+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gme | ||||||||||||
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Title | Structure of H. sapiens SPT6 tandem SH2 domain | ||||||||||||
Components | SPT6 tandem SH2 domain,Transcription elongation factor SPT6 | ||||||||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / SH2 domain / Pol II interaction / Kinase target / Transcription factor | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of isotype switching / regulation of mRNA export from nucleus / regulation of muscle cell differentiation / nucleosome organization / regulation of mRNA processing / blastocyst formation / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / mRNA transport / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex ...regulation of isotype switching / regulation of mRNA export from nucleus / regulation of muscle cell differentiation / nucleosome organization / regulation of mRNA processing / blastocyst formation / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / mRNA transport / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / nucleosome binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA splicing / transcription elongation factor complex / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / histone binding / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.802 Å | ||||||||||||
Authors | Vos, S.M. / Farnung, L. / Cramer, P. | ||||||||||||
Funding support | Germany, 3items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2018 Title: Structure of activated transcription complex Pol II-DSIF-PAF-SPT6. Authors: Seychelle M Vos / Lucas Farnung / Marc Boehning / Christoph Wigge / Andreas Linden / Henning Urlaub / Patrick Cramer / Abstract: Gene regulation involves activation of RNA polymerase II (Pol II) that is paused and bound by the protein complexes DRB sensitivity-inducing factor (DSIF) and negative elongation factor (NELF). Here ...Gene regulation involves activation of RNA polymerase II (Pol II) that is paused and bound by the protein complexes DRB sensitivity-inducing factor (DSIF) and negative elongation factor (NELF). Here we show that formation of an activated Pol II elongation complex in vitro requires the kinase function of the positive transcription elongation factor b (P-TEFb) and the elongation factors PAF1 complex (PAF) and SPT6. The cryo-EM structure of an activated elongation complex of Sus scrofa Pol II and Homo sapiens DSIF, PAF and SPT6 was determined at 3.1 Å resolution and compared to the structure of the paused elongation complex formed by Pol II, DSIF and NELF. PAF displaces NELF from the Pol II funnel for pause release. P-TEFb phosphorylates the Pol II linker to the C-terminal domain. SPT6 binds to the phosphorylated C-terminal-domain linker and opens the RNA clamp formed by DSIF. These results provide the molecular basis for Pol II pause release and elongation activation. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gme.cif.gz | 232.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6gme.ent.gz | 193.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gme.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6gme_validation.pdf.gz | 432 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6gme_full_validation.pdf.gz | 434.5 KB | Display | |
Data in XML | 6gme_validation.xml.gz | 16.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6gme_validation.cif.gz | 23.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gm/6gme ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gm/6gme | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 0030C 0031C 0032C 0033C 0034C 0035C 0036C 0037C 6gmhC 3psjS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 22896.264 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SUPT6H, SUPT6H, KIAA0162, SPT6H / Plasmid: 438-C / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q7KZ85 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.08 Å3/Da / Density % sol: 40.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 100 mM Bis-Tris pH 5.5, 200 mM MgCl2, 21-25 % (v/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.999 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 27, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.802→46.21 Å / Num. obs: 33254 / % possible obs: 94.91 % / Redundancy: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 29.31 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1034 / Rpim(I) all: 0.04554 / Rrim(I) all: 0.1133 / Net I/σ(I): 11.88 |
Reflection shell | Resolution: 1.802→1.867 Å / Redundancy: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2484 / CC1/2: 0.395 / % possible all: 71.59 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3PSJ Resolution: 1.802→46.21 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 25.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.802→46.21 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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