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- PDB-2vfa: Crystal structure of a chimera of Plasmodium falciparum and human... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vfa
タイトルCrystal structure of a chimera of Plasmodium falciparum and human hypoxanthine-guanine phosphoribosyl transferases
要素HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE, HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYL TRANSFERASE (HGPRT) / PURINE SALVAGE / DISEASE MUTATION / GLYCOSYLTRANSFERASE / METAL-BINDING / GOUT / CHIMERA / MAGNESIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine phosphoribosyltransferase / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / positive regulation of dopamine metabolic process / GMP catabolic process / adenine metabolic process / hypoxanthine salvage / cerebral cortex neuron differentiation / hypoxanthine phosphoribosyltransferase ...xanthine phosphoribosyltransferase / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / positive regulation of dopamine metabolic process / GMP catabolic process / adenine metabolic process / hypoxanthine salvage / cerebral cortex neuron differentiation / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / IMP metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / lymphocyte proliferation / Purine salvage / GMP salvage / IMP salvage / grooming behavior / striatum development / AMP salvage / dopaminergic neuron differentiation / purine nucleotide biosynthetic process / purine ribonucleoside salvage / Azathioprine ADME / dendrite morphogenesis / central nervous system neuron development / dopamine metabolic process / response to amphetamine / locomotory behavior / T cell mediated cytotoxicity / protein homotetramerization / nucleotide binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase / Hypoxanthine-guanine-xanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gayathri, P. / Selvi, T.S. / Subbayya, I.N.S. / Ashok, C.S. / Balaram, H. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of a Chimera of Human and Plasmodium Falciparum Hypoxanthine Guanine Phosphoribosyltransferases Provides Insights Into Oligomerization.
著者: Gayathri, P. / Sujay Subbayya, I.N. / Ashok, C.S. / Selvi, T.S. / Balaram, H. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2007年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE, HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE, HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5846
ポリマ－51,6662
非ポリマー9194
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-27.6 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.811, 161.811, 161.811
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2024-

HOH

21B-2030-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HYPOXANTHINE-GUANINE-XANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE, HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / CHIMERA OF PLASMODIUM FALCIPARUM AND HUMAN HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYL TRANSFERASES / ...CHIMERA OF PLASMODIUM FALCIPARUM AND HUMAN HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYL TRANSFERASES / HGXPRT / HGXPRTASE / HGPRT / HGPRTASE


分子量: 25832.939 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-56,49-160,171-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHIMERA OF HUMAN AND PLASMODIUM FALCIPARUM HGPRTS
由来: (組換発現) PLASMODIUM FALCIPARUM (マラリア病原虫), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SF609
参照: UniProt: P20035, UniProt: P00492, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.1M TRIS PH 8.0, 2.0M AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年9月17日 / 詳細: OSMIC MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 17496 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.89 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HMP

1hmp


解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 28.988 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.633 / ESU R Free: 0.353 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 918 5.3 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.233 16493 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3112 0 48 82 3242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223225
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9371.9864375
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7595397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0124.511133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.64415541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2041511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.21447
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22160
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2361.52021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.42523207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.38831361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6374.51168
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 69 -
Rwork0.34 1204 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8155-0.19981.16953.6734-1.40385.99560.037-0.2105-0.03890.16730.11730.1072-0.0895-0.517-0.1543-0.20440.04530.05080.02530.001-0.1843-17.0944-62.8819-23.7954
25.5842-0.02242.75733.2491-0.79537.9130.1144-0.0789-0.2694-0.12360.35550.84710.0376-0.993-0.4699-0.17530.07570.0850.02670.2025-0.0374-27.7037-56.5489-43.2034
35.02421.04180.20172.26441.32461.69910.00090.19940.0868-0.18190.02680.0135-0.10610.0506-0.0277-0.15980.01660.0087-0.04690.0141-0.1234-19.0929-87.1983-33.2059
46.1797-1.07030.73345.7677-1.17125.7201-0.00720.99870.4269-0.406-0.1260.1434-0.4042-0.46090.1332-0.2341-0.0928-0.02870.0746-0.0073-0.1134-40.7423-85.5178-39.3015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A45 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2A15 - 44
3X-RAY DIFFRACTION2A194 - 223
4X-RAY DIFFRACTION3B45 - 193
5X-RAY DIFFRACTION4B13 - 44
6X-RAY DIFFRACTION4B194 - 226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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