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- PDB-2x4y: Molecular basis of Histone H3K36me3 recognition by the PWWP domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x4y
タイトルMolecular basis of Histone H3K36me3 recognition by the PWWP domain of BRPF1.
要素
  • HISTONE H3.2
  • PEREGRIN
キーワードTRANSCRIPTION / METAL-BINDING / ZINC-FINGER / CHROMATIN REGULATOR / TRANSCRIPTION REGULATION / NUCLEOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / Chromatin modifying enzymes / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / Chromatin modifying enzymes / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peregrin / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Vezzoli, A. / Bonadies, N. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Santiveri, C.M. / Kvinlaug, B. / Huntly, B.J.P. / Gottgens, B. / Bycroft, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Molecular Basis of Histone H3K36Me3 Recognition by the Pwwp Domain of Brpf1.
著者: Vezzoli, A. / Bonadies, N. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Santiveri, C.M. / Kvinlaug, B. / Huntly, B.J.P. / Gottgens, B. / Bycroft, M.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月9日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PEREGRIN
B: HISTONE H3.2
C: PEREGRIN
D: HISTONE H3.2
E: PEREGRIN
F: HISTONE H3.2
G: PEREGRIN
H: HISTONE H3.2
I: PEREGRIN
J: HISTONE H3.2
K: PEREGRIN
L: HISTONE H3.2
M: PEREGRIN
N: HISTONE H3.2
O: PEREGRIN
P: HISTONE H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,31523
ポリマ－140,64316
非ポリマー6727
水19,4201078
1
O: PEREGRIN
P: HISTONE H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5802
ポリマ－17,5802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-11.4 kcal/mol
Surface area8050 Å2
手法PISA
2
E: PEREGRIN
F: HISTONE H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6763
ポリマ－17,5802
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-11.6 kcal/mol
Surface area8540 Å2
手法PISA
3
C: PEREGRIN
D: HISTONE H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7724
ポリマ－17,5802
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-41.2 kcal/mol
Surface area8270 Å2
手法PISA
4
G: PEREGRIN
H: HISTONE H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6763
ポリマ－17,5802
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-27.3 kcal/mol
Surface area8210 Å2
手法PISA
5
K: PEREGRIN
L: HISTONE H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5802
ポリマ－17,5802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-10.6 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
6
M: PEREGRIN
N: HISTONE H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5802
ポリマ－17,5802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-9.1 kcal/mol
Surface area8510 Å2
手法PISA
7
I: PEREGRIN
J: HISTONE H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5802
ポリマ－17,5802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8360 Å2
手法PISA
8
A: PEREGRIN
B: HISTONE H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8695
ポリマ－17,5802
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-51.3 kcal/mol
Surface area8860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.757, 97.906, 102.524
Angle α, β, γ (deg.)86.80, 80.96, 87.24
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
PEREGRIN / BROMODOMAIN AND PHD FINGER-CONTAINING PROTEIN 1 / PROTEIN BR140


分子量: 15249.579 Da / 分子数: 8 / 断片: BRPF1 PWWP DOMAIN, RESIDUES 1076-1205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P55201
#2: タンパク質・ペプチド
HISTONE H3.2 / HUMAN H3 HISTONE / H3/M / H3/O


分子量: 2330.777 Da / 分子数: 8 / 断片: RESIDUES 23-43 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: TRIMETHYLATED AT POSITION 36 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q71DI3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1078 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細LYSINE 36 IS TRIMETHYLATED

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.08 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 30% PEG4K, 0.2M LITHIUM SULPHATE, 0.1M TRIS (PH 8.5), 0.01M NACL.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.85 Å / Num. obs: 1418928 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 23.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→24.771 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.94 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2267 6576 5 %
Rwork0.1904 --
obs0.1922 141892 87.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.898 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8708 Å21.401 Å2-0.3066 Å2
2---0.9367 Å2-0.6258 Å2
3----0.9341 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→24.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8993 0 35 1078 10106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0169295
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.59812592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6683628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1191320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091609
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.71930.29134550.25947621X-RAY DIFFRACTION82
1.7193-1.73950.30454740.25437733X-RAY DIFFRACTION82
1.7395-1.76070.28424620.24617726X-RAY DIFFRACTION82
1.7607-1.7830.27514430.23977867X-RAY DIFFRACTION81
1.783-1.80650.28883670.2327854X-RAY DIFFRACTION82
1.8065-1.83120.26343900.21977909X-RAY DIFFRACTION83
1.8312-1.85740.27694070.22058094X-RAY DIFFRACTION84
1.8574-1.88510.24134110.20468105X-RAY DIFFRACTION84
1.8851-1.91450.2373760.19887904X-RAY DIFFRACTION84
1.9145-1.94590.24884210.20398186X-RAY DIFFRACTION85
1.9459-1.97950.21334620.20088259X-RAY DIFFRACTION86
1.9795-2.01540.26953760.20798211X-RAY DIFFRACTION86
2.0154-2.05420.25884510.20268290X-RAY DIFFRACTION87
2.0542-2.09610.23984140.20448499X-RAY DIFFRACTION88
2.0961-2.14160.23884350.28323X-RAY DIFFRACTION88
2.1416-2.19140.24084560.18598413X-RAY DIFFRACTION88
2.1914-2.24620.21533910.17998631X-RAY DIFFRACTION89
2.2462-2.30690.21364310.1778370X-RAY DIFFRACTION89
2.3069-2.37470.22514330.18918787X-RAY DIFFRACTION90
2.3747-2.45130.24394420.19648499X-RAY DIFFRACTION90
2.4513-2.53880.25744590.19928697X-RAY DIFFRACTION91
2.5388-2.64040.24794690.19858602X-RAY DIFFRACTION90
2.6404-2.76040.2224660.18678740X-RAY DIFFRACTION91
2.7604-2.90570.23164810.19798617X-RAY DIFFRACTION91
2.9057-3.08740.2554430.20268867X-RAY DIFFRACTION92
3.0874-3.32530.214430.18889091X-RAY DIFFRACTION95
3.3253-3.6590.20244400.16939132X-RAY DIFFRACTION95
3.659-4.18630.17825130.15489065X-RAY DIFFRACTION96
4.1863-5.26590.18285020.14849168X-RAY DIFFRACTION96
5.2659-24.77380.24224390.20428642X-RAY DIFFRACTION90

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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