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- PDB-2wzw: Crystal structure of the FMN-dependent nitroreductase NfnB from M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wzw
タイトルCrystal structure of the FMN-dependent nitroreductase NfnB from Mycobacterium smegmatis in complex with NADPH
要素NFNB PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITROREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine metabolic process / thyroid hormone metabolic process / 酸化還元酵素 / xenobiotic catabolic process / FMN binding / NADP binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-NDP / PHOSPHATE ION / Nitroreductase NfnB
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bellinzoni, M. / Manina, G. / Riccardi, G. / Alzari, P.M.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2010
タイトル: Biological and Structural Characterization of the Mycobacterium Smegmatis Nitroreductase Nfnb, and its Role in Benzothiazinone Resistance
著者: Manina, G. / Bellinzoni, M. / Pasca, M.R. / Neres, J. / Milano, A. / Ribeiro, A.L. / Buroni, S. / Skovierova, H. / Dianiskova, P. / Mikusova, K. / Marak, J. / Makarov, V. / Giganti, D. / ...著者: Manina, G. / Bellinzoni, M. / Pasca, M.R. / Neres, J. / Milano, A. / Ribeiro, A.L. / Buroni, S. / Skovierova, H. / Dianiskova, P. / Mikusova, K. / Marak, J. / Makarov, V. / Giganti, D. / Haouz, A. / Lucarelli, A.P. / Degiacomi, G. / Piazza, A. / Chiarelli, L.R. / De Rossi, E. / Salina, E. / Cole, S.T. / Alzari, P.M. / Riccardi, G.
履歴
登録2009年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NFNB PROTEIN
B: NFNB PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8218
ポリマ－51,8782
非ポリマー1,9436
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11260 Å2
ΔGint-77.2 kcal/mol
Surface area17920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.550, 115.610, 119.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1236-

PO4

21A-2160-

HOH

31B-2181-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NFNB PROTEIN / NITROREDUCTASE NFNB


分子量: 25939.205 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア)
株: MC2 155 / プラスミド: PET-28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: A0R6D0
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST GLY RESIDUE IS A PURIFICATION TAG LEFTOVER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 20% (W/V) PEG8000, 6% (V/V) ISOPROPANOL, 200 MM NH4H2PO4, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月19日 / 詳細: PT COATED MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→59.8 Å / Num. obs: 55133 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 17.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.3精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WZV

2wzv


解像度: 1.8→45.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9539 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9445 / SU R Cruickshank DPI: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.089 / SU Rfree Blow DPI: 0.085 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.083
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORDS CONTAIN ISOTROPIC EQUIVALENTS OF THE SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.172 2795 5.07 %RANDOM
Rwork0.1497 ---
obs0.1508 55131 99.92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1919 Å20 Å20 Å2
2---1.0964 Å20 Å2
3----3.0954 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.164 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3432 0 125 373 3930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013736HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.95110HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1320SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes98HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes585HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3670HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.3
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion477SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4532SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2057 205 5.08 %
Rwork0.1901 3830 -
all0.1909 4035 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1453-0.1957-0.06990.6417-0.00680.502-0.00440.16860.2484-0.0571-0.02810.0441-0.0699-0.05040.03250.04490.0043-0.00440.06740.02760.0738-28.029-84.736-29.222
23.4578-0.36860.31380.9568-0.11562.3598-0.1195-0.01360.58130.1067-0.0957-0.0353-0.20240.10430.21520.0708-0.0243-0.02960.0417-0.02380.3029-10.125-75.302-19.379
321.828315.26981.061114.28090.501900.1363-1.51611.67070.5351-0.38740.3362-0.2793-0.18460.25110.15710.0116-0.05730.173-0.09970.5238-17.77-63.793-26.295
41.3193-0.25880.40280.5782-0.21080.42-0.02270.07490.2024-0.012-0.014-0.0127-0.02450.00280.03680.0253-0.00280.00860.02170.01040.0652-22.858-84.621-24.53
50.5685-0.37360.01980.99150.14420.5085-0.03420.0195-0.03350.06080.0235-0.07260.1170.05280.01070.04930.00750.01640.0426-0.00530.0431-11.865-103.588-18.701
600.40880.59548.7539-7.234232.97350.0931-0.0174-0.05510.3576-0.1707-0.52570.0364-3.78670.07760.21060.02870.02470.4435-0.02410.2798-32.697-95.092-5.368
72.0953-0.46840.19014.3734-1.83252.3245-0.091-0.231-0.16110.39960.12770.41710.072-0.1489-0.03670.1368-0.04290.07490.14880.01690.1003-32.508-112.397-12.034
80.7275-0.3285-0.05030.9167-0.08230.3338-0.01740.00250.02160.04140.01470.01750.05110.00780.00270.0401-0.00350.00960.0249-0.01480.0164-18.143-101.954-16.86
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 13:91)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 92:119)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 120:132)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 133:234)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 12:91)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 92:98)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 99:127)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 128:234)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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