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- PDB-1vzj: Structure of the tetramerization domain of acetylcholinesterase: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vzj
タイトルStructure of the tetramerization domain of acetylcholinesterase: four-fold interaction of a WWW motif with a left-handed polyproline helix
要素
  • ACETYLCHOLINESTERASE
  • ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE
キーワードHYDROLASE / ACETYLCHOLINESTERASE / SYNAPSE / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / ALTERNATIVE SPLICING / DISEASE MUTATION.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / Neurotransmitter clearance / protein localization to synapse / osteoblast development / acetylcholine catabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase / cholinesterase activity ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / Neurotransmitter clearance / protein localization to synapse / osteoblast development / acetylcholine catabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholinesterase / cholinesterase activity / acetylcholine binding / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / extracellular matrix organization / side of membrane / collagen binding / synapse assembly / laminin binding / synaptic cleft / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / heparin binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / nervous system development / amyloid-beta binding / extracellular matrix / molecular adaptor activity / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / : / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Myxococcus cysteine-rich repeat / : / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. ...Myxococcus cysteine-rich repeat / : / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase / Acetylcholinesterase collagenic tail peptide
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Dvir, H. / Harel, M. / Bon, S. / Liu, W.-Q. / Vidal, M. / Garbay, C. / Sussman, J.L. / Massoulie, J. / Silman, I.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: The Synaptic Acetylcholinesterase Tetramer Assembles Around a Polyproline-II Helix
著者: Dvir, H. / Harel, M. / Bon, S. / Liu, W.-Q. / Vidal, M. / Garbay, C. / Sussman, J.L. / Massoulie, J. / Silman, I.
履歴
登録2004年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / reflns_shell / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
C: ACETYLCHOLINESTERASE
D: ACETYLCHOLINESTERASE
E: ACETYLCHOLINESTERASE
F: ACETYLCHOLINESTERASE
G: ACETYLCHOLINESTERASE
H: ACETYLCHOLINESTERASE
I: ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE
J: ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,39710
ポリマ－44,39710
非ポリマー00
水70339
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
C: ACETYLCHOLINESTERASE
D: ACETYLCHOLINESTERASE
I: ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1995
ポリマ－22,1995
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: ACETYLCHOLINESTERASE
F: ACETYLCHOLINESTERASE
G: ACETYLCHOLINESTERASE
H: ACETYLCHOLINESTERASE
J: ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1995
ポリマ－22,1995
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.730, 58.790, 58.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.988733, 0.015964, 0.148832), (0.02003, 0.999465, 0.025859), (-0.14834, 0.028549, -0.988524)
ベクター: 56.3827, 22.76779, 76.72089)
詳細HOMOTETRAMER COMPOSED OF DISULFIDE-LINKED HOMODIMERS.INTERACTS WITH PRIMA1 TO ANCHOR IT TO THE BASAL LAMINAOF CELLS AND ORGANIZE INTO TETRAMERS

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
ACETYLCHOLINESTERASE / ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE (WAT)


分子量: 5130.421 Da / 分子数: 8 / 断片: C TERMINAL TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 575-614 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE HUMAN ACHE SEQUENCE OF WAT WAS MODIFIED AT TWO POSITIONS, 21 AND 37, TO REPLACE MET AND CYS BY MSE AND SER, RESPECTIVELY
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: タンパク質・ペプチド ACETYLCHOLINESTERASE COLLAGENIC TAIL PEPTIDE / COLQ / ACETYLCHOLINESTERASE-ASSOCIATED COLLAGEN / ACHE Q SUBUNIT


分子量: 1677.032 Da / 分子数: 2 / 断片: PRAD PEPTIDE, RESIDUES 53-67 / 由来タイプ: 合成
詳細: PROLINE RICH ATTACHMENT DOMAIN (PRAD) OF THE ACHE-ASSOCIATED COLLAGEN PROTEIN (COLQ)
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y215
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: ACETYLCHOLINE + H(2)O = CHOLINE + ACETATE.
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 37 IN CHAINS A-H HAS BEEN MUTATED TO A CYS FROM A SER BUT WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON ...RESIDUE 37 IN CHAINS A-H HAS BEEN MUTATED TO A CYS FROM A SER BUT WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS ENTRY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.2 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 10% ISOPROPANOL, 10% PEG, 4K 0.05 M TRISODIUM CITRATE, PH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.96672,0.97927,0.97895,1.5415
検出器日付: 2001年4月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.966721
20.979271
30.978951
41.54151
反射解像度: 2.3→29 Å / Num. obs: 12935 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 55.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.75 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 1.47 / % possible all: 58.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.35→40 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 662 5 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 12889 89.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.99 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.627 Å20 Å21.757 Å2
2--6.272 Å20 Å2
3----2.644 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2503 0 0 39 2542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009308
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.20223
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.73127
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88574
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4251 36 5.4 %
Rwork0.5169 800 -
obs--59.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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