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- PDB-2j91: Crystal structure of Human Adenylosuccinate Lyase in complex with AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j91
タイトルCrystal structure of Human Adenylosuccinate Lyase in complex with AMP
要素ADENYLOSUCCINATE LYASE
キーワードLYASE / DISEASE MUTATION / ADENYLOSUCCINASE / SUCCINO AMP-LYASE / PURINE BIOSYNTHESIS / ADENYLOSUCCINATE LYASE / ADENYLOSUCCINASE DEFICIENCY / AMP / ADSL / SAICAR / PURINE / S-AMP / EPILEPSY
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process ...AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / response to starvation / response to muscle activity / response to nutrient / aerobic respiration / response to hypoxia / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / L-Aspartase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. ...Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg Schiavone, L. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kosinska, U. / Kotenyova, T. / Magnusdottir, A. / Nilsson, M.E. / Nilsson-Ehle, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Uppenberg, J. / Uppsten, M. / Thorsell, A.G. / van Den Berg, S. / Wallden, K. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Adenylosuccinate Lyase
著者: Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / ...著者: Stenmark, P. / Moche, M. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg Schiavone, L. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kosinska, U. / Kotenyova, T. / Magnusdottir, A. / Nilsson, M.E. / Nilsson-Ehle, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Uppenberg, J. / Uppsten, M. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Wallden, K. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
履歴
登録2006年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年11月7日ID: 2J84
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLOSUCCINATE LYASE
B: ADENYLOSUCCINATE LYASE
C: ADENYLOSUCCINATE LYASE
D: ADENYLOSUCCINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,78116
ポリマ－228,8824
非ポリマー1,89912
水26,9321495
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.370, 104.342, 213.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ADENYLOSUCCINATE LYASE / ADENYLOSUCCINASE / ASL / ASASE


分子量: 57220.574 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 1-481 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30566, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1495 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 63 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 63 TO ARG ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 63 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 63 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 63 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLN 63 TO ARG
配列の詳細POSITION 63 WAS MUTATED DURING PCR TO A R. IT IS A Q63R MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.97973
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 176155 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YIS

1yis


解像度: 1.8→106.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.114 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 8809 5 %RANDOM
Rwork0.157 ---
obs0.16 167346 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→106.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14641 0 120 1495 16256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02215093
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.97220395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.983325506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.62151840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09123.366716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.455152742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.43915142
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.22291
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023115
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.23899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1990.211778
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.27341
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.27690
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.21303
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2670.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.463211989
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71314803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.73546733
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.74855584
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 660
Rwork0.215 12266
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.671 Å / Origin y: 49.05 Å / Origin z: 28.248 Å
111213212223313233
T-0.1706 Å2-0.0058 Å2-0.0114 Å2--0.1225 Å20.0141 Å2---0.16 Å2
L0.4111 °20.0321 °20.0626 °2-0.2776 °2-0.0031 °2--0.4893 °2
S-0.0172 Å °0.1127 Å °0.069 Å °-0.0665 Å °-0.0049 Å °0.0447 Å °0.0232 Å °-0.0092 Å °0.022 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 474
2X-RAY DIFFRACTION1A1000 - 1475
3X-RAY DIFFRACTION1B5 - 481
4X-RAY DIFFRACTION1B1000 - 1482
5X-RAY DIFFRACTION1C5 - 472
6X-RAY DIFFRACTION1C1000 - 1473
7X-RAY DIFFRACTION1D5 - 473
8X-RAY DIFFRACTION1D1000 - 1474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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