PDB-2xns: Crystal Structure Of Human G alpha i1 Bound To A Designed Helical...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2xns

タイトル

Crystal Structure Of Human G alpha i1 Bound To A Designed Helical Peptide Derived From The Goloco Motif Of RGS14

要素

GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14

キーワード

HYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX / ADP-RIBOSYLATION / ARGININE FINGER / GTP-BINDING / LIPOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / PALMITATE / SIGNALING PROTEIN / TRANSDUCER / PROTEIN-PROTEIN INTERFACE DESIGN

機能・相同性

機能・相同性情報

zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of neurogenesis / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of neurogenesis / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / positive regulation of protein localization to cell cortex / Adenylate cyclase inhibitory pathway / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / GTPase activator activity / learning / chromosome segregation / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / visual learning / PML body / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / spindle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / GDP binding / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / mitotic cell cycle / signaling receptor complex adaptor activity / G protein activity / midbody / cell cortex / microtubule binding / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / dendritic spine / response to oxidative stress / microtubule / Extra-nuclear estrogen signaling / postsynaptic density / nuclear body / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / dendrite / protein kinase binding / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

HOMO SAPIENS (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.41 Å

データ登録者

Bosch, D. / Sammond, D.W. / Butterfoss, G.L. / Machius, M. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.

引用

ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Computational Design of the Sequence and Structure of a Protein-Binding Peptide.
著者: Sammond, D.W. / Bosch, D.E. / Butterfoss, G.L. / Purbeck, C. / Machius, M. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.

履歴

登録	2010年8月5日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2011年6月8日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2019年5月8日	Group: Data collection / Experimental preparation / Other カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.3	2023年12月20日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2xns.cif.gz	308.9 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2xns.ent.gz	256.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2xns.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/2xns ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xn/2xns	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	2om2S 1kjy 1y3a 2gtp 2ik8 S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	3ndi-d 7c0w-2 6i5w-d 4l45-d 1evy-d 5t1q-2 2uvi-d 2qb5-2 1jdj-d 4fzr-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目

#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (4)
#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
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Gタンパク質 (G Proteins)
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タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles)
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アデニリルシクラーゼ (Adenylyl Cyclase)
類似性 (5)
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ロドプシン (Rhodopsin)
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人工設計インスリン (Designer Insulins)
類似性 (1)
#164 - 2013年8月
セロトニン受容体 (Serotonin Receptor)
類似性 (6)
#14 - 2001年2月
インスリン (Insulin)
類似性 (1)
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グルコース輸送体 (Glucose Transporters)
類似性 (1)
#100 - 2008年4月
アドレナリン受容体 (Adrenergic Receptors)
類似性 (1)
#184 - 2015年4月
グルカゴン (Glucagon)
類似性 (1)
#202 - 2016年10月
ジペプチジルペプチダーゼ4 (Dipeptidyl Peptidase 4)
類似性 (1)
#167 - 2013年11月
SNAREタンパク質 (SNARE Proteins)
類似性 (1)
#39 - 2003年3月
lac転写抑制因子 (lac Repressor)
類似性 (1)
#136 - 2011年4月
ナノボディ (Nanobodies)
類似性 (1)
#152 - 2012年8月
環状AMP依存性タンパク質リン酸化酵素 (cAMP-dependent Protein Kinase)
類似性 (1)

登録構造単位

A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1

B: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1

C: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14

D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14

ヘテロ分子

85.5 kDa, 4 ポリマー
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1

B: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1

D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
42.8 kDa, 2 ポリマー
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2

A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1

C: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
42.8 kDa, 2 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	265.261, 265.261, 265.261
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	197
Space group name H-M	I23

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	B
2	1	A
1	2	D
2	2	C

NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Refine code	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	1	2	B	32 - 355
2	1	1	2	A	32 - 355
1	1	2	2	D	496 - 534
2	1	2	2	C	496 - 534

NCSアンサンブル:

ID
1
2

NCS oper:

ID	Code	Matrix	ベクター
1	given	(-2.7E-5, -1, -0.000241), (-1, 2.7E-5, -0.000326), (0.000326, 0.000241, -1)	0.026, 0.04029, 265.3
2	given	(-1.3E-5, -1, -0.001151), (-1, 1.3E-5, 4.9E-5), (-4.9E-5, 0.001151, -1)	0.1261, 0.0031, 265.3

