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- PDB-2wxc: The folding mechanism of BBL: Plasticity of transition-state stru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wxc
タイトルThe folding mechanism of BBL: Plasticity of transition-state structure observed within an ultrafast folding protein family.
要素DIHYDROLIPOYLTRANSSUCCINASE
キーワードTRANSFERASE / LIPOYL / ACYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / lipoic acid binding / oxoglutarate dehydrogenase complex / tricarboxylic acid cycle / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3-binding domain / Dihydrolipoamide succinyltransferase / : / Dihydrolipoamide Transferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...E3-binding domain / Dihydrolipoamide succinyltransferase / : / Dihydrolipoamide Transferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法溶液NMR / CNS
データ登録者Neuweiler, H. / Sharpe, T.D. / Rutherford, T.J. / Johnson, C.M. / Allen, M.D. / Ferguson, N. / Fersht, A.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: The Folding Mechanism of Bbl: Plasticity of Transition-State Structure Observed within an Ultrafast Folding Protein Family.
著者: Neuweiler, H. / Sharpe, T.D. / Rutherford, T.J. / Johnson, C.M. / Allen, M.D. / Ferguson, N. / Fersht, A.R.
履歴
登録2009年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2009年11月17日ID: 2WAV
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOYLTRANSSUCCINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,0091
ポリマ－5,0091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20NO VIOLATIONS
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド DIHYDROLIPOYLTRANSSUCCINASE


分子量: 5008.610 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 109-153 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: B7M5P0, UniProt: P0AFG6*PLUS, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 125 TO TRP
配列の詳細HIS-TRP POINT MUTATION WAS INTRODUCED TO ENABLE FOLDING ANALYSIS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED MATERIAL AND BU 1H METHODS

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試料調製

詳細内容: 10% WATER/90% D2O
試料状態pH: 7 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002
Bruker DMXBrukerDMX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
ANSIG3.3構造決定
精密化手法: CNS / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO VIOLATIONS / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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