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- PDB-2v52: Structure of MAL-RPEL2 complexed to G-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v52
タイトルStructure of MAL-RPEL2 complexed to G-actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • MKL/MYOCARDIN-LIKE PROTEIN 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / TRANSCRIPTION REGULATION / TRANSCRIPTION / PHOSPHOPROTEIN / MUSCLE PROTEIN / METHYLATION / ATP-BINDING / COILED COIL / CYTOSKELETON / MAL / RPEL / ACTIN / NUCLEUS / CYTOPLASM / ACETYLATION / STRUCTURAL PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatic stellate cell migration / positive regulation of hepatic stellate cell contraction / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / leucine zipper domain binding / positive regulation of hepatic stellate cell activation / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of endothelial cell differentiation / smooth muscle cell differentiation / regulation of modification of postsynaptic structure ...positive regulation of hepatic stellate cell migration / positive regulation of hepatic stellate cell contraction / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / leucine zipper domain binding / positive regulation of hepatic stellate cell activation / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of endothelial cell differentiation / smooth muscle cell differentiation / regulation of modification of postsynaptic structure / wound healing, spreading of cells / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / tropomyosin binding / actin filament bundle / forebrain development / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / response to amyloid-beta / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of collagen biosynthetic process / cellular response to angiotensin / skeletal muscle myofibril / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / negative regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / skeletal muscle fiber development / cellular response to retinoic acid / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / positive regulation of neuron differentiation / filopodium / actin filament / positive regulation of miRNA transcription / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / neuron migration / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / presynapse / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell body / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / postsynapse / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / hydrolase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myocardin-like / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain ...Myocardin-like / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN B / Actin, alpha skeletal muscle / Myocardin-related transcription factor A
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Guettler, S. / Langer, C.A. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2008
タイトル: Molecular basis for G-actin binding to RPEL motifs from the serum response factor coactivator MAL.
著者: Mouilleron, S. / Guettler, S. / Langer, C.A. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2008年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.02018年2月28日Group: Atomic model / Database references / カテゴリ: atom_site / citation / citation_author
Item: _atom_site.occupancy / _citation.journal_abbrev ..._atom_site.occupancy / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
M: MKL/MYOCARDIN-LIKE PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1307
ポリマ－46,0182
非ポリマー1,1115
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-11.8 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.750, 55.440, 138.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 BM

#1: タンパク質 ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / ACTIN / ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド MKL/MYOCARDIN-LIKE PROTEIN 1 / MRTF-A / MAL / MEGAKARYOBLASTIC LEUKEMIA 1 PROTEIN HOMOLOG / BASIC SAP COILED-COIL TRANSCRIPTION ACTIVATOR


分子量: 3921.536 Da / 分子数: 1 / Fragment: RPEL2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8K4J6

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非ポリマー , 5種, 364分子

#3: 化合物 ChemComp-LAB / LATRUNCULIN B


分子量: 395.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29NO5S / コメント: 毒素*YM
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.22 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 74958 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1.2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 17.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.45→1.53 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→29.352 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1878 3769 5 %
Rwork0.1469 --
obs0.149 74958 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.742 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7511 Å20 Å2-0 Å2
2--2.6427 Å20 Å2
3----6.3937 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→29.352 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3053 0 71 359 3483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.063483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.844772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.781362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2529
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.02609
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.46840.25121340.22592407X-RAY DIFFRACTION92
1.4684-1.48770.26871210.22442483X-RAY DIFFRACTION95
1.4877-1.50810.24281410.20592528X-RAY DIFFRACTION97
1.5081-1.52960.23851410.19222623X-RAY DIFFRACTION100
1.5296-1.55240.23581350.17992612X-RAY DIFFRACTION100
1.5524-1.57670.21661370.16842614X-RAY DIFFRACTION100
1.5767-1.60250.21861410.1532642X-RAY DIFFRACTION100
1.6025-1.63020.21341330.14832643X-RAY DIFFRACTION100
1.6302-1.65980.20061350.14222638X-RAY DIFFRACTION100
1.6598-1.69170.17621410.13092621X-RAY DIFFRACTION100
1.6917-1.72630.18921410.11992614X-RAY DIFFRACTION100
1.7263-1.76380.16271620.11842618X-RAY DIFFRACTION100
1.7638-1.80480.16761620.11422604X-RAY DIFFRACTION100
1.8048-1.84990.17111260.11022671X-RAY DIFFRACTION100
1.8499-1.90.15221310.10932630X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.95580.14781200.10632671X-RAY DIFFRACTION100
1.9558-2.0190.15491390.11042638X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.09110.14951400.11082652X-RAY DIFFRACTION100
2.0911-2.17480.15311400.11582656X-RAY DIFFRACTION100
2.1748-2.27370.17841300.11942652X-RAY DIFFRACTION100
2.2737-2.39360.17951420.12332649X-RAY DIFFRACTION100
2.3936-2.54350.13431100.13292709X-RAY DIFFRACTION100
2.5435-2.73970.17031570.13582663X-RAY DIFFRACTION100
2.7397-3.01520.16381450.14452673X-RAY DIFFRACTION100
3.0152-3.45090.15981560.14092681X-RAY DIFFRACTION99
3.4509-4.34550.18451390.13312749X-RAY DIFFRACTION100
4.3455-29.35790.22911700.18582848X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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