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質	GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1 / ADENYLATE CYCLASE-INHIBITING G ALPHA PROTEIN 分子量: 37374.555 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 30-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PLICGNAI1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1
#2: タンパク質・ペプチド	REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14 / RGS14 分子量: 4695.173 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 497-517 / 由来タイプ: 合成詳細: DESIGNED HELICAL PEPTIDE DERIVED FROM REGULATOR OF G- PROTEIN SIGNALING 14 GOLOCO MOTIF PEPTIDE 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43566

#1: タンパク質

GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1 / ADENYLATE CYCLASE-INHIBITING G ALPHA PROTEIN

分子量: 37374.555 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 30-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PLICGNAI1 / 発現宿主:

ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1

#2: タンパク質・ペプチド

REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14 / RGS14

分子量: 4695.173 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 497-517 / 由来タイプ: 合成
詳細: DESIGNED HELICAL PEPTIDE DERIVED FROM REGULATOR OF G- PROTEIN SIGNALING 14 GOLOCO MOTIF PEPTIDE
由来: (合成)

HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43566

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非ポリマー , 4種, 16分子

#3: 化合物	ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₅N₅O₁₁P₂ / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物	ChemComp-SRT / S,R MESO-TARTARIC ACID / meso-酒石酸分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₆O₆
#5: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#6: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

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詳細

配列の詳細	RESIDUES 28-29 OF CHAINS A, B ARE CLONING LINKERS. PEPTIDE RESIDUES 496-516 FOR CHAINS C AND D, ...RESIDUES 28-29 OF CHAINS A, B ARE CLONING LINKERS. PEPTIDE RESIDUES 496-516 FOR CHAINS C AND D, CORRESPOND TO RESIDUES 497-517 OF HUMAN RGS14.THE 19 C-TERMINAL RESIDUES (517-535) ARE NON-BIOLOGICAL AND WAS DESIGNED TO OPTIMIZE A PROTEIN-PEPTIDE INTERFACE.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶	マシュー密度: 9.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 86.78 % / 解説: NONE
結晶化	手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: HEXAGONAL CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 1 MICROLITER PREMIXED GALPHA I1 AND GOLOCO PEPTIDE (1:1.5 MOLAR RATIO) AT 12 MG/ML IN BUFFER (10 MM TRIS PH 7.5, 1 MM ...詳細: HEXAGONAL CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 1 MICROLITER PREMIXED GALPHA I1 AND GOLOCO PEPTIDE (1:1.5 MOLAR RATIO) AT 12 MG/ML IN BUFFER (10 MM TRIS PH 7.5, 1 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 10 MICROMOLAR GDP, 5 MM DTT) AND 1 MICROLITER CRYSTALLIZATION SOLUTION (800 MM AMMONIUM SULFATE, 200 MM K/NA TARTRATE, 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.5).

結晶

マシュー密度: 9.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 86.78 % / 解説: NONE

結晶化

手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: HEXAGONAL CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 1 MICROLITER PREMIXED GALPHA I1 AND GOLOCO PEPTIDE (1:1.5 MOLAR RATIO) AT 12 MG/ML IN BUFFER (10 MM TRIS PH 7.5, 1 MM ...

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器	タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月10日 / 詳細: MIRRORS
放射	モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 3.41→40 Å / Num. obs: 42418 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / B_iso Wilson estimate: 99.9 Å² / R_merge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 22.1
反射シェル	解像度: 3.41→3.42 Å / 冗長度: 11.1 % / R_merge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.5.0109	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OM2

2om2

解像度: 3.41→39.99 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.924 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.886 / SU B: 30.905 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.445 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.24434	1489	3.5 %	RANDOM
R_work	0.2226	-	-	-
obs	0.22335	40893	99.83 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 108.9 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.41→39.99 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5728	0	86	10	5824

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.006	0.022	5958
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.091	1.96	8044
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	4.729	5	714
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	36.191	24.371	302
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	16.585	15	1076
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	14.714	15	40
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.065	0.2	882
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.003	0.02	4480
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.184	0.2	2751
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.301	0.2	4047
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.124	0.2	166
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined	0.186	0.2	61
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined	0.147	0.2	2
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.272	1.5	3542
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	0.514	2	5706
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	0.491	3	2416
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	0.89	4.5	2338
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	2	A	1268	tight positional	0.03	0.05
1	1	B	1268	tight positional	0.03	0.05
2	2	C	160	tight positional	0	0.05
2	1	D	160	tight positional	0	0.05
1	2	A	1313	medium positional	0.06	0.5
1	1	B	1313	medium positional	0.06	0.5
2	2	C	170	medium positional	0	0.5
2	1	D	170	medium positional	0	0.5
1	2	A	1268	tight thermal	0.03	0.5
1	1	B	1268	tight thermal	0.03	0.5
2	2	C	160	tight thermal	0	0.5
2	1	D	160	tight thermal	0	0.5
1	2	A	1313	medium thermal	0.04	2
1	1	B	1313	medium thermal	0.04	2
2	2	C	170	medium thermal	0.01	2
2	1	D	170	medium thermal	0.01	2

