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- PDB-4nle: Crystal structure of apo Adenylosuccinate Lyase from Mycobacteriu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nle
タイトルCrystal structure of apo Adenylosuccinate Lyase from Mycobacterium smegmatis
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / Purine biosynthesis / purine salvage pathway / homotetramer / catalysis / aspartase/fumarase superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fumarase C; Chain B, domain 1 - #60 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal ...Fumarase C; Chain B, domain 1 - #60 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Banerjee, S. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Structural and kinetic studies on adenylosuccinate lyase from Mycobacterium smegmatis and Mycobacterium tuberculosis provide new insights on the catalytic residues of the enzyme.
著者: Banerjee, S. / Agrawal, M.J. / Mishra, D. / Sharan, S. / Balaram, H. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.
履歴
登録2013年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,5492
ポリマ－106,5492
非ポリマー00
水9,044502
1
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase

A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,0984
ポリマ－213,0984
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area25340 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area61040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.600, 176.830, 73.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-723-

HOH

21B-645-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase


分子量: 53274.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
株: MC2 155 / 遺伝子: MSMEG_5847, purB / プラスミド: pRSET C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: A0R4I6, adenylosuccinate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: under oil, microbatch method / pH: 7.5
詳細: 0.1M Na HEPES pH 7.5, 1.4M sodium citrate, 0.1M betaine hydrochloride, Under Oil, Microbatch Method, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月23日 / 詳細: Bent collimating mirror and toroid
放射モノクロメーター: Si(111) Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→37.86 Å / Num. all: 52292 / Num. obs: 49552 / 冗長度: 4.85 % / Biso Wilson estimate: 26.371 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.16→2.28 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 14.2 / Num. unique all: 7312

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VD6

2vd6


解像度: 2.16→37.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.925 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.279 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23829 2661 5.1 %RANDOM
Rwork0.20475 ---
obs0.20642 49552 98.64 %-
all-52292 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å2-0 Å2
2---0.17 Å2-0 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→37.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6912 0 0 502 7414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0197081
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7591.9589609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.686315535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3495920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.46823.385325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.596151145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3961569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0390.21112
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.028186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4922.5493683
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4922.5493682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9223.8154602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.9213.8154603
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2942.5363398
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.2942.5363399
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.5763.7955008
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.43320.1158747
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.22619.8678500
LS精密化 シェル解像度: 2.159→2.215 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 171 -
Rwork0.242 3402 -
obs--93.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0485-0.0519-0.02720.90910.18880.17450.0025-0.0027-0.010.1116-0.0563-0.05620.01680.04640.05380.01870.0027-0.01720.07360.0080.047615.0802-8.444927.2027
20.0871-0.0944-0.00070.83650.19310.15770.02940.02280.0374-0.132-0.0805-0.0607-0.01390.03510.05120.03380.00180.02960.07530.02030.052613.919610.375610.0187
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 471
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 471

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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