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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2uzq | ||||||
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タイトル | Protein Phosphatase, New Crystal Form | ||||||
要素 | M-PHASE INDUCER PHOSPHATASE 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / CELL DIVISION / PHOSPHORYLATION / DUAL SPECIFICITY / MITOSIS / CELL CYCLE / PHOSPHATASE / PROTEIN PHOSPHATASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / female meiosis I / oocyte maturation / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / positive regulation of cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of mitotic cell cycle ...positive regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / female meiosis I / oocyte maturation / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / positive regulation of cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of mitotic cell cycle / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic cell cycle / cell division / protein phosphorylation / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å | ||||||
データ登録者 | Hillig, R.C. / Eberspaecher, U. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: New Crystal Form of Protein Phosphatase Cdc25B Triggered by Guanidinium Chloride as an Additive 著者: Hillig, R.C. / Eberspaecher, U. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: Experimental Validation of the Docking Orientation of Cdc25 with its Cdk2-Cyca Protein Substrate. 著者: Sohn, J. / Parks, J.M. / Buhrman, G. / Brown, P. / Kristjansdottir, K. / Safi, A. / Edelsbrunner, H. / Yang, W. / Rudolph, J. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Subunit of Cdc25B Required for G2/M Phase Transition of the Cell Cycle. 著者: Reynolds, R.A. / Yem, A.W. / Wolfe, C.L. / Deibel, M.R.J. / Chidester, C.G. / Watenpaugh, K.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2uzq.cif.gz | 222.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2uzq.ent.gz | 180 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2uzq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/2uzq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/2uzq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1qb0S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23450.812 Da / 分子数: 6 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 377-566 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P30305, protein-tyrosine-phosphatase #2: 化合物 | ChemComp-PO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | SEQUENCE CONTAINS N-TERMINAL RESIDUES WHICH REPRESENT A CLONING ARTIFACT (THROMBIN CLEAVAGE SITE ...SEQUENCE CONTAINS N-TERMINAL RESIDUES WHICH REPRESENT A CLONING ARTIFACT (THROMBIN CLEAVAGE SITE AND POLY GLY LINKER, GSPGIS GGGGG). OUT OF THE FOUR ISOFORM SEQUENCES GENERATED BY ALTERNATE SPLICING, THE ENTRY BELONGS TO ISOFORM 1 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 % |
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: PEG 8000, HEPES PH 7.0, GUANIDINIUM CHLORIDE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.95368 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.95368 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.38→36.8 Å / Num. obs: 58835 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 41.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 |
反射 シェル | 解像度: 2.38→2.47 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1QB0 解像度: 2.38→36.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.1889 Å2 / ksol: 0.355341 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 54 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.38→36.77 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: NCS RESTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.38→2.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 10 /
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Xplor file | Serial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: ION.TOP |