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万見
- PDB-2y1m: Structure of native c-Cbl -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y1m
タイトルStructure of native c-Cbl
要素E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
キーワードLIGASE / UBIQUITIN RING E3 LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation / response to testosterone / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / FLT3 signaling by CBL mutants / phosphotyrosine residue binding / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to activity / response to gamma radiation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Spry regulation of FGF signaling / cellular response to nerve growth factor stimulus / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Negative regulation of MET activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytokine-mediated signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / SH3 domain binding / male gonad development / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cilium / cadherin binding / membrane raft / symbiont entry into host cell / focal adhesion / calcium ion binding / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Prokaryotic RING finger family 4 / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / UBA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Dou, H. / Sibbet, G.J. / Huang, D.T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for Autoinhibition and Phosphorylation-Dependent Activation of C-Cbl.
著者: Dou, H. / Buetow, L. / Hock, A. / Sibbet, G.J. / Vousden, K.H. / Huang, D.T.
履歴
登録2010年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Other
改定 1.22012年2月15日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
D: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
E: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,59824
ポリマ－269,5726
非ポリマー1,02518
水2,180121
1
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1004
ポリマ－44,9291
非ポリマー1713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.800, 148.560, 348.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE / CBL C-CBL / CASITAS B-LINEAGE LYMPHOMA PROTO-ONCOGENE / PROTO-ONCOGENE C-CBL / RING FINGER PROTEIN ...CBL C-CBL / CASITAS B-LINEAGE LYMPHOMA PROTO-ONCOGENE / PROTO-ONCOGENE C-CBL / RING FINGER PROTEIN 55 / SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL


分子量: 44928.695 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 47-435 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.04 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9
詳細: 0.1 M TRIS-HCL, PH 9.0-9.5, 3.7-4.0 M SODIUM FORMATE, 5 MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9395
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月21日
放射モノクロメーター: SYNCHROTRON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→50 Å / Num. obs: 104817 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 49.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.67→2.81 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B47

1b47


解像度: 2.67→47.615 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.44 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: FOLLOWING RESIDUES WERE NOT BUILT DUE TO POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY.CHAIN A RESIDUES 354-358 CHAIN B RESIDUES 356-359, CHAIN C RESIDUES 355-358, CHAIN D RESIDUES 355-358, CHAIN E ...詳細: FOLLOWING RESIDUES WERE NOT BUILT DUE TO POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY.CHAIN A RESIDUES 354-358 CHAIN B RESIDUES 356-359, CHAIN C RESIDUES 355-358, CHAIN D RESIDUES 355-358, CHAIN E RESIDUES 354-359 AND CHAIN F RESIDUES 354-358. GLU354 AND ASP359 IN CHAIN C WERE BUILT AS ALANINES DUE TO POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 5103 5 %
Rwork0.2184 --
obs0.2206 101826 94.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.901 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.5788 Å2-0 Å20 Å2
2---11.1607 Å20 Å2
3---19.7395 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→47.615 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18693 0 18 121 18832
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01119168
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3525885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1277203
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0842774
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.67-2.76540.414770.3458687X-RAY DIFFRACTION86
2.7654-2.87610.37574710.31449114X-RAY DIFFRACTION90
2.8761-3.0070.34064960.28489489X-RAY DIFFRACTION93
3.007-3.16550.3375070.27249679X-RAY DIFFRACTION95
3.1655-3.36380.30615120.24729891X-RAY DIFFRACTION97
3.3638-3.62340.25434910.21669974X-RAY DIFFRACTION98
3.6234-3.98790.24025090.19669999X-RAY DIFFRACTION98
3.9879-4.56460.21995410.17710023X-RAY DIFFRACTION98
4.5646-5.74930.22315300.19059976X-RAY DIFFRACTION97
5.7493-47.62230.23685690.19859891X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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