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- PDB-2v76: Crystal structure of the human dok1 PTB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v76
タイトルCrystal structure of the human dok1 PTB domain
要素DOCKING PROTEIN 1
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN-BINDING / PTB DOMAIN / PHOSPHORYLATION / ADAPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / RET signaling / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Ras protein signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dok1/2/3, PTB domain / : / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain ...Dok1/2/3, PTB domain / : / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Docking protein 1 / Docking protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Oxley, C.L. / Anthis, N.J. / Lowe, E.D. / Campbell, I.D. / Wegener, K.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: An Integrin Phosphorylation Switch: The Effect of {Beta}3 Integrin Tail Phosphorylation on Dok1 and Talin Binding.
著者: Oxley, C.L. / Anthis, N.J. / Lowe, E.D. / Vakonakis, I. / Campbell, I.D. / Wegener, K.L.
履歴
登録2007年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DOCKING PROTEIN 1
B: DOCKING PROTEIN 1
C: DOCKING PROTEIN 1
D: DOCKING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,19814
ポリマ－48,0584
非ポリマー1,13910
水6,972387
1
A: DOCKING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3234
ポリマ－12,0151
非ポリマー3083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: DOCKING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4114
ポリマ－12,0151
非ポリマー3963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: DOCKING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2033
ポリマ－12,0151
非ポリマー1882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: DOCKING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2613
ポリマ－12,0151
非ポリマー2462
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.880, 100.168, 67.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DOCKING PROTEIN 1 / DOWNSTREAM OF TYROSINE KINASE 1 / P62 / DOK / PP62 / HUMAN DOK1 PTB


分子量: 12014.623 Da / 分子数: 4 / 断片: PTB DOMAIN, RESIDUES 152-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53TY2, UniProt: Q99704*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 397分子

#2: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 2M AMONIUM SULFATE, 2% PEG 400, 0.1M NA HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器日付: 2006年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25.98 Å / Num. obs: 59364 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALACCP4データスケーリング
PHASERCCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P5T

1p5t


解像度: 1.6→59.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.871 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2997 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 56366 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20.46 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3---0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→59.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3209 0 70 387 3666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.9544585
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2925412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.44821.916167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.69815550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9961541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022579
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21545
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.22308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2540.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4540.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2890.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6141.52057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.34123243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.38631496
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9444.51333
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.357 209
Rwork0.257 4086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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