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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2wwr | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human Glyoxylate Reductase Hydroxypyruvate Reductase | ||||||
要素 | GLYOXYLATE REDUCTASE/HYDROXYPYRUVATE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / MOLECULAR CONFORMATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dicarboxylic acid metabolic process / hydroxypyruvate reductase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase (NADH) activity / glyoxylate metabolic process / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / carboxylic acid binding / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / carboxylic acid metabolic process ...dicarboxylic acid metabolic process / hydroxypyruvate reductase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase (NADH) activity / glyoxylate metabolic process / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / carboxylic acid binding / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / carboxylic acid metabolic process / peroxisomal matrix / catalytic complex / NADPH binding / NAD binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å | ||||||
データ登録者 | Booth, M.P.S. / Conners, R. / Rumsby, G. / Brady, R.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Structural Basis of Substrate Specificity in Human Glyoxylate Reductase/Hydroxypyruvate Reductase. 著者: Booth, M.P. / Conners, R. / Rumsby, G. / Brady, R.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2wwr.cif.gz | 248.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2wwr.ent.gz | 200.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2wwr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2wwr_validation.pdf.gz | 465.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2wwr_full_validation.pdf.gz | 486.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2wwr_validation.xml.gz | 44.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2wwr_validation.cif.gz | 61 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/2wwr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/2wwr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Ens-ID: 1 / Refine code: 1
NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35869.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRCHISB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q9UBQ7, glyoxylate reductase (NADP+) #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | FIRST TWO RESIDUES IN CHAIN SEQUENCE ARE CLONING ARTIFACTS | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: 0.1M SODIUM CACODYLATE PH 6.75, 10% PEG 8K, 0.25M MAGNESIUM ACETATE TETRAHYDRATE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.95 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.95 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 34609 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 10.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2GCG 解像度: 2.82→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 31.778 / SU ML: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.441 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.093 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.82→100 Å
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拘束条件 |
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