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- PDB-2uzq: Protein Phosphatase, New Crystal Form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzq
タイトルProtein Phosphatase, New Crystal Form
要素M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
キーワードHYDROLASE / CELL DIVISION / PHOSPHORYLATION / DUAL SPECIFICITY / MITOSIS / CELL CYCLE / PHOSPHATASE / PROTEIN PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / oocyte maturation / female meiosis I / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / positive regulation of cytokinesis / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / phosphoprotein phosphatase activity ...positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / oocyte maturation / female meiosis I / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / positive regulation of cytokinesis / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / phosphoprotein phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / mitotic cell cycle / protein phosphorylation / cell division / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
M-phase inducer phosphatase / M-phase inducer phosphatase / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / M-phase inducer phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Eberspaecher, U.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: New Crystal Form of Protein Phosphatase Cdc25B Triggered by Guanidinium Chloride as an Additive
著者: Hillig, R.C. / Eberspaecher, U.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Experimental Validation of the Docking Orientation of Cdc25 with its Cdk2-Cyca Protein Substrate.
著者: Sohn, J. / Parks, J.M. / Buhrman, G. / Brown, P. / Kristjansdottir, K. / Safi, A. / Edelsbrunner, H. / Yang, W. / Rudolph, J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Subunit of Cdc25B Required for G2/M Phase Transition of the Cell Cycle.
著者: Reynolds, R.A. / Yem, A.W. / Wolfe, C.L. / Deibel, M.R.J. / Chidester, C.G. / Watenpaugh, K.D.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
B: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
C: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
D: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
E: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
F: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,27512
ポリマ－140,7056
非ポリマー5706
水3,531196
1
A: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
B: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0924
ポリマ－46,9022
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-5.6 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PQS
2
C: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
D: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0924
ポリマ－46,9022
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-7.4 kcal/mol
Surface area20280 Å2
手法PQS
3
E: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
F: M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0924
ポリマ－46,9022
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-7.2 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)123.925, 123.925, 174.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99922, -0.00332, -0.03927), (0.00389, -0.99989, -0.01446), (-0.03921, -0.0146, 0.99912)63.3389, 176.33797, 2.37184
2given(0.5764, -0.8167, 0.02771), (0.81614, 0.57705, 0.03061), (-0.04098, 0.00497, 0.99915)54.98053, -41.32238, 22.6779
3given(-0.58725, 0.8094, 0.00139), (-0.80845, -0.58647, -0.04959), (-0.03932, -0.03025, 0.99877)-51.85634, 112.94102, 25.71187
4given(0.98738, 0.07916, 0.13718), (-0.0887, 0.99395, 0.06484), (-0.13122, -0.07619, 0.98842)-69.33879, -31.47198, 6.67416
5given(-0.99493, -0.04044, 0.09203), (0.0453, -0.99765, 0.05132), (0.08974, 0.05523, 0.99443)3.75284, 140.10407, -11.50927

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要素

#1: タンパク質
M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2 / DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE CDC25B / CDC25B


分子量: 23450.812 Da / 分子数: 6 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 377-566 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P30305, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE CONTAINS N-TERMINAL RESIDUES WHICH REPRESENT A CLONING ARTIFACT (THROMBIN CLEAVAGE SITE ...SEQUENCE CONTAINS N-TERMINAL RESIDUES WHICH REPRESENT A CLONING ARTIFACT (THROMBIN CLEAVAGE SITE AND POLY GLY LINKER, GSPGIS GGGGG). OUT OF THE FOUR ISOFORM SEQUENCES GENERATED BY ALTERNATE SPLICING, THE ENTRY BELONGS TO ISOFORM 1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 %
結晶化pH: 7 / 詳細: PEG 8000, HEPES PH 7.0, GUANIDINIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.95368
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95368 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→36.8 Å / Num. obs: 58835 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 41.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QB0

1qb0


解像度: 2.38→36.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 3108 5.3 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs-58824 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.1889 Å2 / ksol: 0.355341 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.95 Å29.68 Å20 Å2
2--2.95 Å20 Å2
3----5.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→36.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8472 0 30 196 8698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.413
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.94.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.926
Refine LS restraints NCSNCS model details: NCS RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor%反射
Rfree0.34 4.7 %
Rwork0.308 -
obs-88.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: ION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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