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- PDB-2xns: Crystal Structure Of Human G alpha i1 Bound To A Designed Helical... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xns
タイトルCrystal Structure Of Human G alpha i1 Bound To A Designed Helical Peptide Derived From The Goloco Motif Of RGS14
要素
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
  • REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX / ADP-RIBOSYLATION / ARGININE FINGER / GTP-BINDING / LIPOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / PALMITATE / SIGNALING PROTEIN / TRANSDUCER / PROTEIN-PROTEIN INTERFACE DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / GDP-dissociation inhibitor activity / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / GDP-dissociation inhibitor activity / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / GTPase activator activity / regulation of mitotic spindle organization / learning / chromosome segregation / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / response to peptide hormone / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / PML body / visual learning / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / spindle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / GDP binding / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / mitotic cell cycle / signaling receptor complex adaptor activity / G protein activity / response to oxidative stress / midbody / cell cortex / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / microtubule binding / dendritic spine / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / Extra-nuclear estrogen signaling / postsynaptic density / nuclear body / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / dendrite / centrosome / protein kinase binding / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like ...RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / S,R MESO-TARTARIC ACID / Regulator of G-protein signaling 14 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Bosch, D. / Sammond, D.W. / Butterfoss, G.L. / Machius, M. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2011
タイトル: Computational Design of the Sequence and Structure of a Protein-Binding Peptide.
著者: Sammond, D.W. / Bosch, D.E. / Butterfoss, G.L. / Purbeck, C. / Machius, M. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure-Based Protocol for Identifying Mutations that Enhance Protein-Protein Binding Affinities.
著者: Sammond, D.W. / Eletr, Z.M. / Purbeck, C. / Kimple, R.J. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural Determinants for Goloco-Induced Inhibition of Nucleotide Release by Galpha Subunits.
著者: Kimple, R.J. / Kimple, M.E. / Betts, L. / Sondek, J. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2010年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
B: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
C: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,51810
ポリマ－84,1394
非ポリマー1,3796
水18010
1
B: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7595
ポリマ－42,0702
非ポリマー6893
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-39.8 kcal/mol
Surface area16800 Å2
手法PISA
2
A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1
C: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7595
ポリマ－42,0702
非ポリマー6893
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-39.9 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)265.261, 265.261, 265.261
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12D
22C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112B32 - 355
2112A32 - 355
1122D496 - 534
2122C496 - 534

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-2.7E-5, -1, -0.000241), (-1, 2.7E-5, -0.000326), (0.000326, 0.000241, -1)0.026, 0.04029, 265.3
2given(-1.3E-5, -1, -0.001151), (-1, 1.3E-5, 4.9E-5), (-4.9E-5, 0.001151, -1)0.1261, 0.0031, 265.3

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I) SUBUNIT ALPHA-1 / ADENYLATE CYCLASE-INHIBITING G ALPHA PROTEIN


分子量: 37374.555 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 30-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PLICGNAI1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1
#2: タンパク質・ペプチド REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14 / RGS14


分子量: 4695.173 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 497-517 / 由来タイプ: 合成
詳細: DESIGNED HELICAL PEPTIDE DERIVED FROM REGULATOR OF G- PROTEIN SIGNALING 14 GOLOCO MOTIF PEPTIDE
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43566

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非ポリマー , 4種, 16分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SRT / S,R MESO-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES 28-29 OF CHAINS A, B ARE CLONING LINKERS. PEPTIDE RESIDUES 496-516 FOR CHAINS C AND D, ...RESIDUES 28-29 OF CHAINS A, B ARE CLONING LINKERS. PEPTIDE RESIDUES 496-516 FOR CHAINS C AND D, CORRESPOND TO RESIDUES 497-517 OF HUMAN RGS14.THE 19 C-TERMINAL RESIDUES (517-535) ARE NON-BIOLOGICAL AND WAS DESIGNED TO OPTIMIZE A PROTEIN-PEPTIDE INTERFACE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 9.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 86.78 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: HEXAGONAL CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 1 MICROLITER PREMIXED GALPHA I1 AND GOLOCO PEPTIDE (1:1.5 MOLAR RATIO) AT 12 MG/ML IN BUFFER (10 MM TRIS PH 7.5, 1 MM ...詳細: HEXAGONAL CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 1 MICROLITER PREMIXED GALPHA I1 AND GOLOCO PEPTIDE (1:1.5 MOLAR RATIO) AT 12 MG/ML IN BUFFER (10 MM TRIS PH 7.5, 1 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 10 MICROMOLAR GDP, 5 MM DTT) AND 1 MICROLITER CRYSTALLIZATION SOLUTION (800 MM AMMONIUM SULFATE, 200 MM K/NA TARTRATE, 100 MM SODIUM CITRATE PH 5.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.41→40 Å / Num. obs: 42418 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 99.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 3.41→3.42 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OM2

