[日本語] English
万見
- PDB-2x8b: Crystal structure of human acetylcholinesterase inhibited by aged... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x8b
タイトルCrystal structure of human acetylcholinesterase inhibited by aged tabun and complexed with fasciculin-II
要素
  • ACETHYLCHOLINESTERASE
  • FASCICULIN-2
キーワードHYDROLASE/TOXIN / HYDROLASE-TOXIN COMPLEX / CELL JUNCTION / HYDROLASE / GPI-ANCHOR / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / TABUN / AGING / SERINE ESTERASE / BLOOD GROUP ANTIGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / side of membrane / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / nervous system development / amyloid-beta binding / toxin activity / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase ...Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Snake toxin-like superfamily / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fasciculin-2 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DENDROASPIS ANGUSTICEPS (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Carletti, E. / Colletier, J.P. / Nachon, F.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural evidence that human acetylcholinesterase inhibited by tabun ages through O-dealkylation.
著者: Carletti, E. / Colletier, J.P. / Dupeux, F. / Trovaslet, M. / Masson, P. / Nachon, F.
履歴
登録2010年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年5月12日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_assembly ...chem_comp / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACETHYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,44619
ポリマ－71,5182
非ポリマー92817
水4,252236
1
A: ACETHYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN-2
ヘテロ分子

A: ACETHYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,89238
ポリマ－143,0354
非ポリマー1,85734
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_764-x+2,-x+y+1,-z-11
Buried area9850 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area43600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.310, 151.310, 247.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ACETHYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 64748.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S203 IS PHOSPHORAMIDYLATED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGS / 細胞株 (発現宿主): CHO-K1
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 FASCICULIN-2 / FASCICULIN-II / ACETYLCHOLINESTERASE TOXIN F-VII / TOXIN TA1 / FAS-2 / FAS2 / FAS-II


分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DENDROASPIS ANGUSTICEPS (コブラ) / 参照: UniProt: P0C1Z0

-
糖 , 1種, 2分子

#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 251分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 0.1 M HEPES BUFFER PH 7.4, 1.3 M AMMONIUM SULFATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 22948 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 3.51 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 61.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0069精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
XDS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FSS

1fss


解像度: 2.95→46.264 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2527 1145 5 %RANDOM
Rwork0.1832 ---
obs0.1867 22941 98.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.4 Å20 Å20 Å2
2--17.4 Å20 Å2
3----34.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→46.264 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4647 0 47 236 4930

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る