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- PDB-3gr3: Crystal structure of a nitroreductase-like family protein (pnba, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gr3
タイトルCrystal structure of a nitroreductase-like family protein (pnba, bh06130) from bartonella henselae str. houston-1 at 1.45 A resolution
要素Nitroreductase
キーワードFLAVOPROTEIN / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Unknown ligand / Nitroreductase / Nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bartonella henselae str. Houston-1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of nitroreductase-like family protein (YP_033442.1) from BARTONELLA HENSELAE HOUSTON-1 at 1.45 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitroreductase
B: Nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,01717
ポリマ-53,4812
非ポリマー1,53615
9,584532
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13430 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area18160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.064, 94.778, 103.945
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CRYSTAL PACKING AND STATIC LIGHT SCATTERING ANALYSIS SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nitroreductase


分子量: 26740.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bartonella henselae str. Houston-1 (バクテリア)
遺伝子: BH06130, pnbA, YP_033442.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6G3X2, UniProt: A0A0H3M323*PLUS

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非ポリマー , 6種, 547分子

#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 532 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.2000M ammonium acetate, 30.1360% polyethylene glycol 4000, 0.1M citric acid pH 5.0, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97978
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月7日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979781
反射解像度: 1.45→28.094 Å / Num. obs: 82675 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 12.706 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 4.669
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.45-1.493.60.6551.12170659640.65598.3
1.49-1.533.60.5431.32114758380.54398.6
1.53-1.573.60.4561.62063756950.45698.9
1.57-1.623.60.3941.92010255450.39499
1.62-1.673.60.3292.21957753810.32999.2
1.67-1.733.60.2722.71898752240.27299.3
1.73-1.83.60.2313.21834950300.23199.5
1.8-1.873.60.1853.91782448880.18599.6
1.87-1.963.70.1445.11713246900.14499.7
1.96-2.053.70.1186.21648644930.11899.8
2.05-2.163.70.1026.71582742900.10299.9
2.16-2.293.70.0927.21491240470.09299.9
2.29-2.453.70.0867.71413538400.086100
2.45-2.653.70.0758.91326736050.075100
2.65-2.93.70.06310.51209632880.063100
2.9-3.243.70.05611.51103630090.056100
3.24-3.743.60.0525.5978626900.052100
3.74-4.593.60.04313.8828122960.043100
4.59-6.483.50.04513.3636918070.045100
6.48-28.093.20.04413.9340610550.04498.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→28.094 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 2.068 / SU ML: 0.038 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.061
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. CHLORIDE IONS (CL) FROM THE PROTEIN BUFFER HAVE BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 5. ACETATE (ACT) AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTANT SOLUTIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 6. ELECTRON DENSITY RESEMBLING CITRATE PLUS AN ADDITIONAL MOIETY HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE OF EACH MONOMER AS AN UNIDENTIFIED LIGAND (UNL). 7. A FLAVIN MONONUCLEOTIDE (FMN) IS MODELED IN EACH SUBUNIT. THE PLANARITY RESTRAINTS ON THE FMN ISOALLOXAZINE MOIETY WERE RELAXED TO ALLOW BUTTERFLY BENDING ALONG THE N5-N10 VIRTUAL AXIS TO BETTER FIT THE OBSERVED ELECTRON DENSITY. 8. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17 4131 5 %RANDOM
Rwork0.146 ---
obs0.147 82611 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.92 Å2 / Biso mean: 9.339 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→28.094 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3605 0 122 532 4259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224097
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6581.9885595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96737074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6495539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.14323.118186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.11115736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3141534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.64232426
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4633969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.73853957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.12781671