2om2


解像度: 3.41→39.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 30.905 / SU ML: 0.234 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.445 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24434 1489 3.5 %RANDOM
Rwork0.2226 ---
obs0.22335 40893 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 108.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.41→39.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5728 0 86 10 5824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225958
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.968044
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7295714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.19124.371302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.585151076
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7141540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.22751
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2721.53542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.51425706
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.49132416
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.894.52338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
12A1268tight positional0.030.05
11B1268tight positional0.030.05
22C160tight positional00.05
21D160tight positional00.05
12A1313medium positional0.060.5
11B1313medium positional0.060.5
22C170medium positional00.5
21D170medium positional00.5
12A1268tight thermal0.030.5
11B1268tight thermal0.030.5
22C160tight thermal00.5
21D160tight thermal00.5
12A1313medium thermal0.042
11B1313medium thermal0.042
22C170medium thermal0.012
21D170medium thermal0.012
LS精密化 シェル解像度: 3.406→3.494 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 107 -
Rwork0.3 3020 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.11790.0571-2.4782.71690.59361.52440.12961.12430.7124-0.7756-0.03840.0881-0.2799-0.3672-0.09120.2725-0.039-0.11020.53440.06050.5962-39.600923.772112.1388
29.7352-1.26640.36066.2406-1.09814.135-0.21050.1310.5506-0.2506-0.0228-0.0766-0.3976-0.41330.23330.0888-0.0141-0.06280.303-0.13730.4134-56.638215.6098129.8422
34.02762.2645-1.79831.7861-1.83873.3477-0.2550.8210.348-0.14870.23540.1164-0.3649-0.43180.01960.29990.0179-0.11630.58310.00570.7719-42.88224.9603116.8896
44.6948-2.68681.95323.05961.45987.69570.61431.3069-0.6718-1.017-0.73020.32630.5722-0.37980.1161.1999-0.4060.1370.9068-0.13410.7643-29.553812.1253102.431
52.7635-1.47392.89443.2263-1.27683.15670.38530.4203-0.2515-1.0236-0.38820.46340.50440.32160.00290.6441-0.09910.24620.2161-0.27250.8101-26.50096.6605118.4637
64.119-0.57-1.40886.1039-3.42778.8715-0.05070.3614-0.2157-0.3136-0.1261-0.26990.14170.6420.17680.0284-0.0037-0.04670.1235-0.07830.5659-22.39216.9902124.4159
72.92110.05070.41035.8689-2.5221.904-0.0409-0.75490.07221.15130.11880.6747-0.3511-0.2916-0.07790.5385-0.04780.04970.2567-0.11150.5837-23.77539.6014153.1366
86.1522-1.227-1.18049.60680.22555.0539-0.0088-0.2366-0.10570.114-0.23380.5648-0.4493-0.41820.24250.2963-0.0168-0.14060.0849-0.05990.4092-15.612756.639135.4318
91.88182.5006-1.81824.1667-1.95113.03930.2478-0.14780.12080.803-0.30030.3733-0.3904-0.33230.05240.58450.00460.00390.2774-0.12220.7759-24.963342.8821148.3855
102.6296-2.71750.87844.51942.18518.169-0.8095-0.85140.39991.30040.6747-0.7-0.35250.73070.13480.9066-0.3963-0.13281.1320.1450.7862-12.128729.5572162.8464
113.5312-1.2926-0.9632.59952.73373.0177-0.3817-1.02790.4540.39350.41-0.26580.29150.5081-0.02830.217-0.1064-0.24940.63520.22970.7934-6.662726.5021146.815
125.9852-0.451-3.1344.3928-1.56768.5403-0.126-0.3337-0.260.3506-0.0429-0.18350.65670.1520.16890.1248-0.0008-0.06930.032-0.05140.5646-16.991522.3927140.8618
1389.6311-26.1329-15.11837.863613.95275.5819-1.1671-2.4066-0.6778-0.30431.9962-2.52930.14740.905-0.82911.49840.20890.06731.1575-0.15220.8329-26.2772-1.4936106.7664
1415.92951.6278-3.1772.44480.10830.7258-0.6096-0.4874-0.3931-0.43550.55360.0270.10080.16950.0560.4514-0.2755-0.01430.6911-0.11410.5478-39.10887.2939115.2741
152.01972.2068-0.11322.5761-0.26260.1256-0.71410.96970.1042-0.79560.7283-0.00370.10570.1867-0.01430.2586-0.19720.09151.021-0.08290.9269-58.29559.7384116.6115
1611.05965.9311-11.35819.4993-13.505120.3643-0.58450.5877-0.0270.1762-0.9725-1.3933-0.00240.83051.55710.1732-0.0718-0.24290.6983-0.18050.8483-59.82853.0884128.0146
1738.1365-36.720516.876886.7972-22.25488.18111.9574-0.2186-2.7971-2.4244-1.084-0.75690.97730.1738-0.87331.16330.1347-0.1441.42380.07880.90141.481826.2864158.5341
184.34310.8250.590317.2833-4.26021.20840.6889-0.27790.0229-0.2186-0.726-0.19370.12420.19590.03710.66-0.2821-0.11650.42580.00810.5171-7.302639.1145150.0199
192.09752.82420.3193.84850.47560.09710.754-0.51440.12191.2006-0.6870.15050.2774-0.0515-0.06710.8581-0.1321-0.15730.17570.070.9062-9.742458.3007148.6703
209.78583.866-12.663813.8742-8.07617.1535-0.95350.2448-1.34290.5624-0.54950.150.9462-0.17011.5030.6392-0.0903-0.20040.2075-0.23290.7634-3.091759.8284137.269
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2A83 - 145
3X-RAY DIFFRACTION3A146 - 193
4X-RAY DIFFRACTION4A194 - 218
5X-RAY DIFFRACTION5A219 - 263
6X-RAY DIFFRACTION6A264 - 347
7X-RAY DIFFRACTION7B32 - 82
8X-RAY DIFFRACTION8B83 - 145
9X-RAY DIFFRACTION9B146 - 193
10X-RAY DIFFRACTION10B194 - 218
11X-RAY DIFFRACTION11B219 - 263
12X-RAY DIFFRACTION12B264 - 347
13X-RAY DIFFRACTION13C496 - 502
14X-RAY DIFFRACTION14C503 - 517
15X-RAY DIFFRACTION15C518 - 528
16X-RAY DIFFRACTION16C529 - 534
17X-RAY DIFFRACTION17D496 - 502
18X-RAY DIFFRACTION18D503 - 517
19X-RAY DIFFRACTION19D518 - 528
20X-RAY DIFFRACTION20D529 - 534

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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