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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x35
タイトルMolecular basis of Histone H3K36me3 recognition by the PWWP domain of BRPF1.
要素PEREGRIN
キーワードTRANSCRIPTION / METAL-BINDING / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / CHROMATIN REGULATOR / TRANSCRIPTION REGULATION / NUCLEOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activator activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HATs acetylate histones / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription ...acetyltransferase activator activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HATs acetylate histones / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / SH3 type barrels. - #140 / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vezzoli, A. / Bonadies, N. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Santiveri, C.M. / Kvinlaug, B. / Huntly, B.J.P. / Gottgens, B. / Bycroft, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: Molecular Basis of Histone H3K36Me3 Recognition by the Pwwp Domain of Brpf1.
著者: Vezzoli, A. / Bonadies, N. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Santiveri, C.M. / Kvinlaug, B. / Huntly, B.J.P. / Gottgens, B. / Bycroft, M.
履歴
登録2010年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEREGRIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2501
ポリマ-15,2501
非ポリマー00
1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.214, 62.399, 114.958
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 PEREGRIN / BROMODOMAIN AND PHD FINGER-CONTAINING PROTEIN 1 / PROTEIN BR140


分子量: 15249.579 Da / 分子数: 1 / 断片: BRPF1 PWWP DOMAIN, RESIDUES 1076-1205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P55201
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THE EXTRA 2 GLYCINES ARE LEFT ON THE PROTEIN AFTER TEV PROTEASE CLEAVAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M LITHIUM SULPHATE, 0.1M TRIS (PH 8.5), 10 MM NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.3 Å / Num. obs: 10661 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 26.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→34.421 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.54 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2359 997 5.1 %
Rwork0.1976 --
obs0.1996 10632 94.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.098 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.4582 Å20 Å20 Å2
2--28.4445 Å20 Å2
3----16.9863 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1023 0 0 64 1087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131051
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2841423
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.334406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086151
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006183
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.10540.39941190.27952481X-RAY DIFFRACTION88
2.1054-2.23730.25991280.23472599X-RAY DIFFRACTION92
2.2373-2.410.24711610.21122621X-RAY DIFFRACTION94
2.41-2.65250.26311630.20282683X-RAY DIFFRACTION96
2.6525-3.03610.24281480.20832764X-RAY DIFFRACTION98
3.0361-3.82440.19851520.17852780X-RAY DIFFRACTION98
3.8244-34.42570.21261260.17462705X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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