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万見
- PDB-2vr3: Structural and Biochemical Characterization of Fibrinogen binding... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vr3
タイトルStructural and Biochemical Characterization of Fibrinogen binding to ClfA from Staphylocccus aureus
要素
  • CLUMPING FACTOR A
  • FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN
キーワードCELL ADHESION / PLATELET AGGREGATION / PEPTIDOGLYCAN-ANCHOR / STAPHYLOCOCCUS AUREUS / FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN / SECRETED / CELL WALL / VIRULENCE / CLUMPING FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


aggregation of unicellular organisms / platelet maturation / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) ...aggregation of unicellular organisms / platelet maturation / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / fibronectin binding / protein secretion / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Integrin signaling / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / : / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / structural molecule activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family ...: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen gamma chain / Clumping factor A
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ganesh, V.K. / Rivera, J.J. / Smeds, E. / Bowden, M.G. / Wann, E.R. / Gurusidappa, S. / Fitzgerald, J.R. / Hook, M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: A Structural Model of the Staphylococcus Aureus Clfa-Fibrinogen Interaction Opens New Avenues for the Design of Anti-Staphylococcal Therapeutics.
著者: Ganesh, V.K. / Rivera, J.J. / Smeds, E. / Ko, Y.P. / Bowden, M.G. / Wann, E.R. / Gurusiddappa, S. / Fitzgerald, J.R. / Hook, M.
履歴
登録2008年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLUMPING FACTOR A
B: CLUMPING FACTOR A
C: FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN
D: FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1564
ポリマ－74,1564
非ポリマー00
水9,494527
1
A: CLUMPING FACTOR A
C: FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0782
ポリマ－37,0782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
2
B: CLUMPING FACTOR A
D: FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0782
ポリマ－37,0782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-6.5 kcal/mol
Surface area14260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.427, 61.836, 81.777
Angle α, β, γ (deg.)85.44, 81.84, 82.45
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 CLUMPING FACTOR A / FIBRINOGEN-BINDING PROTEIN A / FIBRINOGEN RECEPTOR A


分子量: 35801.477 Da / 分子数: 2 / 断片: N2N3, RESIDUES 229-545 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED DISULFIDE BOND BETWEEN 327 AND 541
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G015
#2: タンパク質・ペプチド FIBRINOGEN GAMMA-CHAIN


分子量: 1276.424 Da / 分子数: 2
断片: C-TERMINAL GAMMA-CHAIN PEPTIDE ANALOG, RESIDUES 425-437
変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02679
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 327 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 541 TO CYS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 327 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 541 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 327 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 541 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 436 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 436 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 16-20% PEG 8000, 100MM SUCCINIC ACID PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→15 Å / Num. obs: 49456 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 1.75 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N67

1n67


解像度: 1.95→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 3.108 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27931 941 2 %RANDOM
Rwork0.21116 ---
obs0.21264 45132 93.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.927 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20.63 Å2-0.27 Å2
2--0.82 Å2-0.3 Å2
3----2.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4699 0 0 527 5226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224787
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6421.9486558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3675634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.09426.421190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07315673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.466155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2783
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2590.32251
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3320.53303
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.30.5719
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3220.331
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.515
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.331 67
Rwork0.218 3145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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