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万見
- PDB-1l3n: The Solution Structure of Reduced Dimeric Copper Zinc SOD: the St... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l3n
タイトルThe Solution Structure of Reduced Dimeric Copper Zinc SOD: the Structural Effects of Dimerization
要素superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / reduced human copper/zinc superoxide dismutase / solution structure / homodimeric protein.
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ectopic germ cell programmed cell death / neuronal action potential / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / small GTPase binding / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / gene expression / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, restrained enegy minimization in vacuum
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Cramaro, F. / Del Conte, R. / Viezzoli, M.S.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: The solution structure of reduced dimeric copper zinc superoxide dismutase. The structural effects of dimerization
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Cramaro, F. / Del Conte, R. / Viezzoli, M.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Backbone dynamics of human Cu,Zn superoxide dismutase and of its monomeric F50E/G51E/E133Q mutant: the influence of dimerization on mobility and function
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Cramaro, F. / Del Conte, R. / Rosato, A. / Viezzoli, M.S.
履歴
登録2002年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8176
ポリマ－31,5592
非ポリマー2584
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 1400structure with the lowest energy target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 superoxide dismutase [Cu-Zn] / SOD


分子量: 15779.430 Da / 分子数: 2 / 変異: C6A, C111S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: pbr322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP1 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
3133D HNCA, 3D NH(CO)CA, 3D HNCO, 3D HN(CA)CO-TROSY like, 2D 15N-HSQC, 2D 13C-HSQC, 3D 13C-NOESY-HSQC
2223D H(C)CH-TOCSY, 3D (H)CCH-TOCSY
1313D 15N-NOESY-HSQC, 3D HNHA, 3D HNHB, 2D NOESY
4412D NOESY
1542D 15N-HSQC
NMR実験の詳細Text: Cu(I), Zn(II) SOD structure was determined using triple resonance three-and bi-dimensional and homonuclear bi-dimensional techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1Cu(I),Zn(II) SOD 2mM enriched in 15N20mM phosphate buffer pH5.00 10% D2O, 8mM ascorbate reductant
2Cu(I),Zn(II) SOD 2mM enriched in 15N, 13C20mM phosphate buffer pH5.00 10% D2O, 8mM ascorbate reductant
3Cu(I),Zn(II) SOD 2mM enriched in 15N, 13C and 2H at 70%20mM phosphate buffer pH5.00 10% D2O, 8mM ascorbate reductant
4Cu(I),Zn(II) SOD 2mM enriched in 15N20mM phosphate buffer pH5.00 100% D2O, 8mM ascorbate reductant
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
151 atm296 K
451 atm286 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CALIBAGuenter et al.構造決定
GLOMSAGuenter et al.構造決定
DYANAGuenter et al.構造決定
AmberPearlman et al.精密化
XwinNMRcollection
PROCHECK-NMRLaskowski et al.データ解析
精密化手法: simulated annealing, restrained enegy minimization in vacuum
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures were calculated using the constraints: 3566 NOE cross peaks were converted into distance constraints, 49 dihedral phi angles, 52 dihedral psi angles, 14 chi angles and 45 ...詳細: The structures were calculated using the constraints: 3566 NOE cross peaks were converted into distance constraints, 49 dihedral phi angles, 52 dihedral psi angles, 14 chi angles and 45 proton pairs stereospecifically assigned. The Cu(I) and Zn(II) metal ions were included in the calculation with special linkers. The disulfide bridge between Cys57 and Cys146 was introduced with upper and lower distance limits between the CB and SG atoms of the two side chains.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structure with the lowest energy target function
計算したコンフォーマーの数: 1400 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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