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- PDB-2xl2: WDR5 IN COMPLEX WITH AN RBBP5 PEPTIDE RECRUITED TO NOVEL SITE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xl2
タイトルWDR5 IN COMPLEX WITH AN RBBP5 PEPTIDE RECRUITED TO NOVEL SITE
要素
  • RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5
  • WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
キーワードTRANSCRIPTION / MLL COMPLEX / H3K4 METHYLATION / WD-40 BETA-PROPELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity ...Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / ATAC complex / histone H3K4me3 reader activity / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / skeletal system development / response to estrogen / mitotic spindle / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / WDR5 beta-propeller domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / WDR5 beta-propeller domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Retinoblastoma-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Odho, Z. / Southall, S.M. / Wilson, J.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Characterisation of a Novel Wdr5 Binding Site that Recruits Rbbp5 Through a Conserved Motif and Enhances Methylation of H3K4 by Mll1.
著者: Odho, Z. / Southall, S.M. / Wilson, J.R.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月23日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
B: WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
C: RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5
D: RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7228
ポリマ－76,3544
非ポリマー3684
水3,387188
1
A: WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
C: RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3614
ポリマ－38,1772
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-5.8 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
2
B: WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5
D: RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3614
ポリマ－38,1772
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-5.2 kcal/mol
Surface area12240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.440, 81.260, 87.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 31:334 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 31:334 )
112CHAIN C AND (RESSEQ 5:14 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 5:14 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.993557, 0.002602, 0.113304), (0.002411, -0.999995, 0.00182), (0.113308, -0.001535, -0.993559)
ベクター: -2.5047, -14.36, 43.6011)

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要素

#1: タンパク質 WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN 5 / WDR5 / BMP2-INDUCED 3-KB GENE PROTEIN / WD REPEAT-CONTAINING PROTEIN BIG-3


分子量: 36635.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P61965
#2: タンパク質・ペプチド RETINOBLASTOMA-BINDING PROTEIN 5 / RBBP5 / RBBP-5


分子量: 1541.524 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 369-381 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8BX09
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NON NATIVE TYROSINE AT AMINO TERMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.1 M TRIS HCL PH 8.0, 25% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月10日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→59.5 Å / Num. obs: 23706 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 31.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H13

2h13


解像度: 2.4→43.695 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 27.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2425 1206 5.1 %
Rwork0.1855 --
obs0.1884 23706 90.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.721 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-27.1514 Å2-0 Å2-5.1225 Å2
2---17.4712 Å20 Å2
3----9.6802 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4864 0 24 188 5076
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1286801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4111757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004845
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2341X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2341X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
21C73X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D73X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.118
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.49610.34231170.25362178X-RAY DIFFRACTION79
2.4961-2.60970.30291000.23122225X-RAY DIFFRACTION81
2.6097-2.74730.29991340.2152345X-RAY DIFFRACTION86
2.7473-2.91940.2821270.20732473X-RAY DIFFRACTION90
2.9194-3.14470.29031510.20012529X-RAY DIFFRACTION93
3.1447-3.46110.21711270.17492638X-RAY DIFFRACTION97
3.4611-3.96160.20821680.15872670X-RAY DIFFRACTION97
3.9616-4.99010.18461430.13062695X-RAY DIFFRACTION98
4.9901-43.70240.21271390.17252747X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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