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- PDB-2vd6: Human adenylosuccinate lyase in complex with its substrate N6-(1,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vd6
タイトルHuman adenylosuccinate lyase in complex with its substrate N6-(1,2- Dicarboxyethyl)-AMP, and its products AMP and fumarate.
要素ADENYLOSUCCINATE LYASE
キーワードLYASE / PURINE BIOSYNTHESIS / EPILEPSY / PURINE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process ...AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / response to starvation / response to muscle activity / response to nutrient / aerobic respiration / response to hypoxia / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / L-Aspartase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2SA / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / FUMARIC ACID / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. ...Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg-schiavone, L. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Nilsson, M. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Adenylosuccinate Lyase in Complex with its Substrate N6-(1,2-Dicarboxyethyl)-AMP, and its Products AMP and Fumarate.
著者: Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / ...著者: Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg-Schiavone, L. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Nilsson, M. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2007年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年7月18日Group: Other
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLOSUCCINATE LYASE
B: ADENYLOSUCCINATE LYASE
C: ADENYLOSUCCINATE LYASE
D: ADENYLOSUCCINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,32822
ポリマ－228,7664
非ポリマー2,56218
水15,853880
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37520 Å2
ΔGint-159.7 kcal/mol
Surface area75610 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.300, 128.100, 190.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, -0.013, -0.011), (-0.016, 0.533, 0.846), (-0.005, 0.846, -0.533)30.468, -14.447
2given(-1, -0.013, -0.011), (-0.016, 0.533, 0.846), (-0.005, 0.846, -0.533)30.468, -14.447
3given(0.392, 0.449, -0.803), (0.459, -0.852, -0.253), (-0.798, -0.269, -0.54)23.213, -3.798

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
ADENYLOSUCCINATE LYASE / ADENYLOSUCCINASE / ASL / ASASE


分子量: 57191.512 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 1-481 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CONSTRUCT CONTAINS A HEXAHISTIDINE TAIL AND A LINKER SEQUENCE IN THE N-TERMINUS (MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQS)
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION (MGC) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30566, adenylosuccinate lyase

-
非ポリマー , 6種, 898分子

#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-FUM / FUMARIC ACID / 2-ブテン二酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-2SA / 2-[9-(3,4-DIHYDROXY-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-2-YL)-9H-PURIN-6-YLAMINO]-SUCCINIC ACID / ADENYLOSUCCINIC ACID / アデニロこはく酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 463.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N5O11P
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 880 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細OUR CONSTRUCT HAS INITIALLY AN N-TERMINAL HEXAHISTIDINE TAIL AND LINKER SEQUENCE ...OUR CONSTRUCT HAS INITIALLY AN N-TERMINAL HEXAHISTIDINE TAIL AND LINKER SEQUENCE (MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQS-) AND THEN P30566 RESIDUE 1-481 AND FINALLY OUR CONSTRUCT MISSES THE FINAL THREE AA OF P30466 (482-484, -LCL).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.46 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 144136 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J91

2j91


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 8.973 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 7207 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 136929 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14706 0 161 880 15747
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02215216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0881.97320568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.877325626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.26351856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.10823.556720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.61152752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.45715136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.22305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023118
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.23611
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.211340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.27399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.27558
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2849
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.30.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2470.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5671.512133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.648214923
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16536821
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7174.55640
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 526
Rwork0.239 10005
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.1723 Å / Origin y: -0.6615 Å / Origin z: 17.0699 Å
111213212223313233
T-0.0888 Å2-0.0347 Å20.0537 Å2--0.1647 Å20.0068 Å2---0.1528 Å2
L0.5061 °20.0393 °2-0.2367 °2-0.5698 °20.1958 °2--1.286 °2
S0.1189 Å °-0.0066 Å °0.0442 Å °-0.0003 Å °-0.0007 Å °0.0045 Å °-0.5291 Å °0.0909 Å °-0.1182 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 474
2X-RAY DIFFRACTION1A1000 - 2002
3X-RAY DIFFRACTION1B5 - 476
4X-RAY DIFFRACTION1B1002 - 2002
5X-RAY DIFFRACTION1C5 - 472
6X-RAY DIFFRACTION1C1000 - 2002
7X-RAY DIFFRACTION1D5 - 476
8X-RAY DIFFRACTION1D1002 - 2002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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