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- PDB-2w2h: Structural basis of transcription activation by the Cyclin T1-Tat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2h
タイトルStructural basis of transcription activation by the Cyclin T1-Tat-TAR RNA complex from EIAV
要素
  • 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3'
  • CYCLIN-T1
  • PROTEIN TAT
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / TAR / TAT / CYCLIN / NUCLEUS / ACTIVATOR / CYCLIN T1 / HOST-VIRUS INTERACTION / TRANSCRIPTION REGULATION / CELL CYCLE / RNA-BINDING / ACETYLATION / COILED COIL / TRANSCRIPTION / CELL DIVISION / CRYSTALLIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


P-TEFb complex / 7SK snRNA binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / host cell nucleolus / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity ...P-TEFb complex / 7SK snRNA binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / host cell nucleolus / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / molecular condensate scaffold activity / cell division / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like ...Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / Protein Tat / Cyclin-T1
類似検索 - 構成要素
生物種EQUUS CABALLUS (ウマ)
EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Anand, K. / Geyer, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural Insights Into the Cyclin T1-Tat-Tar RNA Transcription Activation Complex from Eiav.
著者: Anand, K. / Schulte, A. / Vogel-Bachmayr, K. / Scheffzek, K. / Geyer, M.
履歴
登録2008年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-T1
B: CYCLIN-T1
C: PROTEIN TAT
D: PROTEIN TAT
R: 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3'
S: 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8378
ポリマ－82,7276
非ポリマー1102
水1086
1
A: CYCLIN-T1
C: PROTEIN TAT
R: 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4745
ポリマ－41,3643
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-16.57 kcal/mol
Surface area19250 Å2
手法PISA
2
B: CYCLIN-T1
D: PROTEIN TAT
S: 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3643
ポリマ－41,3643
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-14.44 kcal/mol
Surface area18940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.460, 149.460, 129.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 10:25 OR RESSEQ 27:32 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 10:25 OR RESSEQ 27:32 OR RESSEQ...
112CHAIN C AND (RESSEQ 41:47 OR RESSEQ 49:69 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 41:47 OR RESSEQ 49:69 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.0005, -1, 0.0094), (-1, -0.0006, -0.0034), (0.0035, -0.0094, -0.9999)
ベクター: 127.072, -30.924, -52.0008)

-
要素

#1: タンパク質 CYCLIN-T1 / CYCT1 / CYCLIN-T


分子量: 30843.354 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 5-267 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GENBANK\: AF137509 / 由来: (組換発現) EQUUS CABALLUS (ウマ) / プラスミド: PGEX-4T1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9XT26
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN TAT / CYCLIN T1-TAT FUSION PROTEIN / TRANSACTIVATING REGULATORY PROTEIN / ETAT / E-TAT


分子量: 3493.091 Da / 分子数: 2
断片: CYCLIN BOX DOMAIN OF EQUINE CYCLIN T1, RESIDUES 47-75
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (ウマ伝染性貧血ウイルス)
株: PGEX-4T1 / プラスミド: PGEX-4T1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20920
#3: RNA鎖 5'-R(*GP*CP*UP*CP*AP*GP*AP*UP*CP*UP *GP*CP*GP*GP*UP*CP*UP*GP*AP*GP*C)-3' / TAR RNA


分子量: 7027.187 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PURIFIED SINGLE-STRANDED DNA OLIGONUCLEOTIDES
由来: (合成) EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (ウマ伝染性貧血ウイルス)
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CYCLIN T1- TAT IS FUSION COMPLEX. MUTATION IN NUCLEOTIDE CHAINS R AND S (A3G, U24C)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: 7% PEG 8000, 0.1M HEPES PH7.4 0.1 M AMMONIUM SULPHATE, 15 MM MNCL2, 5% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月30日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→30 Å / Num. obs: 22461 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 103.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.74
反射 シェル解像度: 3.2→3.25 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 8.74 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PK2

2pk2


解像度: 3.25→29.927 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 30.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2784 1191 5.3 %
Rwork0.2432 --
obs0.2451 22461 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 114.396 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 137.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.9007 Å2-0 Å20 Å2
2---9.9007 Å2-0 Å2
3---16.5753 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→29.927 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4649 936 2 6 5593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2118091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.1352145
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.167962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009868
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1787X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1787X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
21C222X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D222X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2504-3.38040.38781300.37392319X-RAY DIFFRACTION100
3.3804-3.5340.39151330.3562380X-RAY DIFFRACTION100
3.534-3.720.34821320.31982348X-RAY DIFFRACTION100
3.72-3.95260.32321320.29212359X-RAY DIFFRACTION100
3.9526-4.2570.29181310.23932356X-RAY DIFFRACTION100
4.257-4.68390.23481320.2172347X-RAY DIFFRACTION100
4.6839-5.35830.22661330.19392389X-RAY DIFFRACTION100
5.3583-6.73820.25711330.22912369X-RAY DIFFRACTION100
6.7382-29.9280.24351350.19932403X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3007-0.3156-0.4274.8268-0.27072.22960.43350.16110.8815-0.4275-0.1102-0.1711-0.8918-0.2813-0.33090.60090.03380.29190.26780.16940.186784.8001-32.1792-28.9901
23.5186-0.2785-0.18484.4855-0.13712.3997-0.0794-0.4737-0.360.11060.35350.6189-0.3782-0.869-0.28780.70160.03550.12521.06740.29550.5577106.8467-10.0864-64.6619
31.04420.079-0.60352.9823-0.01021.16360.58250.6136-0.14430.654-0.4254-0.7693-0.2954-0.4491-0.3121.09820.38130.40470.99180.25491.26791.9655-55.4824-37.4012
44.36310.51230.521.0455-0.20540.7660.111.236-0.2620.64260.3307-0.5729-0.0971-0.4128-0.55430.91410.33440.29641.10520.28261.0615130.2074-17.3016-55.914
51.3405-0.61-0.19331.6990.32390.53450.1805-0.70711.257-0.3761-0.3929-1.92560.29551.0352-0.05820.96370.11670.50621.04580.36321.8958105.2406-52.2116-41.5486
61.7176-0.52050.37520.6056-0.11560.8036-0.5591-0.3287-1.9504-0.2880.14730.81990.82610.16790.06470.96590.11780.45010.91030.53171.9471126.9318-30.3955-51.5327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN R
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN S

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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