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- PDB-2v9l: L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT Q... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v9l
タイトルL-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT Q6Y- E192A)
要素RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE / ENTROPY INDEX / METAL-BINDING / OLIGOMERIZATION / ZINC / ALDOLASE / CLASS II / CYTOPLASM / CLEAVAGE OF L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONEPH BACTERIAL L-RHAMNOSE METABOLISM / INTERFACE DESIGN / SURFACE MUTATION / 2-KETOSE DEGRADATION / PROTEIN-PROTEIN INTERFACE / RARE SUGAR / AGGREGATION / ZINC ENZYME / FIBRILLATION / RHAMNOSE METABOLISM / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulose-1-phosphate aldolase / rhamnulose-1-phosphate aldolase activity / rhamnose catabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulose-1-phosphate aldolase / : / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / S-1,2-PROPANEDIOL / PHOSPHATE ION / Rhamnulose-1-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Grueninger, D. / Schulz, G.E.
引用
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure and Catalytic Mechanism of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase
著者: Kroemer, M. / Merkel, I. / Schulz, G.E.
履歴
登録2007年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_biol
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_starting_model
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,15715
ポリマ－30,1511
非ポリマー1,00514
水10,160564
1
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,62760
ポリマ－120,6064
非ポリマー4,02156
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area14460 Å2
ΔGint-29.3 kcal/mol
Surface area45620 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.059, 107.059, 57.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2016-

HOH

21A-2037-

HOH

31A-2059-

HOH

41A-2117-

HOH

51A-2260-

HOH

61A-2417-

HOH

71A-2472-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 30151.416 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P32169, rhamnulose-1-phosphate aldolase

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非ポリマー , 5種, 578分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-PGO / S-1,2-PROPANEDIOL / (S)-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 6 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 192 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5
詳細: 40% (V/V) 1,2-PROPANEDIOL, 0.1 M ACETATE (PH4.5), pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→20 Å / Num. obs: 96326 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.81 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル最高解像度: 1.23 Å / 冗長度: 8.83 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 6.15 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OJR

1ojr


解像度: 1.23→10 Å / Num. parameters: 26231 / Num. restraintsaints: 32549 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1221 6734 7 %RANDOM
all0.0906 89467 --
obs0.0904 -92.6 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 39 / Occupancy sum hydrogen: 2152.5 / Occupancy sum non hydrogen: 2712.73
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2121 0 62 564 2747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0281
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.094
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.091
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.068
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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