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- PDB-5eyt: Crystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Schistosoma mans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eyt
タイトルCrystal Structure of Adenylosuccinate Lyase from Schistosoma mansoni in complex with AMP
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleotide salvage / AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / 'de novo' IMP biosynthetic process / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1570 / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3649 Å
データ登録者Romanello, L. / Torini, J.R. / Bird, L. / Nettleship, J. / Owens, R. / Reddivari, Y. / Brandao-Neto, J. / Pereira, H.M.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2012/14223-9 ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)474402/2013-4 ブラジル
引用ジャーナル: Mol. Biochem. Parasitol. / 年: 2017
タイトル: Structural and kinetic analysis of Schistosoma mansoni Adenylosuccinate Lyase (SmADSL).
著者: Romanello, L. / Serrao, V.H. / Torini, J.R. / Bird, L.E. / Nettleship, J.E. / Rada, H. / Reddivari, Y. / Owens, R.J. / DeMarco, R. / Brandao-Neto, J. / Pereira, H.D.
履歴
登録2015年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月12日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_assembly_auth_evidence
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9162
ポリマ－56,5681
非ポリマー3471
水2,360131
1
A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,6638
ポリマ－226,2744
非ポリマー1,3894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area34600 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area61120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.466, 73.114, 180.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1207-

HOH

詳細Tetramer confirmed by Gel filtration/DLS

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase / ASL / Adenylosuccinase


分子量: 56568.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: Smp_038030 / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Lemo 21 / 参照: UniProt: G4VQX9, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.76 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris base/bicine, 12.5% MPD, 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350, 30mM of each diethylene glycol, triethylene glycol, tetraethylene glycol and pentaethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→35.23 Å / Num. obs: 19416 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 8.5 / Scaling rejects: 116
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDRejects% possible all
2.36-2.495.60.6511099.9
7.48-35.235.10.0451098.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2J91

2j91


解像度: 2.3649→35.23 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2312 992 5.11 %Random selection
Rwork0.1916 18407 --
obs0.1937 19399 99.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.14 Å2 / Biso mean: 40.9594 Å2 / Biso min: 15.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3649→35.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3735 0 23 131 3889
Biso mean--41.42 41.55 -
残基数----472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5445182
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038597
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9842343
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3649-2.48950.29661570.24892558X-RAY DIFFRACTION100
2.4895-2.64550.30461350.24572597X-RAY DIFFRACTION100
2.6455-2.84960.28521480.23652583X-RAY DIFFRACTION100
2.8496-3.13620.28861390.22332612X-RAY DIFFRACTION99
3.1362-3.58970.25231240.20032637X-RAY DIFFRACTION99
3.5897-4.52110.20091380.15282659X-RAY DIFFRACTION100
4.5211-35.230.17081510.16252761X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51330.5169-0.15411.340.30881.94830.2873-0.26850.50270.3815-0.15550.2184-0.4034-0.0582-0.05970.4582-0.04720.09510.2817-0.05730.4777-14.072-7.833414.1526
20.7047-0.0954-0.16150.45480.26751.67660.054-0.01940.04630.0091-0.08170.1464-0.0291-0.1816-0.00960.2098-0.00340.01620.2373-0.00140.3076-18.8798-27.9592-1.6548
31.2577-0.2086-0.47360.23360.14543.63850.14180.17090.1175-0.0753-0.1099-0.0259-0.09170.1458-0.08440.21440.0072-0.00060.1573-0.00320.2448-4.4133-26.4699-9.6853
40.46160.03730.07590.53510.14161.09350.08370.2012-0.0424-0.1737-0.05970.05320.0864-0.21420.01430.28090.02570.00630.33870.02570.2849-11.233-35.921-25.2069
50.8567-0.1666-0.31811.35610.92861.38270.06090.3149-0.2074-0.273-0.06280.09120.0544-0.1694-0.01360.36350.0352-0.11350.4706-0.02470.3655-14.0094-44.4436-35.8379
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 105 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 106 through 269 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 270 through 328 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 329 through 391 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 392 through 480 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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