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- PDB-2w38: Crystal structure of the pseudaminidase from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w38
タイトルCrystal structure of the pseudaminidase from Pseudomonas aeruginosa
要素SIALIDASE
キーワードTRANSFERASE / SIALIDASE / NEURAMINIDASE / PSEUDAMINIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase activity / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ...BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Xu, G. / Ryan, C. / Kiefel, M.J. / Wilson, J.C. / Taylor, G.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural Studies on the Pseudomonas Aeruginosa Sialidase-Like Enzyme Pa2794 Suggest Substrate and Mechanistic Variations.
著者: Xu, G. / Ryan, C. / Kiefel, M.J. / Wilson, J.C. / Taylor, G.L.
履歴
登録2008年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5605
ポリマ－47,1921
非ポリマー3684
水7,494416
1
A: SIALIDASE
ヘテロ分子

A: SIALIDASE
ヘテロ分子

A: SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,68115
ポリマ－141,5763
非ポリマー1,10512
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area14120 Å2
ΔGint-64.3 kcal/mol
Surface area49290 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.200, 126.200, 126.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2046-

HOH

21A-2088-

HOH

31A-2241-

HOH

41A-2294-

HOH

51A-2353-

HOH

61A-2375-

HOH

71A-2377-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SIALIDASE / PSEUDAMINIDASE


分子量: 47192.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9L6G4
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 50018 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 22.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称分類
ARP/wARPモデル構築
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
直接法位相決定
ARP/wARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→33.74 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 2543 5.1 %
Rwork0.175 --
obs0.176 49985 94.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.32 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3285 0 24 416 3725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133391
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4744611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4851131
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.106493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006593
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.93670.3066860.271571X-RAY DIFFRACTION56
1.9367-1.97620.28011110.23562000X-RAY DIFFRACTION72
1.9762-2.01920.23211300.22542366X-RAY DIFFRACTION87
2.0192-2.06610.24151400.21022597X-RAY DIFFRACTION94
2.0661-2.11780.26021430.19422716X-RAY DIFFRACTION98
2.1178-2.1750.20811300.19352767X-RAY DIFFRACTION100
2.175-2.2390.23331250.1892781X-RAY DIFFRACTION100
2.239-2.31130.21621560.17252752X-RAY DIFFRACTION100
2.3113-2.39390.21471720.17492765X-RAY DIFFRACTION100
2.3939-2.48970.19871430.16912755X-RAY DIFFRACTION100
2.4897-2.6030.20161650.16962773X-RAY DIFFRACTION100
2.603-2.74010.20581520.16992799X-RAY DIFFRACTION100
2.7401-2.91170.20841400.17572798X-RAY DIFFRACTION100
2.9117-3.13640.20291610.17172761X-RAY DIFFRACTION100
3.1364-3.45170.18561650.16382782X-RAY DIFFRACTION100
3.4517-3.95050.15981520.1542818X-RAY DIFFRACTION100
3.9505-4.97470.141470.12952827X-RAY DIFFRACTION99
4.9747-33.74440.17741250.17422814X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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