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万見
- PDB-1pau: Crystal structure of the complex of apopain with the tetrapeptide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pau
タイトルCrystal structure of the complex of apopain with the tetrapeptide aldehyde inhibitor AC-DEVD-CHO
要素
  • (APOPAIN) x 2
  • ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / CYSTEINE PROTEASE / CASPASE-3 / APOPAIN / CPP32 / YAMA / PROTEASE-INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / death receptor binding / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / negative regulation of cytokine production / Other interleukin signaling / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / positive regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / response to tumor necrosis factor / negative regulation of cell cycle / B cell homeostasis / cell fate commitment / response to X-ray / regulation of macroautophagy / Pyroptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / response to glucose / response to glucocorticoid / response to UV / keratinocyte differentiation / Degradation of the extracellular matrix / striated muscle cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation / hippocampus development / erythrocyte differentiation / response to nicotine / enzyme activator activity / apoptotic signaling pathway / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / protein catabolic process / regulation of protein stability / protein processing / response to wounding / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / response to hypoxia / learning or memory / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rotonda, J. / Becker, J.W.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The three-dimensional structure of apopain/CPP32, a key mediator of apoptosis.
著者: Rotonda, J. / Nicholson, D.W. / Fazil, K.M. / Gallant, M. / Gareau, Y. / Labelle, M. / Peterson, E.P. / Rasper, D.M. / Ruel, R. / Vaillancourt, J.P. / Thornberry, N.A. / Becker, J.W.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Identification and Inhibition of the Ice/Ced-3 Protease Necessary for Mammalian Apoptosis
著者: Nicholson, D.W. / Ali, A. / Thornberry, N.A. / Vaillancourt, J.P. / Ding, C.K. / Gallant, M. / Gareau, Y. / Griffin, P.R. / Labelle, M. / Lazebnik, Y.A. / Munday, N.A. / Raju, S.M. / Smulson, ...著者: Nicholson, D.W. / Ali, A. / Thornberry, N.A. / Vaillancourt, J.P. / Ding, C.K. / Gallant, M. / Gareau, Y. / Griffin, P.R. / Labelle, M. / Lazebnik, Y.A. / Munday, N.A. / Raju, S.M. / Smulson, M.E. / Yamin, T.T. / Yu, V.L. / Miller, D.K.
履歴
登録1996年6月6日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0393
ポリマ－29,0393
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area10940 Å2
手法PISA
2
A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ

A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ

A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ

A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,15612
ポリマ－116,15612
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area33490 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area31800 Å2
手法PISA
3
A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ

A: APOPAIN
B: APOPAIN
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0786
ポリマ－58,0786
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area15180 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area17460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.810, 84.620, 96.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 APOPAIN / CASPASE-3 / CPP32 / YAMA


分子量: 16639.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 APOPAIN / CASPASE-3 / CPP32 / YAMA


分子量: 11910.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド ACE-ASP-GLU-VAL-ASJ


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 488.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO CYS OF THE ENZYME TO FORM A HEMITHIOKETAL.
配列の詳細AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE COMPARISON WITH THE INTERLEUKIN 1-BETA CONVERTING ...AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE COMPARISON WITH THE INTERLEUKIN 1-BETA CONVERTING ENZYME (ICE, PDB ENTRY 1ICE). RESIDUES IN APOPAIN ARE ASSIGNED THE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS RESIDUES IN THE ALIGNED THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF ICE. APOPAIN SEQUENCE NUMBERS ARE OMITTED WHEN NO ICE-RELATED RESIDUE IS PRESENT IN APOPAIN, AND APOPAIN-SPECIFIC INSERTIONS ARE INDICATED BY THE ADDITION OF LETTERS TO THE ICE SEQUENCE NUMBERS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 1.5 MICROLITER DROPS OF PROTEIN:INHIBITOR SOLUTION (8.7 MG/ML IN 10 MILLIMOLAR TRIS-HCL PH 8.5, 10 MILLIMOLAR DTT, 3 MILLIMOLAR SODIUM AZIDE) WERE MIXED WITH AN ...詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 1.5 MICROLITER DROPS OF PROTEIN:INHIBITOR SOLUTION (8.7 MG/ML IN 10 MILLIMOLAR TRIS-HCL PH 8.5, 10 MILLIMOLAR DTT, 3 MILLIMOLAR SODIUM AZIDE) WERE MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF RESERVOIR BUFFER (7% PEG-6000 (W/W), 0.10 MOLAR SODIUM CITRATE PH 5.0, 10 MILLIMOLAR DTT, 3 MILLIMOLAR SODIUM AZIDE) AND INCUBATED AT ROOM TEMPERATURE, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 5.0-8.0
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.7 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
310 mMdithiothreitol1drop
43 mM1dropNaN3
57.5 %(w/w)PEG60001reservoir
60.10 Msodium citrate1reservoir
710 mMdithiothreitol1reservoir
83 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→36 Å / Num. obs: 8929 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.33 % / Biso Wilson estimate: 31.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0634 / Rsym value: 0.0555 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.27 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Rsym value: 0.262 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 20801 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PROTEIN COMPONENT OF INTERLEUKIN-1BETA CONVERTING ENZYME (PDB ENTRY 1ICE)

1ice


解像度: 2.5→20 Å / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 2
詳細: THERE IS NO ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES A 145 - A 149, A 296 - A 297, B 310 - B 319, AND B 402, PRESUMABLY DUE TO DISORDER. MASS SPECTROMETRY INDICATES THAT THESE RESIDUES ARE PRESENT IN ...詳細: THERE IS NO ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES A 145 - A 149, A 296 - A 297, B 310 - B 319, AND B 402, PRESUMABLY DUE TO DISORDER. MASS SPECTROMETRY INDICATES THAT THESE RESIDUES ARE PRESENT IN THE SPECIES CRYSTALLIZED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 845 10.6 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 7987 78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1905 0 0 34 1939
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.308
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.14
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.091
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 38 10.6 %
Rwork0.257 321 -
obs--35.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2APOPAIN.PARAPOPAIN.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.14
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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