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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qdu | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CASPASE-8 WITH THE TRIPEPTIDE KETONE INHIBITOR ZEVD-DCBMK | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / APOPTOSIS / CYSTEINE PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase ...caspase-8 / death effector domain binding / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / natural killer cell activation / negative regulation of necroptotic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / execution phase of apoptosis / RIPK1-mediated regulated necrosis / B cell activation / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / protein maturation / cellular response to organic cyclic compound / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to tumor necrosis factor / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / T cell activation / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / lamellipodium / response to estradiol / peptidase activity / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Blanchard, H. / Grutter, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999 タイトル: The three-dimensional structure of caspase-8: an initiator enzyme in apoptosis. 著者: Blanchard, H. / Kodandapani, L. / Mittl, P.R. / Marco, S.D. / Krebs, J.F. / Wu, J.C. / Tomaselli, K.J. / Grutter, M.G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1qdu.cif.gz | 271.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1qdu.ent.gz | 222.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1qdu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1qdu_validation.pdf.gz | 543.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1qdu_full_validation.pdf.gz | 638.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1qdu_validation.xml.gz | 64.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1qdu_validation.cif.gz | 87.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/1qdu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qd/1qdu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17416.957 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #2: タンパク質 | 分子量: 10186.642 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q14790, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #3: タンパク質・ペプチド | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THE UNBOUND INHIBITOR (CHAINS T,U,V,W,X,Y) IS CARBOBENZOXY-GLU-VAL-ASP-DICHLOROMETHYLKETONE. UPON ...THE UNBOUND INHIBITOR (CHAINS T,U,V,W,X,Y) IS CARBOBENZO | 配列の詳細 | AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE COMPARISON WITH CASPASE-1 (INTERLEUKIN 1-BETA ...AMINO ACID RESIDUES ARE NUMBERED TO FACILITATE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.02 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3 詳細: 300mM ammonium phosphate, 27% (w/v) isopropanol, 100mM sodium phosphate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.873 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→100 Å / Num. all: 44902 / Num. obs: 44902 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 17.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2041 / % possible all: 84.7 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 84.7 % / Num. unique obs: 2041 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: HOMOLOGY MODEL 解像度: 2.8→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→100 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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