.
履歴
登録2011年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
E: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
F: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
G: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
H: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,50125
ポリマ－102,4468
非ポリマー1,05517
水7,314406
1
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9798
ポリマ－25,6122
非ポリマー3676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7424
ポリマ－25,6122
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
E: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
F: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8015
ポリマ－25,6122
非ポリマー1903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
G: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP
H: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9798
ポリマ－25,6122
非ポリマー3676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.690, 137.870, 63.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MYLIP / INDUCIBLE DEGRADER OF THE LDL-RECEPTOR / IDOL / MYOSIN REGULATORY LIGHT CHAIN INTERACTING PROTEIN / MIR


分子量: 8861.413 Da / 分子数: 4 / 断片: RING, RESIDUES 369-445 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA
参照: UniProt: Q8WY64, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質
UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D1 / STIMULATOR OF FE TRANSPORT / SFT / UBC4/5 HOMOLOG / UBCH5 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / ...STIMULATOR OF FE TRANSPORT / SFT / UBC4/5 HOMOLOG / UBCH5 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D1 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 1 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 1 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D1 / UBE2D1


分子量: 16750.137 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P51668, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.5, 0.2 M SODIUM ACETATE, 10% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55.91 Å / Num. obs: 53163 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 23.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3EB6, 2YHN

3eb6

2yhn


解像度: 2.1→55.906 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 24.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 2696 5.1 %
Rwork0.1856 --
obs0.1881 53163 95.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.236 Å2 / ksol: 0.375 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.1919 Å20 Å20.0484 Å2
2---3.5725 Å20 Å2
3----9.6193 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.906 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6758 0 44 406 7208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1539514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0822571
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721052
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.17510.25592350.18794738X-RAY DIFFRACTION90
2.1751-2.26220.27222590.20934887X-RAY DIFFRACTION92
2.2622-2.36510.2682510.19894872X-RAY DIFFRACTION93
2.3651-2.48980.26112490.1884971X-RAY DIFFRACTION94
2.4898-2.64580.25522590.19585056X-RAY DIFFRACTION96
2.6458-2.85010.26932650.19435050X-RAY DIFFRACTION96
2.8501-3.13690.24862660.19165169X-RAY DIFFRACTION98
3.1369-3.59070.23912970.1785207X-RAY DIFFRACTION98
3.5907-4.52360.19283020.15925238X-RAY DIFFRACTION100
4.5236-55.92540.20763130.18535279X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る