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万見
- PDB-2wko: Structure of metal loaded Pathogenic SOD1 Mutant G93A. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wko
タイトルStructure of metal loaded Pathogenic SOD1 Mutant G93A.
要素(SUPEROXIDE DISMUTASE [CU- ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / AMYOTROPHIC LATERAL SCLEROSIS / PHOSPHOPROTEIN / DISEASE MUTATION / NEURODEGENERATION / ACETYLATION / ANTIOXIDANT / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / regulation of organ growth / response to superoxide ...action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / regulation of organ growth / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / cellular response to potassium ion / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / response to copper ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / cellular response to ATP / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cellular response to cadmium ion / transmission of nerve impulse / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of superoxide anion generation / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / response to amphetamine / thymus development / positive regulation of cytokine production / placenta development / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / locomotory behavior / response to nutrient levels / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / IODIDE ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Antonyuk, S.V. / Galaleldeen, A. / Strange, R. / Whitson, L. / Narayana, N. / Taylor, A. / Schuermann, J.P. / Holloway, S.P. / Hasnain, S.S. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2009
タイトル: Structural and Biophysical Properties of Metal-Free Pathogenic Sod1 Mutants A4V and G93A.
著者: Galaleldeen, A. / Strange, R.W. / Whitson, L.J. / Antonyuk, S.V. / Narayana, N. / Taylor, A.B. / Schuermann, J.P. / Holloway, S.P. / Hasnain, S.S. / Hart, P.J.
履歴
登録2009年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
F: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3909
ポリマ－31,7512
非ポリマー6397
水5,242291
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-12.32 kcal/mol
Surface area14140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.488, 47.157, 56.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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SUPEROXIDE DISMUTASE [CU- ... , 2種, 2分子 AF

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN] / SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15867.624 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-154 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BLOOD / プラスミド: YEP351 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN] / SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15883.626 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-154 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BLOOD / プラスミド: YEP351 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase

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非ポリマー , 4種, 298分子

#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 20% P3350, 0.2 M AMMONIUM IODIDE, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月26日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→23.58 Å / Num. obs: 19287 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 87.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2C9V

2c9v


解像度: 1.97→56.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 4.436 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23072 914 5.1 %RANDOM
Rwork0.1736 ---
obs0.17666 17148 93.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.188 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.12 Å20 Å2-1.41 Å2
2---1.69 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→56.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2227 0 7 291 2525
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212263
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.521.9373056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.055.065306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.56625.57995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.02515367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.552158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21080
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21496
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1740.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0381.51509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66822379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6673787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.064.5677
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.972→2.023 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 76 -
Rwork0.214 1159 -
obs--87.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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