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- PDB-2wzv: Crystal structure of the FMN-dependent nitroreductase NfnB from M... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wzv | ||||||
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Title | Crystal structure of the FMN-dependent nitroreductase NfnB from Mycobacterium smegmatis | ||||||
![]() | NFNB PROTEIN | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / NITROREDUCTASE | ||||||
Function / homology | ![]() tyrosine metabolic process / thyroid hormone metabolic process / Oxidoreductases / xenobiotic catabolic process / FMN binding / NADP binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bellinzoni, M. / Manina, G. / Riccardi, G. / Alzari, P.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Biological and Structural Characterization of the Mycobacterium Smegmatis Nitroreductase Nfnb, and its Role in Benzothiazinone Resistance Authors: Manina, G. / Bellinzoni, M. / Pasca, M.R. / Neres, J. / Milano, A. / Ribeiro, A.L. / Buroni, S. / Skovierova, H. / Dianiskova, P. / Mikusova, K. / Marak, J. / Makarov, V. / Giganti, D. / ...Authors: Manina, G. / Bellinzoni, M. / Pasca, M.R. / Neres, J. / Milano, A. / Ribeiro, A.L. / Buroni, S. / Skovierova, H. / Dianiskova, P. / Mikusova, K. / Marak, J. / Makarov, V. / Giganti, D. / Haouz, A. / Lucarelli, A.P. / Degiacomi, G. / Piazza, A. / Chiarelli, L.R. / De Rossi, E. / Salina, E. / Cole, S.T. / Alzari, P.M. / Riccardi, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 191.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 161.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 23 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 33 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 25939.205 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | FIRST GLY RESIDUE IS A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8 Details: 20% (W/V) PEG8000, 6% (V/V) ISOPROPANOL, 200 MM NH4H2PO4, pH 8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Sep 26, 2009 / Details: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS |
Radiation | Monochromator: CHANNEL CUT MONOCHROMATOR CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→44.2 Å / Num. obs: 58860 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.84 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: NONE Resolution: 1.75→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9578 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9535 / SU R Cruickshank DPI: 0.08 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.082 / SU Rfree Blow DPI: 0.08 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.079 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORDS CONTAIN ISOTROPIC EQUIVALENTS OF THE SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
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Displacement parameters | Biso mean: 23.67 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.161 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→35 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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