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- PDB-1f9e: CASPASE-8 SPECIFICITY PROBED AT SUBSITE S4: CRYSTAL STRUCTURE OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f9e
タイトルCASPASE-8 SPECIFICITY PROBED AT SUBSITE S4: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CASPASE-8-Z-DEVD-CHO
要素
  • (PHQ)DEVD
  • Caspase-8 subunit p10
  • Caspase-8 subunit p18
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / CYSTEINE PROTEASE / CASPASE-8 / FLICE / MCH5 / MACH / APOPTOSIS / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis ...caspase-8 / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / self proteolysis / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / CLEC7A/inflammasome pathway / death-inducing signaling complex / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / response to tumor necrosis factor / B cell activation / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / heart development / cell body / scaffold protein binding / response to ethanol / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-L-valyl-L-aspartic acid / Caspase-8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Blanchard, H. / Donepudi, M. / Tschopp, M. / Kodandapani, L. / Wu, J.C. / Grutter, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Caspase-8 specificity probed at subsite S(4): crystal structure of the caspase-8-Z-DEVD-cho complex.
著者: Blanchard, H. / Donepudi, M. / Tschopp, M. / Kodandapani, L. / Wu, J.C. / Grutter, M.G.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The three-dimensional structure of caspase-8: an initiator enzyme in apoptosis
著者: Blanchard, H. / Kodandapani, L. / Mittl, P.R.E. / Marco, S.D. / Krebs, J.F. / Wu, J.C. / Tomaselli, K.J. / Gruetter, M.G.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The atomic-resolution of human caspase-8, a key activator of apoptosis.
著者: Watt, W. / Koeplinger, K.A. / Mildner, A.M. / Heinrikson, R.L. / Tomasselli, A.G. / Watenpaugh, K.D.
履歴
登録2000年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-8 subunit p18
B: Caspase-8 subunit p10
Q: (PHQ)DEVD
C: Caspase-8 subunit p18
D: Caspase-8 subunit p10
R: (PHQ)DEVD
E: Caspase-8 subunit p18
F: Caspase-8 subunit p10
S: (PHQ)DEVD
G: Caspase-8 subunit p18
H: Caspase-8 subunit p10
T: (PHQ)DEVD
I: Caspase-8 subunit p18
J: Caspase-8 subunit p10
U: (PHQ)DEVD
K: Caspase-8 subunit p18
L: Caspase-8 subunit p10
V: (PHQ)DEVD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,82218
ポリマ－169,82218
非ポリマー00
水84747
1
A: Caspase-8 subunit p18
B: Caspase-8 subunit p10
Q: (PHQ)DEVD
C: Caspase-8 subunit p18
D: Caspase-8 subunit p10
R: (PHQ)DEVD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6076
ポリマ－56,6076
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16630 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area18540 Å2
手法PISA
2
E: Caspase-8 subunit p18
F: Caspase-8 subunit p10
S: (PHQ)DEVD
G: Caspase-8 subunit p18
H: Caspase-8 subunit p10
T: (PHQ)DEVD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6076
ポリマ－56,6076
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16750 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18370 Å2
手法PISA
3
I: Caspase-8 subunit p18
J: Caspase-8 subunit p10
U: (PHQ)DEVD
K: Caspase-8 subunit p18
L: Caspase-8 subunit p10
V: (PHQ)DEVD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6076
ポリマ－56,6076
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16750 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area18550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.029, 188.748, 209.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Each caspase-8 molecule is a tetramer consisting of 2(p18/p12) chains.

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要素

#1: タンパク質
Caspase-8 subunit p18


分子量: 17416.957 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, MCH5 / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790
#2: タンパク質
Caspase-8 subunit p10


分子量: 10273.719 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8, MCH5 / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790
#3: タンパク質・ペプチド
(PHQ)DEVD


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 613.013 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized / 由来: (合成) synthetic (人工物)
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-L-valyl-L-aspartic acid, UniProt: Q14790*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS285 OF CHAIN A/C/E/G/I/K/ AND ATOM C OF THE TERMINAL ...THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS285 OF CHAIN A/C/E/G/I/K/ AND ATOM C OF THE TERMINAL ASA OF CHAIN Q/R/S/T/U/V, FORMING THIOHEMIACETAL
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1-propanol, sodium citrate, MES , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 4.0K, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)1-propanol1reservoir
3200 mMsodium citrate1reservoir
4100 mMMES-NaOH1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 42891 / Num. obs: 42872 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 65.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.537 / Num. unique all: 2839 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 213414
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 2839 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→19.94 Å / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: CNS_TOPPAR:protein_rep.param CNS_TOPPAR:water_rep.param CNS_TOPPAR:protein.top CNS_TOPPAR:water.top topology.pro (inhibitor topology) parameter.pro (inhibitor parameters)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 4318 -RANDOM
Rwork0.241 ---
all-43103 --
obs-42872 98.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11879 0 0 47 11926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg1.83
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.241
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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