+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2y1l | |||||||||
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Title | Caspase-8 in Complex with DARPin-8.4 | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / DEVD DARPIN / ANKYRIN REPEAT PROTEIN / RIBOSOME DISPLAY / APOPTOSIS | |||||||||
Function / homology | Function and homology information caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway ...caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / TRIF-mediated programmed cell death / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / negative regulation of necroptotic process / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / natural killer cell activation / CLEC7A/inflammasome pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / pyroptotic inflammatory response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / B cell activation / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / protein maturation / cellular response to organic cyclic compound / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cytokine production / T cell activation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / response to estradiol / peptidase activity / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | |||||||||
Authors | Barandun, J. / Schroeder, T. / Mittl, P.R.E. / Grutter, M.G. | |||||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Caspase-8 in Complex with Darpin-8.4 Authors: Schroeder, T. / Barandun, J. / Grutter, M.G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2y1l.cif.gz | 335 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2y1l.ent.gz | 272.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2y1l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 2y1l_full_validation.pdf.gz | 545.2 KB | Display | |
Data in XML | 2y1l_validation.xml.gz | 41.6 KB | Display | |
Data in CIF | 2y1l_validation.cif.gz | 60.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y1/2y1l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y1/2y1l | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 18027.570 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: P18 SUBUNIT, RESIDUES 218-374 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CASP8, MCH5 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q14790 #2: Protein | Mass: 12036.565 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: P10 SUBUNIT, RESIDUES 376-479 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CASP8, MCH5 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q14790, caspase-8 #3: Protein | Mass: 18216.504 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N3C, RESIDUES 1-169 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: IN-VITRO EVOLVED SEQUENCE / Source: (gene. exp.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): K-12 / Variant (production host): XL1BLUE |
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-Protein/peptide , 2 types, 2 molecules HI
#4: Protein/peptide | Mass: 476.478 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: AC-IETD-CHO INHIBITOR, RESIDUES 1-4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) SYNTHETIC CONSTRUCT (others) |
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#5: Protein/peptide | |
-Non-polymers , 3 types, 693 molecules
#6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 4 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.01 Å3/Da / Density % sol: 38 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 4.8 Details: 100 MM CITRIC ACID PH 4.9 (RT), 200 MM LI2SO4, 22.5% PEG 4K. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 23, 2010 |
Radiation | Monochromator: SI / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→48.86 Å / Num. obs: 75862 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 3.76 / Redundancy: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 17.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.29 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.85 Å / Redundancy: 4.88 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 3.76 / % possible all: 98.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 1QDU AND 2QYJ Resolution: 1.8→48.857 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.21 / Stereochemistry target values: ML Details: RAMACHANDRAN OUTLIERS LYS A 320, LYS C 229 ARE IN CLOSE PROXIMITY TO CRYSTAL CONTACTS OR DARPIN BINDING SITE. ELECTRON DENSITY WELL RESOLVED. ASN B 408, MET C 228, ASN D 408 ARE ALSO PRESENT ...Details: RAMACHANDRAN OUTLIERS LYS A 320, LYS C 229 ARE IN CLOSE PROXIMITY TO CRYSTAL CONTACTS OR DARPIN BINDING SITE. ELECTRON DENSITY WELL RESOLVED. ASN B 408, MET C 228, ASN D 408 ARE ALSO PRESENT IN HIGH RESOLUTION CASPASE-8 STRUCTURES SUCH AS 1QTN, 3KJN, 3KJQ.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.61 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.637 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→48.857 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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