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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x1r
タイトルCrystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / TIM BARREL / PEROXISOME / GLYCOLYSIS / GLYCOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Salin, M. / Kapetaniou, E.G. / Vaismaa, M. / Lajunen, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Salmon, L. / Wierenga, R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Crystallographic Binding Studies with an Engineered Monomeric Variant of Triosephosphate Isomerase
著者: Salin, M. / Kapetaniou, E.G. / Vaismaa, M. / Lajunen, M. / Casteleijn, M.G. / Neubauer, P. / Salmon, L. / Wierenga, R.
履歴
登録2010年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9677
ポリマ－51,3192
非ポリマー6495
水9,278515
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9363
ポリマ－25,6591
非ポリマー2762
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0324
ポリマ－25,6591
非ポリマー3723
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.940, 86.920, 56.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 25659.289 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A MONOMERIC MUTANT OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, WHICH HAS A BOUND 3-(PROPYLSULPHONYL)PROPIONIC ACID (X1R) LIGAND IN BOTH ASYMMETRIC UNITS
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 PLYSS / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-X1R / 3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID


分子量: 180.222 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O4S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 515 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 15 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 18 TO PRO ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 15 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 18 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 19 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 72 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 100 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 233 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 15 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 18 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 19 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 72 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 100 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 233 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8499
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→45.46 Å / Num. obs: 28367 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VEK

2vek


解像度: 1.98→14.92 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.95 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 13-19 IN MOLECULE A ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1400 5 %
Rwork0.161 --
obs0.164 27986 92.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.84 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4175 Å20 Å22.2096 Å2
2--0.7434 Å20 Å2
3----2.1609 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→14.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3577 0 37 515 4129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0025015
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7441301
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9803-2.05090.29561470.20622792X-RAY DIFFRACTION98
2.0509-2.13270.25561500.18332864X-RAY DIFFRACTION100
2.1327-2.22950.26381370.17042585X-RAY DIFFRACTION98
2.2295-2.34660.2315800.16981503X-RAY DIFFRACTION95
2.3466-2.4930.23861510.15962873X-RAY DIFFRACTION100
2.493-2.68450.21691530.16322884X-RAY DIFFRACTION100
2.6845-2.95270.22621520.16522888X-RAY DIFFRACTION100
2.9527-3.37570.21621500.1582869X-RAY DIFFRACTION100
3.3757-4.23680.21651260.14132395X-RAY DIFFRACTION82
4.2368-14.91760.1881540.14292933X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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