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- PDB-2uyv: L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT Q... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uyv
タイトルL-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT Q6Y- E192A)
要素RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE / AGGREGATION / ZINC ENZYME / FIBRILLATION / METAL-BINDING / OLIGOMERIZATION / INTERFACE DESIGN / SURFACE MUTATION / 2-KETOSE DEGRADATION / PROTEIN-PROTEIN INTERFACE / ZINC / ALDOLASE / CLASS II / RARE SUGAR / CLEAVAGE OF L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONEPH BACTERIAL L-RHAMNOSE METABOLISM / RHAMNOSE METABOLISM / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulose-1-phosphate aldolase / rhamnulose-1-phosphate aldolase activity / rhamnose catabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulose-1-phosphate aldolase / : / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Rhamnulose-1-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Grueninger, D. / Schulz, G.E.
引用
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure and Catalytic Mechanism of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase
著者: Kroemer, M. / Merkel, I. / Schulz, G.E.
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
B: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
C: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
D: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,61813
ポリマ－120,6064
非ポリマー1,0129
水17,565975
1
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
B: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
C: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
D: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
B: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
C: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
D: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,23526
ポリマ－241,2118
非ポリマー2,02418
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area28540 Å2
ΔGint-147.9 kcal/mol
Surface area87420 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.565, 102.355, 265.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-2099-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given)

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要素

#1: タンパク質
RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 30151.416 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P32169, rhamnulose-1-phosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 975 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 192 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 192 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 192 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 192 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 192 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.7 / 詳細: 1.0 M NA/K-TARTRATE, 0.1 M HEPES (PH 7.7)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 62025 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 3.87 / 冗長度: 4.12 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.15
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 4.04 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.87 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OJR

1ojr


解像度: 2.2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: RMSD / σ(F): 0
詳細: THE STRUCTURE WAS REFINED USING NCS- RESTRAINT WHICH IS DEFINED IN NCS.DEF.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2442 4338 6.5 %RANDOM
Rwork0.2043 ---
obs0.2043 61975 93.5 %-
溶媒の処理Bsol: 73.3316 Å2 / ksol: 0.359376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.506 Å20 Å20 Å2
2--1.062 Å20 Å2
3---4.443 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8492 0 54 975 9521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.25 Å / Total num. of bins used: 48 /
Rfactor反射数
Rwork0.31 416
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3DTAR.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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