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万見
- PDB-1f8u: CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT E202Q OF HUMAN ACETYLCHOLINESTERASE C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f8u
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT E202Q OF HUMAN ACETYLCHOLINESTERASE COMPLEXED WITH GREEN MAMBA VENOM PEPTIDE FASCICULIN-II
要素
  • ACETYLCHOLINESTERASE
  • FASCICULIN II
キーワードHYDROLASE/TOXIN / SERINE ESTERASE / HUMAN ACETYLCHOLINESTERASE / HYDROLASE / SNAKE TOXIN / HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-TOXIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / synapse assembly / side of membrane / laminin binding / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / nervous system development / amyloid-beta binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / toxin activity / retina development in camera-type eye / hydrolase activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / Snake three-finger toxin / : / Snake toxin cobra-type / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : ...Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / Snake three-finger toxin / : / Snake toxin cobra-type / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Snake toxin-like superfamily / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fasciculin-1 / Fasciculin-2 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dendroaspis angusticeps (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kryger, G. / Harel, M. / Shafferman, A. / Silman, I. / Sussman, J.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structures of recombinant native and E202Q mutant human acetylcholinesterase complexed with the snake-venom toxin fasciculin-II.
著者: Kryger, G. / Harel, M. / Giles, K. / Toker, L. / Velan, B. / Lazar, A. / Kronman, C. / Barak, D. / Ariel, N. / Shafferman, A. / Silman, I. / Sussman, J.L.
履歴
登録2000年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8343
ポリマ－71,4102
非ポリマー4241
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area21830 Å2
手法PISA
2
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN II
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,6686
ポリマ－142,8194
非ポリマー8492
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_764-x+2,-x+y+1,-z-11
Buried area7390 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area41760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.110, 151.110, 247.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE


分子量: 64640.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / Cell (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY CELLS / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): KIDNEY / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 FASCICULIN II


分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dendroaspis angusticeps (コブラ) / Secretion: VENOM / 参照: UniProt: P01403, UniProt: P0C1Z0*PLUS
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.61 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113-15 mg/mlprotein1drop
21 mMHEPES1drop
310 mM1dropNaCl
40.02 %1dropNaN3
51.4-1.8 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.009
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 50.3 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 25075 / % possible obs: 83.4 % / Num. measured all: 270951 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.8 Å / % possible obs: 20.6 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 2.9→39.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1134 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 22803 93.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.89 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.29 Å214.92 Å20 Å2
2--16.29 Å20 Å2
3----32.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→39.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4594 0 28 117 4739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.312.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 134 4.9 %
Rwork0.318 2578 -
obs--67.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.339 / Rfactor Rwork: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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