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- PDB-2xgk: Virus like particle of L172W mutant of Minute Virus of Mice - the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xgk
タイトルVirus like particle of L172W mutant of Minute Virus of Mice - the immunosuppressive strain
要素COAT PROTEIN VP2
キーワードVIRUS / VLP / PARVOVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via permeabilization of host membrane / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=1 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種MURINE MINUTE VIRUS (マウス微小ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Plevka, P. / Hafenstein, S. / Tattersall, P. / Cotmore, S. / Farr, G. / D'Abramo, A. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Structure of a Packaging-Defective Mutant of Minute Virus of Mice Indicates that the Genome is Packaged Via a Pore at a 5-Fold Axis.
著者: Plevka, P. / Hafenstein, S. / Li, L. / D'Abrgamo, A. / Cotmore, S.F. / Rossmann, M.G. / Tattersall, P.
履歴
登録2010年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN VP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8191
ポリマ－64,8191
非ポリマー00
水00
1
A: COAT PROTEIN VP2
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,889,11960
ポリマ－3,889,11960
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: COAT PROTEIN VP2
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 324 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,0935
ポリマ－324,0935
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: COAT PROTEIN VP2
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 389 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)388,9126
ポリマ－388,9126
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: COAT PROTEIN VP2
x 60
A: COAT PROTEIN VP2
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 7.78 MDa, 120 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,778,239120
ポリマ－7,778,239120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z3
point symmetry operation118
transform to crystal frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)442.900, 411.100, 301.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.88, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
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要素

#1: タンパク質 COAT PROTEIN VP2


分子量: 64818.656 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MURINE MINUTE VIRUS (マウス微小ウイルス)
株: IMMUNOSUPRESSIVE STRAIN MVMI / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF1
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07302
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 303 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 303 TO TRP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10 MM TRIS-HCL, 8 MM CACL2, PEG 8000, VIRUS CONCENTRATION 10 MG/ML, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.033
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→35 Å / Num. obs: 214730 / % possible obs: 55.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.52
反射 シェル解像度: 4.2→4.39 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 1.86 / % possible all: 29.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
GLRF位相決定
CNS位相決定
CNS1.21精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MVM

1mvm


解像度: 4.2→35 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: CRYSTALLOGRAPHIC RESIDUAL
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3029 --
obs0.3029 214730 55.3 %
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 63.3752 Å2 / ksol: 0.65 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 108.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-40.649 Å20 Å2-25.515 Å2
2---24.397 Å20 Å2
3----16.252 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.96 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 1.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4295 0 0 0 4295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 4.2→4.39 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.4324 13533 -
obs--29.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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