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万見
- PDB-2fun: alternative p35-caspase-8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fun
タイトルalternative p35-caspase-8 complex
要素
  • Early 35 kDa protein
  • caspase-8
キーワードAPOPTOSIS/HYDROLASE / APOPTOSIS-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / death effector domain binding / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / : / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Apoptotic execution phase ...caspase-8 / death effector domain binding / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / : / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Apoptotic execution phase / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / B cell activation / response to tumor necrosis factor / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / Regulation of NF-kappa B signaling / regulation of cytokine production / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / protein maturation / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of interleukin-1 beta production / NOD1/2 Signaling Pathway / apoptotic signaling pathway / Regulation of necroptotic cell death / protein processing / cellular response to mechanical stimulus / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Baculovirus p35 / Baculovirus p35 / Baculovirus p35, apoptosis preventing protein / Baculovirus p35 superfamily / Apoptosis preventing protein / Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain ...Baculovirus p35 / Baculovirus p35 / Baculovirus p35, apoptosis preventing protein / Baculovirus p35 superfamily / Apoptosis preventing protein / Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Early 35 kDa protein / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lu, M. / Min, T. / Eliezer, D. / Wu, H.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2006
タイトル: Native chemical ligation in covalent caspase inhibition by p35.
著者: Lu, M. / Min, T. / Eliezer, D. / Wu, H.
履歴
登録2006年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Early 35 kDa protein
B: caspase-8
C: Early 35 kDa protein
D: caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,5304
ポリマ－128,5304
非ポリマー00
水46826
1
A: Early 35 kDa protein
B: caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2652
ポリマ－64,2652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Early 35 kDa protein
D: caspase-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2652
ポリマ－64,2652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.970, 117.340, 346.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Early 35 kDa protein / p35 / Apoptosis preventing protein


分子量: 34742.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Autographa californica nucleopolyhedrovirus (ウイルス)
属: Nucleopolyhedrovirus / 遺伝子: P35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08160
#2: タンパク質 caspase-8


分子量: 29522.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.87 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 7, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→24 Å / Num. obs: 37662 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 1I4E

1i4e


解像度: 3→24 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2599 1996 RANDOM
Rwork0.2292 --
all0.2599 33618 -
obs0.2599 31622 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8687 0 0 26 8713

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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