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.954111599
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 277 -
Rwork0.257 5673 -
all-5950 -
obs--98.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3848-0.451-0.34873.3102-0.80231.93290.01310.0973-0.0898-0.2195-0.0951-0.08790.22440.07660.0820.0970.00670.00490.03130.00690.041712.31647.09121.96
21.06360.2096-0.06861.0518-0.86352.4098-0.05930.0947-0.0375-0.18380.07920.11660.1179-0.2708-0.01990.08590.0119-0.00370.04970.00190.0648-0.44656.08115.929
30.5544-0.12930.34830.5564-0.59751.1107-0.0008-0.01610.01360.00490.05330.103-0.0123-0.1011-0.05250.07450.00070.00220.03840.0130.0612-3.8854.34732.246
42.47273.5721.28768.33451.23250.8609-0.0842-0.02490.2063-0.10690.09370.4464-0.0926-0.0778-0.00950.14020.03140.01630.0570.03830.153-3.12775.45817.527
51.6684-2.22180.64495.4435-3.93864.0699-0.266-0.14370.03560.4633-0.0264-0.2614-0.25440.20380.29230.26890.002-0.00990.0797-0.01080.15153.45277.4333.436
610.0303-1.82170.91720.39170.31473.9545-0.2161-0.46430.9019-0.00580.1418-0.1779-0.45010.43220.07430.2662-0.0874-0.05440.1507-0.00830.301717.54772.49636.936
71.28650.6654-1.18652.0494-1.75763.45010.0766-0.07130.07190.1399-0.2796-0.1499-0.26340.41330.20290.1493-0.0496-0.00590.09340.03230.152121.30870.15222.776
88.61173.8776-5.06723.374-2.71563.10010.1137-0.41590.17280.0441-0.0831-0.1066-0.06430.2297-0.03060.0984-0.0162-0.01780.08640.0320.168213.2278.56416.112
91.00460.09030.23630.7607-0.71951.38730.0172-0.02280.0940.07330.00730.0466-0.1222-0.1231-0.02450.07820.00690.00810.02030.00090.04672.07160.97528.858
101.64410.886-1.68042.272-1.51894.71280.064-0.02310.11340.19820.15270.2022-0.3575-0.3807-0.21680.17690.06310.06020.080.02250.1508-7.0972.831.107
111.88790.7382-0.93461.1852-0.15723.10820.01620.13040.0102-0.15930.0152-0.0852-0.16080.0616-0.03140.0890.00810.01040.01870.00880.06378.08261.16316.247
120.6683-0.30180.2151.9627-2.53373.93620.0024-0.05990.00290.0983-0.2606-0.2116-0.15020.50190.25820.0808-0.0336-0.01420.13550.05480.120625.75253.78137.375
131.5773-0.10910.06552.03910.80234.38750.0030.1632-0.0891-0.2203-0.0137-0.11880.23250.06670.01070.1049-0.00590.00970.02120.00050.05716.07640.94628.147
142.66480.4786-1.30871.579-0.64051.5344-0.0437-0.1745-0.2085-0.0174-0.0446-0.18450.13560.18330.08830.08490.0066-0.01510.03340.01150.059816.38838.54141.962
150.177-0.23010.34720.8269-0.8681.54830.0011-0.02310.0280.0213-0.1057-0.1177-0.0790.1820.10460.0656-0.0152-0.0120.06860.02710.07719.28754.45835.352
162.9095-1.0223-1.14941.00260.30123.539-0.0574-0.10680.11310.10860.0208-0.0534-0.19160.02160.03660.1091-0.0025-0.01550.05590.00180.036116.37246.00759.936
172.6594-3.16122.43434.9983-1.80633.1838-0.234-0.2317-0.15910.27190.33350.2836-0.1669-0.1422-0.09950.3683-0.0093-0.01730.1909-0.02960.18438.39460.19956.195
184.03550.84051.52643.8694-0.15681.34810.0126-0.42670.41690.4524-0.04350.4761-0.2093-0.13920.03090.1670.01340.07320.1307-0.03030.1257-6.18358.6348.208
193.4858-1.8021-0.48483.85310.41072.2689-0.1087-0.2717-0.04740.19240.23210.2333-0.1267-0.1623-0.12340.1247-0.00780.04390.09820.03220.1054-6.3342.78651.144
209.64214.1159-0.26447.06010.6516.7090.0071-0.93890.04680.2584-0.14070.4968-0.0258-0.66230.13360.10270.04670.04690.25370.05210.1053-1.27941.5761.122
211.3093-1.10650.58361.0553-0.59291.7334-0.1103-0.09810.12510.1198-0.0311-0.1838-0.20570.10370.14140.1068-0.0237-0.03220.11450.04020.092514.57451.31648.038
221.3747-0.37130.07863.2139-0.92621.21940.0182-0.00210.09480.091-0.0499-0.0442-0.08330.06130.03170.0537-0.0118-0.0010.00530.00490.021211.25953.04636.175
231.17090.0730.18981.662-0.47191.63580.0062-0.13130.04690.2073-0.1022-0.0683-0.16470.10090.0960.0778-0.0194-0.01680.03790.0110.037412.74148.69848.746
241.8583-1.0591.81684.526-5.22756.80260.07990.0937-0.0287-0.15380.23760.41490.1379-0.2402-0.31750.0621-0.0058-0.00890.06570.0240.1035-10.27253.55930.257
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 16
2X-RAY DIFFRACTION2A17 - 33
3X-RAY DIFFRACTION3A34 - 57
4X-RAY DIFFRACTION4A58 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5A75 - 82
6X-RAY DIFFRACTION6A83 - 91
7X-RAY DIFFRACTION7A92 - 109
8X-RAY DIFFRACTION8A110 - 123
9X-RAY DIFFRACTION9A124 - 175
10X-RAY DIFFRACTION10A176 - 192
11X-RAY DIFFRACTION11A193 - 210
12X-RAY DIFFRACTION12A211 - 229
13X-RAY DIFFRACTION13B4 - 15
14X-RAY DIFFRACTION14B16 - 32
15X-RAY DIFFRACTION15B33 - 57
16X-RAY DIFFRACTION16B58 - 75
17X-RAY DIFFRACTION17B76 - 81
18X-RAY DIFFRACTION18B82 - 95
19X-RAY DIFFRACTION19B96 - 109
20X-RAY DIFFRACTION20B110 - 121
21X-RAY DIFFRACTION21B122 - 142
22X-RAY DIFFRACTION22B143 - 166
23X-RAY DIFFRACTION23B167 - 211
24X-RAY DIFFRACTION24B212 - 227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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