LS精密化シェル

解像度: 3.406→3.494 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.312	107	-
R_work	0.3	3020	-
obs	-	-	99.84 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	6.1179	0.0571	-2.478	2.7169	0.5936	1.5244	0.1296	1.1243	0.7124	-0.7756	-0.0384	0.0881	-0.2799	-0.3672	-0.0912	0.2725	-0.039	-0.1102	0.5344	0.0605	0.5962	-39.6009	23.772	112.1388
2	9.7352	-1.2664	0.3606	6.2406	-1.0981	4.135	-0.2105	0.131	0.5506	-0.2506	-0.0228	-0.0766	-0.3976	-0.4133	0.2333	0.0888	-0.0141	-0.0628	0.303	-0.1373	0.4134	-56.6382	15.6098	129.8422
3	4.0276	2.2645	-1.7983	1.7861	-1.8387	3.3477	-0.255	0.821	0.348	-0.1487	0.2354	0.1164	-0.3649	-0.4318	0.0196	0.2999	0.0179	-0.1163	0.5831	0.0057	0.7719	-42.882	24.9603	116.8896
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5	2.7635	-1.4739	2.8944	3.2263	-1.2768	3.1567	0.3853	0.4203	-0.2515	-1.0236	-0.3882	0.4634	0.5044	0.3216	0.0029	0.6441	-0.0991	0.2462	0.2161	-0.2725	0.8101	-26.5009	6.6605	118.4637
6	4.119	-0.57	-1.4088	6.1039	-3.4277	8.8715	-0.0507	0.3614	-0.2157	-0.3136	-0.1261	-0.2699	0.1417	0.642	0.1768	0.0284	-0.0037	-0.0467	0.1235	-0.0783	0.5659	-22.392	16.9902	124.4159
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17	38.1365	-36.7205	16.8768	86.7972	-22.2548	8.1811	1.9574	-0.2186	-2.7971	-2.4244	-1.084	-0.7569	0.9773	0.1738	-0.8733	1.1633	0.1347	-0.144	1.4238	0.0788	0.9014	1.4818	26.2864	158.5341
18	4.3431	0.825	0.5903	17.2833	-4.2602	1.2084	0.6889	-0.2779	0.0229	-0.2186	-0.726	-0.1937	0.1242	0.1959	0.0371	0.66	-0.2821	-0.1165	0.4258	0.0081	0.5171	-7.3026	39.1145	150.0199
19	2.0975	2.8242	0.319	3.8485	0.4756	0.0971	0.754	-0.5144	0.1219	1.2006	-0.687	0.1505	0.2774	-0.0515	-0.0671	0.8581	-0.1321	-0.1573	0.1757	0.07	0.9062	-9.7424	58.3007	148.6703
20	9.7858	3.866	-12.6638	13.8742	-8.076	17.1535	-0.9535	0.2448	-1.3429	0.5624	-0.5495	0.15	0.9462	-0.1701	1.503	0.6392	-0.0903	-0.2004	0.2075	-0.2329	0.7634	-3.0917	59.8284	137.269

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	32 - 82
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	83 - 145
3	X-RAY DIFFRACTION	3	A	146 - 193
4	X-RAY DIFFRACTION	4	A	194 - 218
5	X-RAY DIFFRACTION	5	A	219 - 263
6	X-RAY DIFFRACTION	6	A	264 - 347
7	X-RAY DIFFRACTION	7	B	32 - 82
8	X-RAY DIFFRACTION	8	B	83 - 145
9	X-RAY DIFFRACTION	9	B	146 - 193
10	X-RAY DIFFRACTION	10	B	194 - 218
11	X-RAY DIFFRACTION	11	B	219 - 263
12	X-RAY DIFFRACTION	12	B	264 - 347
13	X-RAY DIFFRACTION	13	C	496 - 502
14	X-RAY DIFFRACTION	14	C	503 - 517
15	X-RAY DIFFRACTION	15	C	518 - 528
16	X-RAY DIFFRACTION	16	C	529 - 534
17	X-RAY DIFFRACTION	17	D	496 - 502
18	X-RAY DIFFRACTION	18	D	503 - 517
19	X-RAY DIFFRACTION	19	D	518 - 528
20	X-RAY DIFFRACTION	20	D	529 - 534

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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